[日本語] English
万見
- PDB-7vda: 2.26 A structure of the glutamate dehydrogenase -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7vda
タイトル2.26 A structure of the glutamate dehydrogenase
要素Glutamate dehydrogenase 1, mitochondrial
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / Glutamate dehydrogenase
機能・相同性
機能・相同性情報


glutamate dehydrogenase [NAD(P)+] activity / tricarboxylic acid metabolic process / glutamate dehydrogenase [NAD(P)+] / glutamate dehydrogenase (NAD+) activity / glutamate dehydrogenase (NADP+) activity / L-glutamate catabolic process / glutamine metabolic process / mitochondrial inner membrane / GTP binding / endoplasmic reticulum ...glutamate dehydrogenase [NAD(P)+] activity / tricarboxylic acid metabolic process / glutamate dehydrogenase [NAD(P)+] / glutamate dehydrogenase (NAD+) activity / glutamate dehydrogenase (NADP+) activity / L-glutamate catabolic process / glutamine metabolic process / mitochondrial inner membrane / GTP binding / endoplasmic reticulum / mitochondrion / ATP binding / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
NAD(P) binding domain of glutamate dehydrogenase / Leu/Phe/Val dehydrogenases active site / Glu / Leu / Phe / Val dehydrogenases active site. / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase, dimerisation domain / Glu/Leu/Phe/Val dehydrogenase, dimerisation domain / Glutamate/Leucine/Phenylalanine/Valine dehydrogenase / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase, C-terminal / Glutamate/Leucine/Phenylalanine/Valine dehydrogenase / Aminoacid dehydrogenase-like, N-terminal domain superfamily / NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutamate dehydrogenase 1, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.26 Å
データ登録者Fan, H.C. / Zhang, Y. / Sun, F.
資金援助 中国, 5件
組織認可番号国
Ministry of Science and Technology (MoST, China)2017YFA0504700 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31830020 中国
Chinese Academy of SciencesXDB37040102 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31925026 中国
Ministry of Science and Technology (MoST, China)2015DFG32140 中国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021
タイトル: A cryo-electron microscopy support film formed by 2D crystals of hydrophobin HFBI.
著者: Hongcheng Fan / Bo Wang / Yan Zhang / Yun Zhu / Bo Song / Haijin Xu / Yujia Zhai / Mingqiang Qiao / Fei Sun /
要旨: Cryo-electron microscopy (cryo-EM) has become a powerful tool to resolve high-resolution structures of biomacromolecules in solution. However, air-water interface induced preferred orientations, ...Cryo-electron microscopy (cryo-EM) has become a powerful tool to resolve high-resolution structures of biomacromolecules in solution. However, air-water interface induced preferred orientations, dissociation or denaturation of biomacromolecules during cryo-vitrification remains a limiting factor for many specimens. To solve this bottleneck, we developed a cryo-EM support film using 2D crystals of hydrophobin HFBI. The hydrophilic side of the HFBI film adsorbs protein particles via electrostatic interactions and sequesters them from the air-water interface, allowing the formation of sufficiently thin ice for high-quality data collection. The particle orientation distribution can be regulated by adjusting the buffer pH. Using this support, we determined the cryo-EM structures of catalase (2.29 Å) and influenza haemagglutinin trimer (2.56 Å), which exhibited strong preferred orientations using a conventional cryo-vitrification protocol. We further show that the HFBI film is suitable to obtain high-resolution structures of small proteins, including aldolase (150 kDa, 3.28 Å) and haemoglobin (64 kDa, 3.6 Å). Our work suggests that HFBI films may have broad future applications in increasing the success rate and efficiency of cryo-EM.
履歴
登録2021年9月6日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年12月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年6月19日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

-
構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-31912
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-31912
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Glutamate dehydrogenase 1, mitochondrial
B: Glutamate dehydrogenase 1, mitochondrial
C: Glutamate dehydrogenase 1, mitochondrial
D: Glutamate dehydrogenase 1, mitochondrial
E: Glutamate dehydrogenase 1, mitochondrial
F: Glutamate dehydrogenase 1, mitochondrial


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)369,6536
ポリマ－369,6536
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area33340 Å2
ΔGint-118 kcal/mol
Surface area104420 Å2

-
要素

#1: タンパク質
Glutamate dehydrogenase 1, mitochondrial / GDH 1


分子量: 61608.910 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P00366, glutamate dehydrogenase [NAD(P)+]

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素名称: Glutamate dehydrogenase / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: NATURAL
分子量値: 0.334 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
緩衝液成分式: PBS
試料濃度: 3 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: NICKEL/TITANIUM / グリッドのサイズ: 300 divisions/in.
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 215000 X
撮影電子線照射量: 60 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)
実像数: 1635
画像スキャン動画フレーム数/画像: 40

-
解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: dev_4206: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1Topaz粒子像選択
2SerialEM画像取得
4Gctf1.06CTF補正
10RELION3.1初期オイラー角割当
11RELION3.1最終オイラー角割当
12RELION3.1分類
13RELION3.1３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 35587
対称性点対称性: D3 (2回x3回 2面回転対称)
3次元再構成解像度: 2.26 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 18419 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00223790
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.54232118
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.0793258
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0413492
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0044182

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る