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- EMDB-3312: HIV-1 cleaved wild type JR-FL EnvdCT trimer in complex with PGT15... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-3312
タイトルHIV-1 cleaved wild type JR-FL EnvdCT trimer in complex with PGT151 and 10E8 Fabs at 8.8 A resolution
マップデータReconstruction of EnvdCT in complex with 10E8 and PGT151 Fabs. Partial density of a third 10E8 Fab visible due to partial binding occupancy.
試料
  • 試料: Cleaved JR-FL EnvdCT in complex with PGT151 and 10E8 Fabs
  • タンパク質・ペプチド: HIV-1 Envelope glycoprotein
  • タンパク質・ペプチド: Immunoglobulin G PGT151
  • タンパク質・ペプチド: Immunoglobulin G 10E8
キーワードHIV-1 / Env / PGT151 / 10E8 / antibody (抗体) / MPER
生物種Human Immunodeficiency Virus-1 (ヒト免疫不全ウイルス) / Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.8 Å
データ登録者Lee JH / Ward AB
引用ジャーナル: Science / 年: 2016
タイトル: Cryo-EM structure of a native, fully glycosylated, cleaved HIV-1 envelope trimer.
著者: Jeong Hyun Lee / Gabriel Ozorowski / Andrew B Ward /
要旨: The envelope glycoprotein trimer (Env) on the surface of HIV-1 recognizes CD4(+) T cells and mediates viral entry. During this process, Env undergoes substantial conformational rearrangements, making ...The envelope glycoprotein trimer (Env) on the surface of HIV-1 recognizes CD4(+) T cells and mediates viral entry. During this process, Env undergoes substantial conformational rearrangements, making it difficult to study in its native state. Soluble stabilized trimers have provided valuable insights into the Env structure, but they lack the hydrophobic membrane proximal external region (MPER, an important target of broadly neutralizing antibodies), the transmembrane domain, and the cytoplasmic tail. Here we present (i) a cryogenic electron microscopy (cryo-EM) structure of a clade B virus Env, which lacks only the cytoplasmic tail and is stabilized by the broadly neutralizing antibody PGT151, at a resolution of 4.2 angstroms and (ii) a reconstruction of this form of Env in complex with PGT151 and MPER-targeting antibody 10E8 at a resolution of 8.8 angstroms. These structures provide new insights into the wild-type Env structure.
履歴
登録2016年1月29日-
ヘッダ(付随情報) 公開2016年3月9日-
マップ公開2016年3月9日-
更新2016年3月9日-
現状2016年3月9日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.022
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.022
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_3312.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_3312.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 62.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Reconstruction of EnvdCT in complex with 10E8 and PGT151 Fabs. Partial density of a third 10E8 Fab visible due to partial binding occupancy.
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.31 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.022 / ムービー #1: 0.022
最小 - 最大-0.01747882 - 0.05539626
平均 (標準偏差)0.00008552 (±0.00413677)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 335.36 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.311.311.31
M x/y/z256256256
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z335.360335.360335.360
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS256256256
D min/max/mean-0.0170.0550.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Cleaved JR-FL EnvdCT in complex with PGT151 and 10E8 Fabs

全体名称: Cleaved JR-FL EnvdCT in complex with PGT151 and 10E8 Fabs
要素
  • 試料: Cleaved JR-FL EnvdCT in complex with PGT151 and 10E8 Fabs
  • タンパク質・ペプチド: HIV-1 Envelope glycoprotein
  • タンパク質・ペプチド: Immunoglobulin G PGT151
  • タンパク質・ペプチド: Immunoglobulin G 10E8

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超分子 #1000: Cleaved JR-FL EnvdCT in complex with PGT151 and 10E8 Fabs

超分子名称: Cleaved JR-FL EnvdCT in complex with PGT151 and 10E8 Fabs
タイプ: sample / ID: 1000
集合状態: One trimer bound to one PGT151 and two 10E8 Fabs
Number unique components: 3
分子量理論値: 585 KDa

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分子 #1: HIV-1 Envelope glycoprotein

