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- PDB-7sa7: Crystal structure of the apo SH2 domains of Syk -

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登録情報
データベース: PDB / ID: 7sa7
タイトルCrystal structure of the apo SH2 domains of Syk
要素Tyrosine-protein kinase SYK
キーワードTRANSFERASE / kinase / SH2 domain
機能・相同性
機能・相同性情報


interleukin-15 receptor binding / regulation of superoxide anion generation / regulation of neutrophil degranulation / regulation of arachidonate secretion / positive regulation of interleukin-3 production / gamma-delta T cell differentiation / positive regulation of gamma-delta T cell differentiation / cellular response to lectin / B cell receptor complex / regulation of platelet aggregation ...interleukin-15 receptor binding / regulation of superoxide anion generation / regulation of neutrophil degranulation / regulation of arachidonate secretion / positive regulation of interleukin-3 production / gamma-delta T cell differentiation / positive regulation of gamma-delta T cell differentiation / cellular response to lectin / B cell receptor complex / regulation of platelet aggregation / Toll-like receptor binding / serotonin secretion by platelet / positive regulation of alpha-beta T cell proliferation / leukocyte activation involved in immune response / positive regulation of mast cell cytokine production / neutrophil activation involved in immune response / cell surface pattern recognition receptor signaling pathway / positive regulation of mast cell degranulation / lymph vessel development / collagen-activated tyrosine kinase receptor signaling pathway / regulation of platelet activation / cell activation / beta selection / cellular response to molecule of fungal origin / FLT3 signaling through SRC family kinases / early phagosome / leukotriene biosynthetic process / regulation of phagocytosis / macrophage activation involved in immune response / regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / interleukin-3-mediated signaling pathway / positive regulation of monocyte chemotactic protein-1 production / cellular response to lipid / regulation of DNA-binding transcription factor activity / Fc epsilon receptor (FCERI) signaling / Interleukin-2 signaling / positive regulation of granulocyte macrophage colony-stimulating factor production / positive regulation of cell adhesion mediated by integrin / positive regulation of alpha-beta T cell differentiation / blood vessel morphogenesis / positive regulation of B cell differentiation / leukocyte cell-cell adhesion / T cell receptor complex / mast cell degranulation / Dectin-2 family / positive regulation of interleukin-4 production / stimulatory C-type lectin receptor signaling pathway / Fc-epsilon receptor signaling pathway / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / phospholipase binding / amyloid-beta clearance / positive regulation of interleukin-10 production / positive regulation of receptor internalization / cellular response to low-density lipoprotein particle stimulus / FCGR activation / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / positive regulation of type I interferon production / Role of phospholipids in phagocytosis / positive regulation of bone resorption / phosphatase binding / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / Signaling by CSF3 (G-CSF) / GPVI-mediated activation cascade / neutrophil chemotaxis / phosphotyrosine residue binding / positive regulation of interleukin-12 production / positive regulation of TORC1 signaling / Integrin signaling / FCERI mediated Ca+2 mobilization / B cell differentiation / SH2 domain binding / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / positive regulation of calcium-mediated signaling / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / positive regulation of superoxide anion generation / animal organ morphogenesis / integrin-mediated signaling pathway / positive regulation of interleukin-8 production / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / B cell receptor signaling pathway / FCGR3A-mediated phagocytosis / FCERI mediated MAPK activation / Regulation of signaling by CBL / non-specific protein-tyrosine kinase / positive regulation of protein-containing complex assembly / apoptotic signaling pathway / negative regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / calcium-mediated signaling / Inactivation of CSF3 (G-CSF) signaling / peptidyl-tyrosine phosphorylation / receptor internalization / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / platelet activation / positive regulation of interleukin-6 production / CLEC7A (Dectin-1) signaling / cellular response to amyloid-beta / protein import into nucleus / positive regulation of tumor necrosis factor production / kinase activity / integrin binding
類似検索 - 分子機能
Syk Kinase; Chain A, domain 2 / Syk Kinase; Chain A, domain 2 / Tyrosine-protein kinase, non-receptor SYK/ZAP-70 / Tyrosine-protein kinase SYK/ZAP-70, inter-SH2 domain superfamily / SYK/ZAP-70, N-terminal SH2 domain / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / : / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. ...Syk Kinase; Chain A, domain 2 / Syk Kinase; Chain A, domain 2 / Tyrosine-protein kinase, non-receptor SYK/ZAP-70 / Tyrosine-protein kinase SYK/ZAP-70, inter-SH2 domain superfamily / SYK/ZAP-70, N-terminal SH2 domain / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / : / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tyrosine-protein kinase SYK
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Hobbs, H.T. / Badroos, J. / Gee, C.L. / Kuriyan, J.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS) 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS) 米国
引用
ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2021
タイトル: Differences in the dynamics of the tandem-SH2 modules of the Syk and ZAP-70 tyrosine kinases.
著者: Hobbs, H.T. / Shah, N.H. / Badroos, J.M. / Gee, C.L. / Marqusee, S. / Kuriyan, J.
#1: ジャーナル: Biorxiv / 年: 2021
タイトル: Differences in the dynamics of the tandem-SH2 modules of the Syk and ZAP-70 tyrosine kinases
著者: Hobbs, H.T. / Badroos, J. / Gee, C.L. / Marqusee, S. / Kuriyan, J.
履歴
登録2021年9月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年10月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年10月20日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22021年12月8日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32023年10月18日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / pdbx_initial_refinement_model
Item: _citation.journal_id_ISSN

