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- PDB-9glr: Crystal Structure of Human UBC9 C93E -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9glr
タイトルCrystal Structure of Human UBC9 C93E
要素SUMO-conjugating enzyme UBC9
キーワードLIGASE / SUMO-1 conjugating enzyme / Ubiquitin conjugating protein / SUMOLYATION Pathway protein / E2~SUMO thioester complex mimic
機能・相同性
機能・相同性情報


SUMO conjugating enzyme activity / RING-like zinc finger domain binding / SUMO ligase complex / transferase complex / SUMOylation of nuclear envelope proteins / HLH domain binding / Negative regulation of activity of TFAP2 (AP-2) family transcription factors / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / Vitamin D (calciferol) metabolism / mitotic nuclear membrane reassembly ...SUMO conjugating enzyme activity / RING-like zinc finger domain binding / SUMO ligase complex / transferase complex / SUMOylation of nuclear envelope proteins / HLH domain binding / Negative regulation of activity of TFAP2 (AP-2) family transcription factors / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / Vitamin D (calciferol) metabolism / mitotic nuclear membrane reassembly / synaptonemal complex / small protein activating enzyme binding / SUMOylation of DNA methylation proteins / SUMOylation of immune response proteins / SUMOylation of SUMOylation proteins / Maturation of nucleoprotein / nuclear export / SUMOylation of RNA binding proteins / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / SUMO transferase activity / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / Maturation of nucleoprotein / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / transcription factor binding / SUMOylation of transcription factors / SUMOylation of DNA replication proteins / protein sumoylation / postsynaptic cytosol / nuclear pore / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / presynaptic cytosol / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / Meiotic synapsis / SUMOylation of transcription cofactors / SUMOylation of chromatin organization proteins / transcription coregulator binding / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / chromosome segregation / SUMOylation of intracellular receptors / Formation of Incision Complex in GG-NER / modulation of chemical synaptic transmission / PML body / PKR-mediated signaling / protein modification process / Schaffer collateral - CA1 synapse / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / nuclear envelope / Processing of DNA double-strand break ends / ubiquitin-dependent protein catabolic process / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of cell migration / cell division / negative regulation of DNA-templated transcription / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / RNA binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like
類似検索 - ドメイン・相同性
SUMO-conjugating enzyme UBC9
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.72 Å
データ登録者Kumar, M. / Banerjee, S. / Wiener, R.
資金援助 イスラエル, 1件
組織認可番号国
Israel Science Foundation491/2021 イスラエル
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: UFC1 reveals the multifactorial and plastic nature of oxyanion holes in E2 conjugating enzymes.
著者: Kumar, M. / Banerjee, S. / Cohen-Kfir, E. / Mitelberg, M.B. / Tiwari, S. / Isupov, M.N. / Dessau, M. / Wiener, R.
履歴
登録2024年8月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年5月7日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
AAA: SUMO-conjugating enzyme UBC9


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,1141
ポリマ－18,1141
非ポリマー00
水2,414134
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)34.503, 96.650, 109.578
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 SUMO-conjugating enzyme UBC9 / RING-type E3 SUMO transferase UBC9 / SUMO-protein ligase / Ubiquitin carrier protein 9 / Ubiquitin ...RING-type E3 SUMO transferase UBC9 / SUMO-protein ligase / Ubiquitin carrier protein 9 / Ubiquitin carrier protein I / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 I / Ubiquitin-protein ligase I / p18


分子量: 18113.836 Da / 分子数: 1 / 変異: C93E / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Ubiquitin conjugating enzyme UBC9 C93E mutant / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBE2I, UBC9, UBCE9 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P63279, 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 134 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.22 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: 2% tacsimate, pH 5.0, 0.1 M sodium citrate, 16% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID30B / 波長: 0.87313 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2024年2月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.87313 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.72→48.33 Å / Num. obs: 19263 / % possible obs: 96.55 % / 冗長度: 1.9 % / Biso Wilson estimate: 31.99 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rrim(I) all: 0.03379 / Net I/σ(I): 12.65
反射 シェル解像度: 1.72→1.782 Å / 冗長度: 1.9 % / Mean I/σ(I) obs: 1.31 / Num. unique obs: 1914 / CC1/2: 0.645 / Rrim(I) all: 0.6958 / % possible all: 98.71

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0267精密化
CootWinCoot 0.9.6 ELモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.72→48.33 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.963 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.953 / SU B: 3.183 / SU ML: 0.098 / 交差検証法: FREE R-VALUE / ESU R: 0.116 / ESU R Free: 0.111 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions
Rfactor反射数%反射
Rfree0.227 964 5.004 %
Rwork0.1988 18299 -
all0.2 --
obs-19263 96.561 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 33.42 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.762 Å20 Å20 Å2
2---1.661 Å2-0 Å2
3---0.899 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.72→48.33 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1247 0 0 134 1381
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0131296
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0151215
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5381.6581763
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.3151.5772811
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.4175158
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg29.97122.35368
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.8315215
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.454159
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0820.2164
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.021464
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02295
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2190.2261
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_other0.1850.21110
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.170.2605
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbtor_other0.0780.2544
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1680.284
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_other0.0110.21
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_nbd_refined0.1760.23
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.20.224
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_xyhbond_nbd_refined0.1640.210
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.653.296631
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.6383.296631
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.684.926789
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other3.6824.933790
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.8253.612665
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other3.7843.614665
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.6885.251974
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other5.685.252974
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_it7.15539.0761471
X-RAY DIFFRACTIONr_lrange_other7.11738.6881446
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.72-1.7650.359650.3681346X-RAY DIFFRACTION98.3275
1.765-1.8130.317560.3131343X-RAY DIFFRACTION98.4518
1.813-1.8660.298680.2911282X-RAY DIFFRACTION98.7564
1.866-1.9230.339630.2581261X-RAY DIFFRACTION97.7122
1.923-1.9860.323640.2471209X-RAY DIFFRACTION99.3755
1.986-2.0560.259540.2181190X-RAY DIFFRACTION97.5686
2.056-2.1330.234490.2091122X-RAY DIFFRACTION96.8569
2.133-2.220.229620.2011072X-RAY DIFFRACTION97.9275
2.22-2.3190.272630.2021050X-RAY DIFFRACTION97.8032
2.319-2.4320.252620.203993X-RAY DIFFRACTION97.5948
2.432-2.5640.193470.186943X-RAY DIFFRACTION96.3973
2.564-2.7190.239440.197904X-RAY DIFFRACTION96.8335
2.719-2.9070.257430.212839X-RAY DIFFRACTION95.8696
2.907-3.1390.199480.201778X-RAY DIFFRACTION95.1613
3.139-3.4390.212440.191713X-RAY DIFFRACTION94.5069
3.439-3.8440.239360.171641X-RAY DIFFRACTION93.5083
3.844-4.4380.191390.152543X-RAY DIFFRACTION90.3727
4.438-5.4330.193280.156483X-RAY DIFFRACTION91.7415
5.433-7.6740.222200.225372X-RAY DIFFRACTION89.2938
7.674-38.930.13690.209216X-RAY DIFFRACTION83.0258

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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