[English] 日本語
![](img/lk-miru.gif)
- PDB-7kbn: 1.60 Angstrom resolution crystal structure of the beta-Q114A muta... -
+
Open data
-
Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7kbn | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | 1.60 Angstrom resolution crystal structure of the beta-Q114A mutant of Tryptophan Synthase in complex with N-(4'-trifluoromethoxybenzenesulfonyl)-2-amino-1-ethylphosphate (F9F) at the enzyme alpha-site, cesium ion at the metal coordination site, and 2-aminophenol quinonoid at the enzyme beta site | ||||||
![]() | (Tryptophan synthase ...) x 2 | ||||||
![]() | LYASE/LYASE INHIBITOR / inhibitor / tryptophan synthase / LYASE / LYASE-LYASE INHIBITOR complex | ||||||
Function / homology | ![]() tryptophan synthase / tryptophan synthase activity / tryptophan biosynthetic process / identical protein binding / cytoplasm / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Hilario, E. / Dunn, M.F. / Mueller, L.J. | ||||||
Funding support | ![]()
| ||||||
![]() | ![]() Title: 1.60 Angstrom resolution crystal structure of the beta-Q114A mutant of Tryptophan Synthase in complex with N-(4'-trifluoromethoxybenzenesulfonyl)-2-amino-1-ethylphosphate (F9F) at the enzyme ...Title: 1.60 Angstrom resolution crystal structure of the beta-Q114A mutant of Tryptophan Synthase in complex with N-(4'-trifluoromethoxybenzenesulfonyl)-2-amino-1-ethylphosphate (F9F) at the enzyme alpha-site, cesium ion at the metal coordination site, and 2-aminophenol quinonoid at the enzyme beta site. Authors: Hilario, E. / Dunn, M.F. / Mueller, L.J. | ||||||
History |
|
-
Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
---|
-
Downloads & links
-
Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 292.1 KB | Display | ![]() |
---|---|---|---|---|
PDB format | ![]() | 231.7 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 3.1 MB | Display | ![]() |
---|---|---|---|---|
Full document | ![]() | 3.2 MB | Display | |
Data in XML | ![]() | 34.7 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 52.6 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 6o1hS S: Starting model for refinement |
---|---|
Similar structure data |
-
Links
-
Assembly
Deposited unit | ![]()
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
Unit cell |
|
-
Components
-Tryptophan synthase ... , 2 types, 2 molecules AB
#1: Protein | Mass: 28698.797 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() Strain: LT2 / SGSC1412 / ATCC 700720 / Gene: trpA, STM1727 / Plasmid: pEBA-10 / Production host: ![]() ![]() |
---|---|
#2: Protein | Mass: 42861.828 Da / Num. of mol.: 1 / Mutation: Q114A Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() Strain: LT2 / SGSC1412 / ATCC 700720 / Gene: trpB, STM1726 / Plasmid: pEBA-10 / Details (production host): Q114A / Production host: ![]() ![]() |
-Non-polymers , 9 types, 701 molecules ![](data/chem/img/DMS.gif)
![](data/chem/img/F9F.gif)
![](data/chem/img/EDO.gif)
![](data/chem/img/CL.gif)
![](data/chem/img/1D0.gif)
![](data/chem/img/PEG.gif)
![](data/chem/img/2AF.gif)
![](data/chem/img/CS.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/F9F.gif)
![](data/chem/img/EDO.gif)
![](data/chem/img/CL.gif)
![](data/chem/img/1D0.gif)
![](data/chem/img/PEG.gif)
![](data/chem/img/2AF.gif)
![](data/chem/img/CS.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#3: Chemical | ChemComp-DMS / #4: Chemical | ChemComp-F9F / | #5: Chemical | ChemComp-EDO / #6: Chemical | ChemComp-CL / #7: Chemical | ChemComp-1D0 / ( | #8: Chemical | #9: Chemical | ChemComp-2AF / | #10: Chemical | #11: Water | ChemComp-HOH / | |
---|
-Details
Has ligand of interest | Y |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
---|
-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.63 Å3/Da / Density % sol: 53.29 % / Description: Large plate-like crystal |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7.6 Details: 50 mM Bicine-CsOH, 8% PEG 8,000, 4 mM Spermine, pH 7.6 PH range: 7.60-8.00 / Temp details: constant |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Ambient temp details: constant / Serial crystal experiment: N | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Diffraction source | Source: ![]() | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: RIGAKU RAXIS IV++ / Detector: IMAGE PLATE / Date: Jan 8, 2020 / Details: Osmic Varimax HF ArcSec | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1.5418 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.6→91.745 Å / Num. obs: 96913 / % possible obs: 99.3 % / Redundancy: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.038 / Rpim(I) all: 0.031 / Rrim(I) all: 0.06 / Rsym value: 0.038 / Net I/av σ(I): 12.6 / Net I/σ(I): 11.9 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
|
-Phasing
Phasing | Method: ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Phasing MR | Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phasing dm | Method: Solvent flattening and Histogram matching / Reflection: 96614 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Phasing dm shell |
|
-
Processing
Software |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 6O1H Resolution: 1.6→29.31 Å / SU ML: 0.19 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / Phase error: 21.68 / Stereochemistry target values: ML
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 99.06 Å2 / Biso mean: 32.8813 Å2 / Biso min: 13.46 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.6→29.31 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 30
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS group |
|