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- PDB-3mwy: Crystal structure of the chromodomain-ATPase portion of the yeast... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3mwy
タイトルCrystal structure of the chromodomain-ATPase portion of the yeast Chd1 chromatin remodeler
要素Chromo domain-containing protein 1
キーワードHYDROLASE / SWI2/SNF2 ATPase / double chromodomains
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of transcriptional start site selection at RNA polymerase II promoter / nucleolar chromatin / regulation of chromatin organization / SLIK (SAGA-like) complex / DNA double-strand break processing / rDNA binding / nucleosome organization / nucleosome array spacer activity / SAGA complex / histone H3K4me3 reader activity ...regulation of transcriptional start site selection at RNA polymerase II promoter / nucleolar chromatin / regulation of chromatin organization / SLIK (SAGA-like) complex / DNA double-strand break processing / rDNA binding / nucleosome organization / nucleosome array spacer activity / SAGA complex / histone H3K4me3 reader activity / ATP-dependent chromatin remodeler activity / sister chromatid cohesion / negative regulation of DNA-templated DNA replication / termination of RNA polymerase II transcription / termination of RNA polymerase I transcription / ATP-dependent activity, acting on DNA / transcription elongation by RNA polymerase II / chromatin DNA binding / double-strand break repair via homologous recombination / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / site of double-strand break / histone binding / transcription cis-regulatory region binding / chromatin remodeling / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / DNA binding / ATP binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Tandem AAA-ATPase domain / Chromodomain helicase DNA-binding domain / Chromodomain helicase DNA-binding domain 1 / Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 1-like, C-terminal domain / : / Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 1-like, C-terminal / ATP-dependent helicase CHD1-2/hrp3 HTH domain / DUF4208 / Chromo domain, conserved site / Chromo domain signature. ...Tandem AAA-ATPase domain / Chromodomain helicase DNA-binding domain / Chromodomain helicase DNA-binding domain 1 / Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 1-like, C-terminal domain / : / Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 1-like, C-terminal / ATP-dependent helicase CHD1-2/hrp3 HTH domain / DUF4208 / Chromo domain, conserved site / Chromo domain signature. / Chromo domain / Chromo (CHRromatin Organisation MOdifier) domain / Chromo and chromo shadow domain profile. / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) - #40 / Chromo/chromo shadow domain / Chromatin organization modifier domain / Chromo-like domain superfamily / : / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal / SNF2-related domain / Homeobox-like domain superfamily / Helicase conserved C-terminal domain / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Beta Barrel / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / ATP-dependent chromatin remodeler CHD1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Hauk, G. / Bowman, G.D.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2010
タイトル: The chromodomains of the Chd1 chromatin remodeler regulate DNA access to the ATPase motor.
著者: Hauk, G. / McKnight, J.N. / Nodelman, I.M. / Bowman, G.D.
履歴
登録2010年5月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年9月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22013年1月30日Group: Non-polymer description
改定 1.32019年7月17日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.name / _software.version
改定 1.42023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
W: Chromo domain-containing protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,9662
ポリマ－92,4431
非ポリマー5231
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
W: Chromo domain-containing protein 1
ヘテロ分子

W: Chromo domain-containing protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)185,9334
ポリマ－184,8872
非ポリマー1,0462
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_675x-y+1,-y+2,-z1
Buried area4440 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area67240 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)94.333, 94.333, 450.088
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122

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要素

#1: タンパク質 Chromo domain-containing protein 1 / ATP-dependent helicase CHD1


分子量: 92443.250 Da / 分子数: 1
断片: double chromodomains and ATPase motor (UNP residues 142-939)
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: CHD1, SYGP-ORF4, YER164W / プラスミド: pDEST17 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)star
参照: UniProt: P32657, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用
#2: 化合物 ChemComp-AGS / PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / ATP-GAMMA-S / ADENOSINE 5'-(3-THIOTRIPHOSPHATE) / ADENOSINE 5'-(GAMMA-THIOTRIPHOSPHATE) / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE MONOTHIOPHOSPHATE


分子量: 523.247 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O12P3S
コメント: ATP-gamma-S, エネルギー貯蔵分子類似体*YM

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.66 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 18% PEG 3350; 400 mM K+/Na+ tartrate; 5% xylitol; 10 mM MgCl2; 1 mM ATPgammaS, pH 7, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 0.9792,0.9611
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年3月29日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97921
20.96111
反射解像度: 3.7→50 Å / Num. all: 24026 / Num. obs: 20114 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 5.5 % / Rmerge(I) obs: 0.069 / Net I/σ(I): 20.9
反射 シェル解像度: 3.7→3.83 Å / 冗長度: 5.5 % / Rmerge(I) obs: 0.402 / Mean I/σ(I) obs: 4.5 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0091精密化
SOLVE位相決定
SHARP位相決定
PHENIX精密化
CBASSデータ収集
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散
開始モデル: PDB ENTRIES 2H1E,1Z63,1Z3I

2h1e

1z63

1z3i


解像度: 3.7→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.924 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.909 / SU B: 127.855 / SU ML: 0.786
Isotropic thermal model: overall temperature factors, with three TLS groups
交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.797
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.31772 688 5 %RANDOM
Rwork0.26186 ---
obs0.26462 12949 99.94 %-
all-12949 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 126.878 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.44 Å21.72 Å20 Å2
2--3.44 Å20 Å2
3----5.16 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error free: 0.798 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.7→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5712 0 31 0 5743
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0225857
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6281.9617908
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.4055689
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg41.41124.379306
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg24.559151079
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.411544
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1110.2862
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0214420
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.7→3.796 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.357 54 -
Rwork0.347 920 -
obs--99.9 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.1540.1480.16529.6003-2.7360.991-0.16740.1874-0.5455-1.02310.3305-0.41110.82110.1982-0.16312.20140.7287-0.30160.6957-0.04490.874832.06642.039-4.393
26.65991.2729-1.32937.21562.19369.78890.2848-0.10440.0232-0.1290.39351.4037-0.6495-1.1769-0.67831.32560.8189-0.07090.78870.51021.308321.56535.62832.048
35.2001-1.82080.93039.9823-1.89759.2525-0.0717-0.1444-0.20910.41910.55550.39870.49380.7088-0.48380.5160.26810.00780.20530.05990.419932.31375.13418.9
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1W175 - 341
2X-RAY DIFFRACTION2W2000 - 2001
3X-RAY DIFFRACTION2W342 - 606
4X-RAY DIFFRACTION2W905 - 922
5X-RAY DIFFRACTION3W607 - 904

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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