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- PDB-1nqt: Crystal structure of bovine Glutamate dehydrogenase-ADP complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1nqt
タイトルCrystal structure of bovine Glutamate dehydrogenase-ADP complex
要素Glutamate dehydrogenase 1
キーワードOXIDOREDUCTASE / glutamate dehydrogenase-ADP complex / dimer of two hexamers / regulation
機能・相同性
機能・相同性情報


glutamate dehydrogenase [NAD(P)+] activity / tricarboxylic acid metabolic process / glutamate dehydrogenase [NAD(P)+] / glutamate dehydrogenase (NAD+) activity / glutamate dehydrogenase (NADP+) activity / L-glutamate catabolic process / glutamine metabolic process / mitochondrial inner membrane / GTP binding / endoplasmic reticulum ...glutamate dehydrogenase [NAD(P)+] activity / tricarboxylic acid metabolic process / glutamate dehydrogenase [NAD(P)+] / glutamate dehydrogenase (NAD+) activity / glutamate dehydrogenase (NADP+) activity / L-glutamate catabolic process / glutamine metabolic process / mitochondrial inner membrane / GTP binding / endoplasmic reticulum / mitochondrion / ATP binding / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Helix Hairpins - #140 / Leucine Dehydrogenase, chain A, domain 1 / NAD(P) binding domain of glutamate dehydrogenase / Leu/Phe/Val dehydrogenases active site / Glu / Leu / Phe / Val dehydrogenases active site. / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase, dimerisation domain / Glu/Leu/Phe/Val dehydrogenase, dimerisation domain / Glutamate/Leucine/Phenylalanine/Valine dehydrogenase / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase, C-terminal ...Helix Hairpins - #140 / Leucine Dehydrogenase, chain A, domain 1 / NAD(P) binding domain of glutamate dehydrogenase / Leu/Phe/Val dehydrogenases active site / Glu / Leu / Phe / Val dehydrogenases active site. / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase, dimerisation domain / Glu/Leu/Phe/Val dehydrogenase, dimerisation domain / Glutamate/Leucine/Phenylalanine/Valine dehydrogenase / Glutamate/phenylalanine/leucine/valine dehydrogenase, C-terminal / Glutamate/Leucine/Phenylalanine/Valine dehydrogenase / Aminoacid dehydrogenase-like, N-terminal domain superfamily / Helix Hairpins / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Glutamate dehydrogenase 1, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Banerjee, S. / Schmidt, T. / Fang, J. / Stanley, C.A. / Smith, T.J.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2003
タイトル: Structural studies on ADP activation of mammalian glutamate dehydrogenase and the evolution of regulation
著者: Banerjee, S. / Schmidt, T. / Fang, J. / Stanley, C.A. / Smith, T.J.
履歴
登録2003年1月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年5月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate dehydrogenase 1
B: Glutamate dehydrogenase 1
C: Glutamate dehydrogenase 1
D: Glutamate dehydrogenase 1
E: Glutamate dehydrogenase 1
F: Glutamate dehydrogenase 1
G: Glutamate dehydrogenase 1
H: Glutamate dehydrogenase 1
I: Glutamate dehydrogenase 1
J: Glutamate dehydrogenase 1
K: Glutamate dehydrogenase 1
L: Glutamate dehydrogenase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)666,46624
ポリマ－661,33912
非ポリマー5,12612
水00
1
A: Glutamate dehydrogenase 1
B: Glutamate dehydrogenase 1
C: Glutamate dehydrogenase 1
D: Glutamate dehydrogenase 1
E: Glutamate dehydrogenase 1
F: Glutamate dehydrogenase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)333,23312
ポリマ－330,6706
非ポリマー2,5636
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area36010 Å2
ΔGint-155 kcal/mol
Surface area106710 Å2
手法PISA
2
G: Glutamate dehydrogenase 1
H: Glutamate dehydrogenase 1
I: Glutamate dehydrogenase 1
J: Glutamate dehydrogenase 1
K: Glutamate dehydrogenase 1
L: Glutamate dehydrogenase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)333,23312
ポリマ－330,6706
非ポリマー2,5636
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area36050 Å2
ΔGint-160 kcal/mol
Surface area106770 Å2
手法PISA
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area75800 Å2
ΔGint-331 kcal/mol
Surface area209740 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)96.460, 171.930, 439.680
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Cell settingorthorhombic
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
Glutamate dehydrogenase 1 / E.C.1.4.1.3


分子量: 55111.613 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 器官: liver / Organelle: mitochondria / 参照: UniProt: P00366, glutamate dehydrogenase [NAD(P)+]
#2: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.36 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.8
詳細: sodium phosphate, PEG 8000 sodium azide, sodium chloride, MPD and OBG, pH 6.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / PH range low: 6.8 / PH range high: 6.7
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
150 %glycerol suspension1drop
20.1 Msodium phosphate1droppH6.7-6.8
310 mg/mlprotein1drop
40.1 Msodium phosphate1reservoir
51 %(w/v)octyl-beta-glucopyranoside1reservoir
66 %(v/v)MPD1reservoir
71 Msodium phosphate1reservoir
814 %(w/v)PEG80001reservoir
91 mMsodium azide1reservoir
100.3 mMADP1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年1月1日 / 詳細: mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.5→30 Å / Num. all: 91015 / Num. obs: 87616 / % possible obs: 96 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 13.7
反射 シェル解像度: 3.5→3.66 Å / Rmerge(I) obs: 0.25 / Mean I/σ(I) obs: 3.5 / Num. unique all: 10849 / % possible all: 94
反射
*PLUS
最低解像度: 20 Å / % possible obs: 70.7 % / 冗長度: 2.3 % / Rmerge(I) obs: 0.04
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 49.6 % / 冗長度: 1.6 % / Rmerge(I) obs: 0.111 / Mean I/σ(I) obs: 4

-
解析

ソフトウェア
名称分類
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: bovine glutamate dehydrogenase

解像度: 3.5→19.97 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.276 3517 4 %RANDOM
Rwork0.207 ---
all0.23 90105 --
obs0.2071 87237 94 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 24.9046 Å2 / ksol: 0.230293 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 59.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-7.05 Å20 Å20 Å2
2---0.97 Å20 Å2
3----6.07 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error free: 0.46 Å / Luzzati sigma a free: 0.59 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.5→19.97 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数46488 0 324 0 46812
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.016
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.9
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.27
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it7.251.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it10.732
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it10.362
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it13.962.5
LS精密化 シェル解像度: 3.5→3.72 Å / Rfactor Rfree error: 0.015 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.336 520 3.9 %
Rwork0.251 12946 -
obs--88 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2ADP.PARAMADP.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAM
精密化
*PLUS
最高解像度: 3.5 Å / 最低解像度: 20 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.92
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.27
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.35 / Rfactor Rwork: 0.264

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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