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万見
- PDB-2g59: Crystal Structure of the Catalytic Domain of Protein Tyrosine Pho... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2g59
タイトルCrystal Structure of the Catalytic Domain of Protein Tyrosine Phosphatase from Homo sapiens
要素Receptor-type tyrosine-protein phosphatase O
キーワードHYDROLASE / Protein Tyrosine Phosphatase / Dephosphorylation / Structural Genomics / PSI / Protein Structure Initiative / New York SGX Research Center for Structural Genomics / NYSGXRC
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of glomerular filtration / slit diaphragm assembly / negative regulation of retinal ganglion cell axon guidance / Signaling by NTRK3 (TRKC) / negative regulation of glomerular filtration / podocyte differentiation / transmembrane receptor protein tyrosine phosphatase activity / glomerulus development / Wnt-protein binding / lamellipodium assembly ...regulation of glomerular filtration / slit diaphragm assembly / negative regulation of retinal ganglion cell axon guidance / Signaling by NTRK3 (TRKC) / negative regulation of glomerular filtration / podocyte differentiation / transmembrane receptor protein tyrosine phosphatase activity / glomerulus development / Wnt-protein binding / lamellipodium assembly / regulation of synapse organization / phosphatase activity / negative regulation of cell-substrate adhesion / monocyte chemotaxis / lateral plasma membrane / cell morphogenesis / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity / axon guidance / negative regulation of neuron projection development / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / postsynaptic density membrane / GABA-ergic synapse / lamellipodium / growth cone / dendritic spine / apical plasma membrane / neuron projection / cadherin binding / axon / glutamatergic synapse / protein homodimerization activity / extracellular exosome / membrane / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Receptor-type tyrosine-protein phosphatase O / : / R-PTP-O-like, fibronectin type III domain / Receptor-type tyrosine-protein phosphatase O, N-terminal domain / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain ...Receptor-type tyrosine-protein phosphatase O / : / R-PTP-O-like, fibronectin type III domain / Receptor-type tyrosine-protein phosphatase O, N-terminal domain / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Protein-tyrosine phosphatase-like / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Immunoglobulin-like fold / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Receptor-type tyrosine-protein phosphatase O
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.19 Å
データ登録者Kumaran, D. / Swaminathan, S. / Burley, S.K. / New York SGX Research Center for Structural Genomics (NYSGXRC)
引用ジャーナル: J.Struct.Funct.Genom. / 年: 2007
タイトル: Structural genomics of protein phosphatases.
著者: Almo, S.C. / Bonanno, J.B. / Sauder, J.M. / Emtage, S. / Dilorenzo, T.P. / Malashkevich, V. / Wasserman, S.R. / Swaminathan, S. / Eswaramoorthy, S. / Agarwal, R. / Kumaran, D. / Madegowda, M. ...著者: Almo, S.C. / Bonanno, J.B. / Sauder, J.M. / Emtage, S. / Dilorenzo, T.P. / Malashkevich, V. / Wasserman, S.R. / Swaminathan, S. / Eswaramoorthy, S. / Agarwal, R. / Kumaran, D. / Madegowda, M. / Ragumani, S. / Patskovsky, Y. / Alvarado, J. / Ramagopal, U.A. / Faber-Barata, J. / Chance, M.R. / Sali, A. / Fiser, A. / Zhang, Z.Y. / Lawrence, D.S. / Burley, S.K.
履歴
登録2006年2月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年3月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月20日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年2月3日Group: Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: audit_author / citation_author ...audit_author / citation_author / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _audit_author.identifier_ORCID / _citation_author.identifier_ORCID ..._audit_author.identifier_ORCID / _citation_author.identifier_ORCID / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Receptor-type tyrosine-protein phosphatase O
B: Receptor-type tyrosine-protein phosphatase O
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,0754
ポリマ－69,8852
非ポリマー1902
水4,846269
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)73.869, 59.723, 76.995
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 102.31, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Receptor-type tyrosine-protein phosphatase O / Glomerular epithelial protein 1 / Protein tyrosine phosphatase U2 / PTPase U2 / PTP-U2


分子量: 34942.656 Da / 分子数: 2 / 断片: Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PTPRO, GLEPP1, PTPU2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q16827, protein-tyrosine-phosphatase
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 269 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.18 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 0.1 M Bis-Tris, 2.0 M Sodium Chloride, 5% PEG 3350, 5 mM Calcium Chloride, 10 mM Sodium Phosphate, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12C / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2006年2月17日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.19→50 Å / Num. all: 33737 / Num. obs: 33737 / % possible obs: 97.7 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 14.8 Å2 / Rsym value: 0.098 / Net I/σ(I): 11.5
反射 シェル解像度: 2.19→2.27 Å / 冗長度: 2.5 % / Num. unique all: 3127 / Rsym value: 0.252 / % possible all: 90.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
CBASSデータ収集
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
ARP/wARPモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 2AHS

2ahs


解像度: 2.19→31.83 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 152543.06 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: The residues listed in remark 465 were not modeled due to lack of electron density.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.237 1623 4.9 %RANDOM
Rwork0.199 ---
obs0.199 32798 96.5 %-
all-32798 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 40.9285 Å2 / ksol: 0.366282 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 24.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.54 Å20 Å24.08 Å2
2---2.13 Å20 Å2
3---2.67 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.3 Å0.24 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.24 Å0.15 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.19→31.83 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4689 0 10 269 4968
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.7
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.321.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.062
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.142
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.072.5
LS精密化 シェル解像度: 2.19→2.33 Å / Rfactor Rfree error: 0.018 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.273 242 4.6 %
Rwork0.216 4970 -
obs--92.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2carbohydrate.paramcarbohydrate.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION4ion.paramion.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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