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- EMDB-3851: Near-atomic resolution fibril structure of complete amyloid-beta(... -

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基本情報

エントリ情報
データベース: EMDB / ID: 3851
タイトルNear-atomic resolution fibril structure of complete amyloid-beta(1-42) by cryo-EM
マップデータThe density map was sharpened by a B-factor of -50 Ang^2 and filtered to 3.5 Ang. This density map was used for model building and refinement.
試料Beta-amyloid protein 42 fibrilsAmyloid beta:
Amyloid beta A4 protein
機能・相同性RIP-mediated NFkB activation via ZBP1 / Proteinase inhibitor I2, Kunitz, conserved site / The NLRP3 inflammasome / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain superfamily / G alpha (q) signalling events / Amyloidogenic glycoprotein, heparin-binding domain superfamily / G alpha (i) signalling events / E2 domain superfamily / Amyloid beta A4 protein / Lysosome Vesicle Biogenesis ...RIP-mediated NFkB activation via ZBP1 / Proteinase inhibitor I2, Kunitz, conserved site / The NLRP3 inflammasome / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding domain superfamily / G alpha (q) signalling events / Amyloidogenic glycoprotein, heparin-binding domain superfamily / G alpha (i) signalling events / E2 domain superfamily / Amyloid beta A4 protein / Lysosome Vesicle Biogenesis / Amyloidogenic glycoprotein, E2 domain / Amyloidogenic glycoprotein, intracellular domain, conserved site / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain superfamily / DEx/H-box helicases activate type I IFN and inflammatory cytokines production / Amyloidogenic glycoprotein, extracellular domain conserved site / Formyl peptide receptors bind formyl peptides and many other ligands / Beta-amyloid precursor protein C-terminal / Amyloidogenic glycoprotein, heparin-binding / TAK1 activates NFkB by phosphorylation and activation of IKKs complex / Amyloidogenic glycoprotein, amyloid-beta peptide / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Amyloidogenic glycoprotein, extracellular / Amyloidogenic glycoprotein / Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / Amyloidogenic glycoprotein, amyloid-beta peptide superfamily / PH-like domain superfamily / Copper-binding of amyloid precursor, CuBD / Platelet degranulation / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family profile. / ECM proteoglycans / Amyloidogenic glycoprotein intracellular domain signature. / Amyloid fiber formation / Amyloidogenic glycoprotein extracellular domain signature. / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family signature. / E2 domain of amyloid precursor protein / TRAF6 mediated NF-kB activation / Post-translational protein phosphorylation / beta-amyloid precursor protein C-terminus / Deregulated CDK5 triggers multiple neurodegenerative pathways in Alzheimer's disease models / Beta-amyloid peptide (beta-APP) / Amyloid A4 N-terminal heparin-binding / Kunitz/Bovine pancreatic trypsin inhibitor domain / Amyloidogenic glycoprotein, copper-binding / positive regulation of cellular response to tunicamycin / positive regulation of G-protein coupled receptor internalization / positive regulation of protein import / regulation of acetylcholine-gated cation channel activity / amylin binding / positive regulation of cellular response to thapsigargin / positive regulation of 1-phosphatidylinositol-3-kinase activity / heparan sulfate binding / receptor activator activity / positive regulation of response to endoplasmic reticulum stress / regulation of response to calcium ion / acetylcholine receptor activator activity / regulation of dendritic spine maintenance / endosome to plasma membrane transport vesicle / collateral sprouting in absence of injury / cellular response to norepinephrine stimulus / リポタンパク質 / positive regulation of oxidative stress-induced neuron death / synaptic growth at neuromuscular junction / microglia development / growth cone lamellipodium / regulation of synapse structure or activity / negative regulation of mitochondrion organization / mating behavior / regulation of amyloid fibril formation / astrocyte projection / smooth endoplasmic reticulum calcium ion homeostasis / protein trimerization / regulation of epidermal growth factor-activated receptor activity / growth cone filopodium / regulation of spontaneous synaptic transmission / axo-dendritic transport / 細胞 / tumor necrosis factor production / axon midline choice point recognition / astrocyte activation involved in immune response / positive regulation of astrocyte activation / intermediate-density lipoprotein particle / positive regulation of amyloid fibril formation / suckling behavior / PTB domain binding / go:0030816: / modulation of excitatory postsynaptic potential / positive regulation of microglial cell activation / neuron remodeling / amyloid-beta complex / acetylcholine receptor binding / positive regulation of G-protein coupled receptor protein signaling pathway / main axon / activation of MAPKKK activity / positive regulation of amyloid-beta formation / 繊毛 / positive regulation of cell activation / high-density lipoprotein particle / lipoprotein metabolic process / peptidase activator activity
機能・相同性情報
由来Homo sapiens (ヒト)
実験手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 4Å分解能
データ登録者Gremer L / Schoelzel D
引用ジャーナル: Science / : 2017
タイトル: Fibril structure of amyloid-β(1-42) by cryo-electron microscopy.
著者: Lothar Gremer / Daniel Schölzel / Carla Schenk / Elke Reinartz / Jörg Labahn / Raimond B G Ravelli / Markus Tusche / Carmen Lopez-Iglesias / Wolfgang Hoyer / Henrike Heise / Dieter Willbold / Gunnar F Schröder
要旨: Amyloids are implicated in neurodegenerative diseases. Fibrillar aggregates of the amyloid-β protein (Aβ) are the main component of the senile plaques found in brains of Alzheimer's disease ...Amyloids are implicated in neurodegenerative diseases. Fibrillar aggregates of the amyloid-β protein (Aβ) are the main component of the senile plaques found in brains of Alzheimer's disease patients. We present the structure of an Aβ(1-42) fibril composed of two intertwined protofilaments determined by cryo-electron microscopy (cryo-EM) to 4.0-angstrom resolution, complemented by solid-state nuclear magnetic resonance experiments. The backbone of all 42 residues and nearly all side chains are well resolved in the EM density map, including the entire N terminus, which is part of the cross-β structure resulting in an overall "LS"-shaped topology of individual subunits. The dimer interface protects the hydrophobic C termini from the solvent. The characteristic staggering of the nonplanar subunits results in markedly different fibril ends, termed "groove" and "ridge," leading to different binding pathways on both fibril ends, which has implications for fibril growth.
構造検証レポートPDB-ID: 5oqv

