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- PDB-5zvl: Crystal Structure of Wheat Glutarredoxin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5zvl
タイトルCrystal Structure of Wheat Glutarredoxin
要素Glutaredoxin
キーワードOXIDOREDUCTASE / glutarredoxin / thioreducins
機能・相同性
機能・相同性情報


glutathione disulfide oxidoreductase activity / cellular response to oxidative stress / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glutaredoxin subgroup / Glutaredoxin, eukaryotic/virial / Glutaredoxin active site / Glutaredoxin active site. / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Glutaredoxin domain profile. / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily ...Glutaredoxin subgroup / Glutaredoxin, eukaryotic/virial / Glutaredoxin active site / Glutaredoxin active site. / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Glutaredoxin domain profile. / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutaredoxin domain-containing protein / Glutaredoxin
類似検索 - 構成要素
生物種Triticum aestivum (コムギ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.963 Å
データ登録者Hu, S.Q. / Sun, X.M. / Chen, M.R.
資金援助 中国, 2件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China31471691 中国
National Natural Science Foundation of China31771906 中国
引用ジャーナル: J. Agric. Food Chem. / 年: 2018
タイトル: Crystal Structure of Wheat Glutaredoxin and Its Application in Improving the Processing Quality of Flour.
著者: Sun, X. / Chen, M. / Jia, F. / Hou, Y. / Hu, S.Q.
履歴
登録2018年5月11日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年3月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutaredoxin
B: Glutaredoxin
C: Glutaredoxin
D: Glutaredoxin
E: Glutaredoxin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,7145
ポリマ－91,7145
非ポリマー00
水1,42379
1
A: Glutaredoxin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,3431
ポリマ－18,3431
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Glutaredoxin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,3431
ポリマ－18,3431
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Glutaredoxin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,3431
ポリマ－18,3431
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Glutaredoxin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,3431
ポリマ－18,3431
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
5
E: Glutaredoxin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,3431
ポリマ－18,3431
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)92.557, 173.636, 175.708
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-205-

HOH

-
要素

#1: タンパク質
Glutaredoxin


分子量: 18342.715 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The gene was cloned from wheat seedling, the coded protein is a homolog.
由来: (組換発現) Triticum aestivum (コムギ) / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株 (発現宿主): K-12 / 参照: UniProt: B5A8A6, UniProt: A0A3B6C9E7*PLUS
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 79 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.04 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 1.65 M ammonium sulfate, 0.08 M Sodium acetate, pH 4.6, 20% glycerol, and 10 mM GSH

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.9785 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年4月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9785 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.94→50 Å / Num. obs: 29640 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 13 % / CC1/2: 0.94 / Rmerge(I) obs: 0.094 / Rpim(I) all: 0.027 / Rrim(I) all: 0.098 / Χ2: 0.956 / Net I/σ(I): 27.5
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.94-2.9912.40.6953.7114470.9390.2040.7250.848100
2.99-3.0512.40.6614800.9390.1940.6880.84599.9
3.05-3.111.90.53114520.9540.1590.5550.88899.9
3.1-3.1712.60.48414550.970.1410.5050.904100
3.17-3.2413.90.45814590.9770.1270.4750.875100
3.24-3.3113.80.35414550.9840.0990.3680.932100
3.31-3.3913.80.28714690.9880.0810.2980.943100
3.39-3.4913.70.22714670.9910.0640.2361.012100
3.49-3.5913.60.18514690.9930.0520.1931.039100
3.59-3.713.40.1714700.9940.0490.1771.315100
3.7-3.8413.30.12714930.9960.0370.1321.074100
3.84-3.9912.70.11714690.9960.0340.1221.156100
3.99-4.1712.20.10614730.9910.0320.1111.10299.9
4.17-4.3913.90.0914880.9980.0250.0941.04100
4.39-4.6713.80.07914740.9970.0220.0821.037100
4.67-5.0313.60.07714890.9970.0220.081.013100
5.03-5.5313.20.07114930.9970.020.0740.892100
5.53-6.3311.90.06615070.9980.020.0690.83100
6.33-7.9713.60.05715250.9980.0160.0590.71799.9
7.97-5011.50.04616060.9990.0140.0480.61999.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.2_1309精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2E7P

2e7p


解像度: 2.963→31.86 Å / FOM work R set: 0.7696 / SU ML: 0.44 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 29.34 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2789 1810 6.86 %
Rwork0.2538 24571 -
obs0.2554 26381 88.44 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 102.01 Å2 / Biso mean: 45.59 Å2 / Biso min: 11.96 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.963→31.86 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3882 0 0 79 3961
Biso mean---40.71 -
残基数----527
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0253943
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d2.1365336
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.127642
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.01677
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.8311409
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 13

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.9626-3.04260.41191010.34261191129257
3.0426-3.13210.3438950.33211392148766
3.1321-3.23310.34281180.3431482160071
3.2331-3.34850.42941220.30741663178579
3.3485-3.48240.30421320.29151821195386
3.4824-3.64070.29361330.27062012214594
3.6407-3.83240.261610.25882068222999
3.8324-4.0720.24911580.242421172275100
4.072-4.38570.27041660.243721502316100
4.3857-4.82570.22511250.212321622287100
4.8257-5.52080.26031950.236921242319100
5.5208-6.94380.29491360.270521942330100
6.9438-31.86180.25111680.21372195236397

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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