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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein kinase SYK
B: Tyrosine-protein kinase SYK
C: Tyrosine-protein kinase SYK
D: Tyrosine-protein kinase SYK
E: Tyrosine-protein kinase SYK
F: Tyrosine-protein kinase SYK


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)180,6736
ポリマ－180,6736
非ポリマー00
水724
1
A: Tyrosine-protein kinase SYK


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,1121
ポリマ－30,1121
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Tyrosine-protein kinase SYK


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,1121
ポリマ－30,1121
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Tyrosine-protein kinase SYK


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,1121
ポリマ－30,1121
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Tyrosine-protein kinase SYK


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,1121
ポリマ－30,1121
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
5
E: Tyrosine-protein kinase SYK


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,1121
ポリマ－30,1121
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
6
F: Tyrosine-protein kinase SYK


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,1121
ポリマ－30,1121
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)143.882, 153.881, 85.472
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 91.05, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質
Tyrosine-protein kinase SYK / Spleen tyrosine kinase / p72-Syk


分子量: 30112.211 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SYK / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: P43405, non-specific protein-tyrosine kinase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.02 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: Protein- 35mg/mL in 10mM HEPES pH 7.0, 50mM NaCl, 5% glycerol and 1mM TCEP Crystal conditions-0.2M sodium nitrate and 10% w/v PEG 3350 Cryoprotectant-0.2M sodium nitrate, 20% PEG 3350, and 20% glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.2 / 波長: 0.999816 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2016年12月9日
放射モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.999816 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→45.78 Å / Num. obs: 30660 / % possible obs: 99.67 % / 冗長度: 8.3 % / CC1/2: 0.988 / CC star: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.3225 / Net I/σ(I): 7.47
反射 シェル解像度: 3.2→3.314 Å / Rmerge(I) obs: 2.097 / Num. unique obs: 3029 / CC1/2: 0.8417

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.18.2_3874: ???)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1A81

1a81


解像度: 3.2→45.78 Å / SU ML: 0.48 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 33.14 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3039 1588 5.19 %
Rwork0.2697 --
obs0.2711 30598 99.7 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→45.78 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11296 0 0 4 11300
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00211560
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.66115609
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.3064264
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0441668
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0042025
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.2-3.30.34081560.33722570X-RAY DIFFRACTION99
3.3-3.420.36311700.33472623X-RAY DIFFRACTION100
3.42-3.560.36551520.3522601X-RAY DIFFRACTION99
3.56-3.720.43111170.31432646X-RAY DIFFRACTION100
3.72-3.920.30631140.28732649X-RAY DIFFRACTION99
3.92-4.160.3331330.27432641X-RAY DIFFRACTION100
4.16-4.480.30421260.24872666X-RAY DIFFRACTION100
4.48-4.930.29271640.23352622X-RAY DIFFRACTION100
4.93-5.650.23861660.25062639X-RAY DIFFRACTION100
5.65-7.110.3011690.27462639X-RAY DIFFRACTION100
7.11-48.310.2631210.22952714X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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