分子名称: HIV-1 Envelope glycoprotein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: HIV-1 Env
詳細: wild-type JR-FL Env trimer with the cytoplasmic tail truncated
コピー数: 1 / 集合状態: Trimer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Human Immunodeficiency Virus-1 (ヒト免疫不全ウイルス)
株: JR-FL / 別称: HIV-1
分子量理論値: 435 KDa
組換発現生物種: Mammalian (哺乳類) / 組換株: Human / 組換細胞: HEK293F / 組換プラスミド: phCMV3

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分子 #2: Immunoglobulin G PGT151

分子名称: Immunoglobulin G PGT151 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / Name.synonym: IgG PGT151 / 詳細: PGT151 cleaved into Fab / コピー数: 1 / 集合状態: Heterodimer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human
分子量理論値: 50 KDa
組換発現生物種: Mammalian (哺乳類) / 組換株: Human / 組換細胞: HEK293F

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分子 #3: Immunoglobulin G 10E8

分子名称: Immunoglobulin G 10E8 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / Name.synonym: IgG 10E8 / 詳細: 10E8 expressed as Fab / コピー数: 2 / 集合状態: Heterodimer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human
分子量理論値: 50 MDa
組換発現生物種: Mammalian (哺乳類) / 組換株: Human / 組換細胞: HEK293F

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度4 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
詳細: 50 mM Tris pH 7.4, 150 mM NaCl, 0.1% DDM, 0.03 mg/mL sodium deoxycholate
グリッド詳細: 400 mesh C-Flat, CF-2/2-4C, plasma cleaned for 5 seconds
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: HOMEMADE PLUNGER
詳細: Samples were treated with biobeads prior to freezing.
手法: Grids were manually plunged at RT.

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電子顕微鏡法 #1

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 22500 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.3 µm / 倍率（公称値）: 22500
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
Microscopy ID1
アライメント法Legacy - 非点収差: Objective astigmatism corrected at 22,500x magnification.
日付2014年12月16日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
デジタル化 - サンプリング間隔: 5.0 µm / 実像数: 3969 / 平均電子線量: 32.4 e/Å2
詳細: Each full dose image is an aligned stack of frames recorded each using a dose of ~10 e-/Angstrom^2/sec. However, in the Nov session, the microscope experienced FEG instability resulting in ...詳細: Each full dose image is an aligned stack of frames recorded each using a dose of ~10 e-/Angstrom^2/sec. However, in the Nov session, the microscope experienced FEG instability resulting in intensity drop over the course of data collection.
Tilt angle min0
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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電子顕微鏡法 #2

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 22500 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.3 µm / 倍率（公称値）: 22500
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
Microscopy ID2
アライメント法Legacy - 非点収差: Objective astigmatism corrected at 22,500x magnification.
詳細Unstable beam intensity over the course of data collection.
日付2014年11月17日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
デジタル化 - サンプリング間隔: 5.0 µm / 実像数: 3969 / 平均電子線量: 28.1 e/Å2
詳細: Each full dose image is an aligned stack of frames recorded each using a dose of ~10 e-/Angstrom^2/sec. However, in the Nov session, the microscope experienced FEG instability resulting in ...詳細: Each full dose image is an aligned stack of frames recorded each using a dose of ~10 e-/Angstrom^2/sec. However, in the Nov session, the microscope experienced FEG instability resulting in intensity drop over the course of data collection.
Tilt angle min0
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正詳細: Each micrograph
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 8.8 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: Relion / 使用した粒子像数: 15525
詳細The full data set was sorted into multiple 3D classes, which all had various Fab binding stoichiometries of PGT151 and 10E8. This reconstruction is the only sub-population that refined below 10A resolution.

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

4g6f


Chain - #0 - Chain ID: L / Chain - #1 - Chain ID: H / Chain - #2 - Chain ID: P
ソフトウェア名称: Chimera
詳細The N-terminal helix of the gp41 peptide and Fab constant regions were removed prior to fitting.
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT

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原子モデル構築 2

初期モデルPDB ID:

5fuu


Chain - #0 - Chain ID: A / Chain - #1 - Chain ID: B / Chain - #2 - Chain ID: C / Chain - #3 - Chain ID: D / Chain - #4 - Chain ID: E / Chain - #5 - Chain ID: F
ソフトウェア名称: Chimera
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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