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万見
- PDB-2bhd: Mg substituted E. coli Aminopeptidase P in complex with product -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2bhd
タイトルMg substituted E. coli Aminopeptidase P in complex with product
要素
  • VALINE-PROLINE-LEUCINE TRIPEPTIDE
  • XAA-PRO AMINOPEPTIDASEXaa-Proアミノペプチダーゼ
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / HYDROLASE-SUBSTRATE COMPLEX / PROLINE-SPECIFIC PEPTIDASE / PRODUCT COMPLEX / METALLOENZYME (金属タンパク質) / PITA-BREAD FOLD / DINUCLEAR HYDROLASE / AMINOPEPTIDASE / MANGANESE (マンガン) / METAL-BINDING / METALLOPROTEASE (金属プロテアーゼ)
機能・相同性
機能・相同性情報


Xaa-Proアミノペプチダーゼ / metalloexopeptidase activity / metalloaminopeptidase activity / aminopeptidase activity / manganese ion binding / protein homotetramerization / protein-containing complex / タンパク質分解 / identical protein binding / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Aminopeptidase P, N-terminal / Aminopeptidase P, N-terminal domain / Aminopeptidase P, N-terminal domain / Peptidase M24B, X-Pro dipeptidase/aminopeptidase P, conserved site / Aminopeptidase P and proline dipeptidase signature. / Creatine Amidinohydrolase; Chain A, domain 1 / Creatinase/prolidase N-terminal domain / Creatinase/Aminopeptidase P/Spt16, N-terminal / Peptidase M24, methionine aminopeptidase / クレアチナーゼ ...Aminopeptidase P, N-terminal / Aminopeptidase P, N-terminal domain / Aminopeptidase P, N-terminal domain / Peptidase M24B, X-Pro dipeptidase/aminopeptidase P, conserved site / Aminopeptidase P and proline dipeptidase signature. / Creatine Amidinohydrolase; Chain A, domain 1 / Creatinase/prolidase N-terminal domain / Creatinase/Aminopeptidase P/Spt16, N-terminal / Peptidase M24, methionine aminopeptidase / クレアチナーゼ / Creatinase/methionine aminopeptidase superfamily / Peptidase M24 / Metallopeptidase family M24 / Creatinase/aminopeptidase-like / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
クエン酸 / Xaa-Proアミノペプチダーゼ
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
SYNTHETIC CONSTRUCT (人工物)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Graham, S.C. / Bond, C.S. / Freeman, H.C. / Guss, J.M.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2005
タイトル: Structural and Functional Implications of Metal Ion Selection in Aminopeptidase P, a Metalloprotease with a Dinuclear Metal Center.
著者: Graham, S.C. / Bond, C.S. / Freeman, H.C. / Guss, J.M.
履歴
登録2005年1月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02005年9月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22017年2月8日Group: Derived calculations / Other / Source and taxonomy
改定 1.32018年6月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.page_last
改定 1.42019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow
Item: _exptl_crystal_grow.method
改定 1.52019年5月15日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.62023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: XAA-PRO AMINOPEPTIDASE
B: VALINE-PROLINE-LEUCINE TRIPEPTIDE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,3336
ポリマ－50,0712
非ポリマー2624
水1,76598
1
A: XAA-PRO AMINOPEPTIDASE
B: VALINE-PROLINE-LEUCINE TRIPEPTIDE
ヘテロ分子

A: XAA-PRO AMINOPEPTIDASE
B: VALINE-PROLINE-LEUCINE TRIPEPTIDE
ヘテロ分子

A: XAA-PRO AMINOPEPTIDASE
B: VALINE-PROLINE-LEUCINE TRIPEPTIDE
ヘテロ分子

A: XAA-PRO AMINOPEPTIDASE
B: VALINE-PROLINE-LEUCINE TRIPEPTIDE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)201,33424
ポリマ－200,2868
非ポリマー1,04816
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation16_555-y+1/2,-x+1/2,-z+1/21
crystal symmetry operation7_455y-1/2,x+1/2,-z+1/21
crystal symmetry operation10_565-x,-y+1,z1
Buried area26430 Å2
ΔGint-23.6 kcal/mol
Surface area84380 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)138.569, 138.569, 230.962
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number98
Space group name H-MI4122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2016-

HOH

21A-2017-

HOH

詳細AMINOPEPTIDASE P IS A HOMOTETRAMER IN SOLUTION. HOWEVER, SINCE IN THIS ENTRY, EACH CHAIN OF THIS PROTEIN IS IN COMPLEX WITH A TRIPEPTIDE, THIS ENTRY IS CLASSIFIED AS A HETEROOCTAMER.