簡易版詳細版構造検証レポートについて
日付登録: 2017年8月14日 / ヘッダ(付随情報) 公開: 2017年9月13日 / マップ公開: 2017年9月13日 / 最新の更新: 2017年10月18日

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構造の表示

ムービー
  • 表面図(断面を密度値に従い着色)
  • 表面レベル: 0.028
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面図(円筒半径に従い着色)
  • 表面レベル: 0.028
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: : PDB-5oqv
  • 表面レベル: 0.028
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデル: PDB-5oqv
  • Jmolによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

ダウンロードとリンク

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マップデータ

ファイルemd_3851.map.gz (map file in CCP4 format, 40311 KB)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
216 pix
0.94 Å/pix.
= 201.96 Å
216 pix
0.94 Å/pix.
= 201.96 Å
216 pix
0.94 Å/pix.
= 201.96 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.935 Å
密度
表面のレベル:0.028 (by author), 0.028 (ムービー #1)
最小 - 最大-0.2759506 - 0.35235986
平均 (標準偏差)0.00003571115 (0.012035223)
詳細

EMDB XML:

空間群番号1
マップ形状
Axis orderXYZ
Dimensions216216216
Origin-50-50-50
Limit165165165
Spacing216216216
セルA=B=C: 201.96 Å
α=β=γ: 90.0 deg.

CCP4マップヘッダ:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.9350.9350.935
M x/y/z216216216
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z201.960201.960201.960
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ
NX/NY/NZ
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-50-50-50
NC/NR/NS216216216
D min/max/mean-0.2760.3520.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 Beta-amyloid protein 42 fibrils

全体名称: Beta-amyloid protein 42 fibrils / 構成要素数: 2

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構成要素 #1: タンパク質, Beta-amyloid protein 42 fibrils

タンパク質名称: Beta-amyloid protein 42 fibrilsAmyloid beta / 組換発現: No
由来生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(合成)発現系: Escherichia coli (大腸菌)

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構成要素 #2: タンパク質, Amyloid beta A4 protein

タンパク質名称: Amyloid beta A4 protein / 組換発現: No
分子量理論値: 4.520087 kDa
由来(合成)発現系: Homo sapiens (ヒト)

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実験情報

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試料調製

試料試料の状態: 線維 / 実験手法: クライオ電子顕微鏡法
らせんパラメータ軸対称性: C1 (非対称) / ΔZ: 2.335 Å / Δφ: -179.275 deg.
試料溶液緩衝液: in water / pH: 2
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE
詳細: 2.5 microL sample was applied to the grid, blotted for 2.5 s before plunging.

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company
撮影顕微鏡: FEI TECNAI ARCTICA
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射量: 24 e/Å2 / 照射モード: FLOOD BEAM
レンズ倍率: 110000 X (公称値) / Cs: 2.7 mm / 撮影モード: BRIGHT FIELD
試料ホルダモデル: OTHER
カメラディテクター: OTHER

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画像取得

画像取得デジタル画像の数: 2026

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画像解析

解析実験手法: らせん対称体再構成法
3次元再構成ソフトウェア: SPARX / 分解能: 4 Å / 分解能の算定法: FSC 0.143 CUT-OFF
詳細: For the even/odd test, the fibrils were split after the final reconstruction (no gold-standard). These two half sets were then refined further independently for another 12 iterations.
FSC曲線
(分解能の算定)

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原子モデル構築

得られたモデル

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万見について

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お知らせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。詳細は下記のリンクをご覧ください。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク: wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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2017年6月16日: Omokage検索で絞り込み

Omokage検索で絞り込み

  • Omokage検索の結果をキーワードとデータベースの種類で絞り込むことができるようになりました。

関連情報: Omokage検索

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2016年9月15日: 新しくなったEM Navigatorと万見

新しくなったEM Navigatorと万見

  • EM Navigatorと万見を刷新しました

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見

新しいEM Navigatorと万見

  • これまで開発版として公開していたEM Navigatorと万見が、9月15日から正式版となります。
  • 現行版も「旧版」としてしばらく公開を継続します。

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点 / EM Navigator / 万見 (Yorodumi)

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2016年4月13日: Omokage検索が速くなりました

Omokage検索が速くなりました

  • データアクセスプロセスを見直し、計算時間をこれまでの半分程度に短縮しました。
  • これまで以上に、生体分子の「カタチの類似性」をお楽しみください!

関連情報: Omokage検索

すべてのお知らせ

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報: EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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