[日本語] English
万見
- PDB-7epu: Crystal structure of HsALC1 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7epu
タイトルCrystal structure of HsALC1
要素
  • Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 1-like
  • non-immunized human scFv
キーワードMOTOR PROTEIN / macrodomain / autoinhibition / DNA damage / PARP1
機能・相同性
機能・相同性情報


poly-ADP-D-ribose modification-dependent protein binding / ATP-dependent chromatin remodeler activity / histone reader activity / site of DNA damage / nucleosome binding / DNA helicase activity / Dual Incision in GG-NER / Formation of Incision Complex in GG-NER / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / site of double-strand break ...poly-ADP-D-ribose modification-dependent protein binding / ATP-dependent chromatin remodeler activity / histone reader activity / site of DNA damage / nucleosome binding / DNA helicase activity / Dual Incision in GG-NER / Formation of Incision Complex in GG-NER / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / site of double-strand break / chromatin remodeling / DNA repair / nucleotide binding / DNA damage response / ATP hydrolysis activity / nucleoplasm / ATP binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 1-like / Tandem AAA-ATPase domain / DNA/RNA helicase, ATP-dependent, DEAH-box type, conserved site / DEAH-box subfamily ATP-dependent helicases signature. / : / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal / SNF2-related domain / Helicase conserved C-terminal domain / helicase superfamily c-terminal domain ...Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 1-like / Tandem AAA-ATPase domain / DNA/RNA helicase, ATP-dependent, DEAH-box type, conserved site / DEAH-box subfamily ATP-dependent helicases signature. / : / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal / SNF2-related domain / Helicase conserved C-terminal domain / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Macro domain profile. / Macro domain / Macro domain-like / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 1-like
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Wang, L. / Chen, K.J.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021
タイトル: Structural basis of ALC1/CHD1L autoinhibition and the mechanism of activation by the nucleosome.
著者: Li Wang / Kangjing Chen / Zhucheng Chen /
要旨: Chromatin remodeler ALC1 (amplification in liver cancer 1) is crucial for repairing damaged DNA. It is autoinhibited and activated by nucleosomal epitopes. However, the mechanisms by which ALC1 is ...Chromatin remodeler ALC1 (amplification in liver cancer 1) is crucial for repairing damaged DNA. It is autoinhibited and activated by nucleosomal epitopes. However, the mechanisms by which ALC1 is regulated remain unclear. Here we report the crystal structure of human ALC1 and the cryoEM structure bound to the nucleosome. The structure shows the macro domain of ALC1 binds to lobe 2 of the ATPase motor, sequestering two elements for nucleosome recognition, explaining the autoinhibition mechanism of the enzyme. The H4 tail competes with the macro domain for lobe 2-binding, explaining the requirement for this nucleosomal epitope for ALC1 activation. A dual-arginine-anchor motif of ALC1 recognizes the acidic pocket of the nucleosome, which is critical for chromatin remodeling in vitro. Together, our findings illustrate the structures of ALC1 and shed light on its regulation mechanisms, paving the way for the discovery of drugs targeting ALC1 for the treatment of cancer.
履歴
登録2021年4月27日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年7月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: non-immunized human scFv
B: Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 1-like
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)127,6134
ポリマ－127,1622
非ポリマー4522
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)153.480, 225.263, 106.533
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

-
要素

#1: 抗体 non-immunized human scFv


分子量: 27769.326 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#2: タンパク質 Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 1-like / Amplified in liver cancer protein 1


分子量: 99392.242 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CHD1L, ALC1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q86WJ1, DNA helicase
#3: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.03 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: MPD, sodium chloride, magnesium chloride, acetate

-
データ収集

回折平均測定温度: 277 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.97 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年10月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.5→50 Å / Num. obs: 23523 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 10.8 % / Biso Wilson estimate: 127.58 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.13 / Rpim(I) all: 0.042 / Rrim(I) all: 0.137 / Χ2: 0.811 / Net I/σ(I): 5.5 / Num. measured all: 255064
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
3.5-3.569.91.49711490.5140.51.5830.69497.5
3.56-3.6310.91.3811160.5920.441.4510.68698
3.63-3.6911.11.05711740.6320.3381.1120.72598.6
3.69-3.7711.10.94411480.7820.3030.9940.7198.9
3.77-3.8511.10.80111380.7820.2580.8430.72998.4
3.85-3.9411.10.70911640.8260.2290.7460.7498.6
3.94-4.0411.10.58611350.8890.190.6180.73198.5
4.04-4.1510.80.45911720.9230.1510.4840.72499.6
4.15-4.2710.30.35811800.9480.1210.3790.75299.7
4.27-4.41110.23411660.9740.0770.2470.735100
4.41-4.5711.40.20111710.9810.0640.2110.75499.9
4.57-4.7511.40.17111580.9870.0550.180.796100
4.75-4.9711.30.15711890.9870.0510.1650.787100
4.97-5.2310.90.13911930.9910.0450.1470.792100
5.23-5.5510.20.12711750.9910.0430.1350.816100
5.55-5.9811.40.12211970.9930.0390.1280.821100
5.98-6.5811.30.09611880.9960.0310.1010.857100
6.58-7.5310.50.06812200.9980.0230.0720.918100
7.53-9.4810.80.04412080.9990.0140.0461.108100
9.48-509.40.03412820.9990.0120.0361.36299.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.13_2998精密化
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3MWY, 5JXR, 2FG1, 5YAN

3mwy

5jxr

2fg1

5yan


解像度: 3.5→45.402 Å / SU ML: 0.56 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 35.23 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3157 1996 8.52 %
Rwork0.2675 21432 -
obs0.2715 23428 98.95 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 262.94 Å2 / Biso mean: 141.9093 Å2 / Biso min: 41.31 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.5→45.402 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7761 0 28 0 7789
Biso mean--129.26 --
残基数----978
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
3.5002-3.58770.41661340.3636144094
3.5877-3.68470.40591390.3336149198
3.6847-3.7930.36081400.3174149999
3.793-3.91540.39011400.3137150098
3.9154-4.05530.32491380.3025149699
4.0553-4.21750.34141450.29511546100
4.2175-4.40930.32041410.2471530100
4.4093-4.64160.2931440.23341532100
4.6416-4.93210.27751420.23661535100
4.9321-5.31230.29931440.24751546100
5.3123-5.84590.32981450.26791553100
5.8459-6.68950.321450.30481570100
6.6895-8.41930.35271460.2781574100
8.4193-45.40.26831530.2377162098

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る