登録情報 データベース : PDB / ID : 2g5z 構造の表示 ダウンロードとリンクタイトル Structure of S65G Y66S GFP variant after spontaneous peptide hydrolysis and decarboxylation 要素(Green fluorescent protein 緑色蛍光タンパク質 ) x 2 詳細 キーワード LUMINESCENT PROTEIN (生物発光) / chromophore (発色団) / biosynthesis (生合成) / peptide hydrolysis / post-translational modification (翻訳後修飾) / decarboxylation機能・相同性 機能・相同性情報生物種 Aequorea victoria (オワンクラゲ)手法 X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度 : 1.8 Å 詳細データ登録者 Barondeau, D.P. / Kassmann, C.J. / Tainer, J.A. / Getzoff, E.D. 引用ジャーナル : J.Am.Chem.Soc. / 年 : 2006タイトル : Understanding GFP Posttranslational Chemistry: Structures of Designed Variants that Achieve Backbone Fragmentation, Hydrolysis, and Decarboxylation.著者 : Barondeau, D.P. / Kassmann, C.J. / Tainer, J.A. / Getzoff, E.D. 履歴 登録 2006年2月23日 登録サイト : RCSB / 処理サイト : RCSB改定 1.0 2006年4月18日 Provider : repository / タイプ : Initial release改定 1.1 2008年5月1日 Group : Version format compliance改定 1.2 2011年7月13日 Group : Version format compliance改定 1.3 2021年10月20日 Group : Database references / Derived calculationsカテゴリ : database_2 / pdbx_struct_conn_angle ... database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref_seq_dif / struct_site Item : _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ... _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id 改定 1.4 2023年8月30日 Group : Data collection / Refinement descriptionカテゴリ : chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
すべて表示 表示を減らす Remark 999 SEQUENCE Ser 65 is mutated to Gly, Tyr 66 is mutated to Ser. Peptide bond at position 65-66 is ... SEQUENCE Ser 65 is mutated to Gly, Tyr 66 is mutated to Ser. Peptide bond at position 65-66 is broken and the C-terminus of residue 65 is decarboxylated forming NME. Residue S66 underwent side chain dehydration to create dehydroalanine moiety.