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要素

#1: タンパク質 XAA-PRO AMINOPEPTIDASE / Xaa-Proアミノペプチダーゼ / AMINOPEPTIDASE P / X-PRO AMINOPEPTIDASE / AMINOPEPTIDASE P II / APP-II / AMINOACYLPROLINE AMINOPEPTIDASE


分子量: 49744.062 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / Variant: AN1459 / プラスミド: PPL670 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / Variant (発現宿主): AN1459 / 参照: UniProt: P15034, Xaa-Proアミノペプチダーゼ
#2: タンパク質・ペプチド VALINE-PROLINE-LEUCINE TRIPEPTIDE


分子量: 327.419 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: TRIPEPTIDE SUBSTRATE OF AMINOPEPTIDASE P / 由来: (合成) SYNTHETIC CONSTRUCT (人工物)
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-FLC / CITRATE ANION / シトラ-ト / クエン酸


分子量: 189.100 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H5O7
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 98 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 77.8 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: AMINOPEPTIDASE P WAS DIALYSED AGAINST EGTA PRIOR TO CRYSTALLISATION. CRYSTALS WERE GROWN USING HANGING DROP VAOPR DIFFUSION AT 4C. RESERVOIR CONTAINED 26% MPD, 100 MM NA.CITRATE (PH 7.5) AND ...詳細: AMINOPEPTIDASE P WAS DIALYSED AGAINST EGTA PRIOR TO CRYSTALLISATION. CRYSTALS WERE GROWN USING HANGING DROP VAOPR DIFFUSION AT 4C. RESERVOIR CONTAINED 26% MPD, 100 MM NA.CITRATE (PH 7.5) AND 200 MM MG.ACETATE. CRYSTALS WERE SOAKED IN RESERVOIR SOLUTION SUPPLEMENTED WITH 10 MM VALPROLEU TRIPEPTIDE FOR 20 HOURS AT 4C PRIOR TO DATA COLLECTION.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200H / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2004年10月28日 / 詳細: OSMIC MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→60 Å / Num. obs: 38892 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.8 % / Biso Wilson estimate: 55.48 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 22.7
反射 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / 冗長度: 7 % / Rmerge(I) obs: 0.58 / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1N51 STRIPPED OF MULTIPLE CONFORMERS, SOLVENT ATOMS AND HETERO COMPOUNDS

1n51


解像度: 2.5→60.19 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.946 / SU ML: 0.106 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.184 / ESU R Free: 0.163 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. SUFFICIENT DENSITY WAS NOT PRESENT TO ALLOW FULL MODELLING OF RESIDUES A439 AND A440. A PROLEU DIPEPTIDE IS VISIBLE IN THE ACTIVE SITE. IT ...詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. SUFFICIENT DENSITY WAS NOT PRESENT TO ALLOW FULL MODELLING OF RESIDUES A439 AND A440. A PROLEU DIPEPTIDE IS VISIBLE IN THE ACTIVE SITE. IT IS ASSUMED THAT CONTAMINATING ACTIVITY IN THE DROP CLEAVED ALL OF THE VALPROLEU PEPTIDE PRESENT IN THE DROP, LEAVING ONLY PROLEU WHICH BINDS TO THE ENZYME AS A PRODUCT INHIBITOR.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.204 1888 4.9 %RANDOM
Rwork0.179 ---
obs0.18 36971 99.2 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 43.16 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.57 Å20 Å20 Å2
2--1.57 Å20 Å2
3----3.14 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→60.19 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3503 0 16 98 3617
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0223614
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.023293
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1691.9614902
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.74337608
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.6875440
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.27323.351185
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.05815612
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.2891536
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0640.2533
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.024059
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02761
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2120.2689
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1670.23212
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1740.21736
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0790.22149
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1210.2108
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2710.23
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2750.264
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1130.213
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7522381
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.10133541
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.72341541
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.69661358
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.56 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.329 157
Rwork0.32 2686
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.8781-0.4278-0.18411.7544-0.00190.81090.0009-0.23740.02020.26380.0657-0.0314-0.05670.0595-0.06660.0011-0.0931-0.00830.0234-0.0523-0.055920.040171.495769.3296
20.6533-0.0494-0.09361.27020.34840.85510.04010.01020.1141-0.17590.0386-0.1722-0.02410.1747-0.0787-0.0131-0.04710.01970.0208-0.0323-0.055835.75653.33140.9059
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 172
2X-RAY DIFFRACTION2A173 - 440

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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