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- PDB-7ncv: Crystal structure of reduced glutaredoxin 2 from Chlamydomonas re... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ncv
タイトルCrystal structure of reduced glutaredoxin 2 from Chlamydomonas reinhardtii
要素Glutaredoxin, CPYC type
キーワードOXIDOREDUCTASE / Chlamydomonas reinhardtii glutaredoxin
機能・相同性
機能・相同性情報


glutathione disulfide oxidoreductase activity / cellular response to oxidative stress / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glutaredoxin subgroup / Glutaredoxin, eukaryotic/virial / Glutaredoxin active site / Glutaredoxin active site. / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Glutaredoxin domain profile. / Thioredoxin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Uncharacterized protein
類似検索 - 構成要素
生物種Chlamydomonas reinhardtii (クラミドモナス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Roret, T. / Didierjean, C.
引用ジャーナル: Antioxidants (Basel) / 年: 2021
タイトル: Atypical Iron-Sulfur Cluster Binding, Redox Activity and Structural Properties of Chlamydomonas reinhardtii Glutaredoxin 2.
著者: Roret, T. / Zhang, B. / Moseler, A. / Dhalleine, T. / Gao, X.H. / Couturier, J. / Lemaire, S.D. / Didierjean, C. / Johnson, M.K. / Rouhier, N.
履歴
登録2021年1月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年5月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年6月16日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年1月31日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _citation.country / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutaredoxin, CPYC type
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,4624
ポリマ－11,3571
非ポリマー1053
水2,756153
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area440 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area5590 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)45.648, 45.648, 104.667
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Space group name HallP322"
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x-y,z+2/3
#3: -x+y,-x,z+1/3
#4: x-y,-y,-z+1/3
#5: -x,-x+y,-z+2/3
#6: y,x,-z
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-348-

HOH

21A-433-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Glutaredoxin, CPYC type


分子量: 11356.931 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Cys56 residue is oxidized into a sulfenic acid.
由来: (組換発現) Chlamydomonas reinhardtii (クラミドモナス)
遺伝子: GRX2, CHLRE_12g550400v5, CHLREDRAFT_195611 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A8IYH1
#2: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 153 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.63 %
結晶化温度: 277 K / 手法: マイクロバッチ法
詳細: 30% (w/v) PEG 8000 0.1 M sodium cacodylate pH 6.5 0.2 M sodium acetate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM30A / 波長: 0.9785 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2012年11月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9785 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→39.53 Å / Num. obs: 20838 / % possible obs: 96.5 % / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 19.42 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.043 / Rpim(I) all: 0.023 / Rrim(I) all: 0.049 / Net I/σ(I): 12.7
反射 シェル解像度: 1.5→1.58 Å / Rmerge(I) obs: 0.356 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique obs: 2951 / Rpim(I) all: 0.202 / Rrim(I) all: 0.414

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
Cootモデル構築
MOLREP位相決定
PHENIX1.18.2-3874精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2FLS

2fls


解像度: 1.5→39.53 Å / SU ML: 0.103 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 18.108
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1799 1070 5.13 %
Rwork0.1528 19768 -
obs0.1541 20838 99.37 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 26.95 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→39.53 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数794 0 6 153 953
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0145827
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3691115
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0875127
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0088148
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d22.1243308
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.5-1.570.22771510.1982399X-RAY DIFFRACTION98
1.57-1.650.21091320.16882431X-RAY DIFFRACTION99.88
1.65-1.760.18621280.15552463X-RAY DIFFRACTION99.92
1.76-1.890.17051310.13542419X-RAY DIFFRACTION99.92
1.89-2.080.15681340.13752487X-RAY DIFFRACTION100
2.08-2.380.17071330.14152465X-RAY DIFFRACTION99.96
2.38-30.1711360.16062505X-RAY DIFFRACTION100
3-39.530.18851250.15392599X-RAY DIFFRACTION97.49
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -15.462756453 Å / Origin y: -13.1805433618 Å / Origin z: 7.42526830367 Å
111213212223313233
T0.155406946185 Å20.0395852199503 Å2-0.0212360544844 Å2-0.158849513283 Å2-0.030017663018 Å2--0.152522957891 Å2
L1.91864812807 °20.0449476415776 °20.041828970854 °2-0.997980989872 °2-0.0374951082261 °2--2.2102910603 °2
S-0.108366604519 Å °-0.0582758337838 Å °0.12912424951 Å °-0.0274258134659 Å °-0.0249694891994 Å °0.0152037393072 Å °-0.294652926488 Å °-0.147577291491 Å °-0.0069942408931 Å °
精密化 TLSグループSelection details: (chain 'A' and resid 1 through 107)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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