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- PDB-7cec: Structure of alpha6beta1 integrin in complex with laminin-511 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7cec
タイトルStructure of alpha6beta1 integrin in complex with laminin-511
要素
  • (Laminin subunit ...) x 3
  • HUTS-4 VH(S112C)-SARAH,HUTS-4 VH(S112C)-SARAH
  • HUTS-4 VL(C87Y)-SARAH(S37C),HUTS-4 VL(C87Y)-SARAH(S37C)
  • Integrin alpha-6
  • Integrin beta-1
  • TS2/16 VH(S112C)-SARAH,TS2/16 VH(S112C)-SARAH
  • TS2/16 VL-SARAH(S37C),TS2/16 VL-SARAH(S37C)
キーワードCELL ADHESION/IMMUNE SYSTEM / Integrin / Laminin / Fv-clasp / CELL ADHESION / CELL ADHESION-IMMUNE SYSTEM complex
機能・相同性
機能・相同性情報


laminin-5 complex / laminin-2 complex / neuronal-glial interaction involved in cerebral cortex radial glia guided migration / laminin-8 complex / laminin-11 complex / laminin-1 complex / laminin-10 complex / regulation of basement membrane organization / ectodermal cell differentiation / integrin alpha8-beta1 complex ...laminin-5 complex / laminin-2 complex / neuronal-glial interaction involved in cerebral cortex radial glia guided migration / laminin-8 complex / laminin-11 complex / laminin-1 complex / laminin-10 complex / regulation of basement membrane organization / ectodermal cell differentiation / integrin alpha8-beta1 complex / neuregulin binding / extracellular matrix of synaptic cleft / L1CAM interactions / Type I hemidesmosome assembly / integrin alpha3-beta1 complex / integrin alpha5-beta1 complex / integrin alpha6-beta1 complex / integrin alpha7-beta1 complex / integrin alpha10-beta1 complex / integrin alpha11-beta1 complex / positive regulation of glutamate uptake involved in transmission of nerve impulse / myoblast fate specification / integrin alpha9-beta1 complex / regulation of collagen catabolic process / trunk neural crest cell migration / cardiac cell fate specification / integrin alpha1-beta1 complex / integrin binding involved in cell-matrix adhesion / nail development / hemidesmosome assembly / integrin alpha4-beta1 complex / cell-cell adhesion mediated by integrin / postsynapse organization / Localization of the PINCH-ILK-PARVIN complex to focal adhesions / collagen binding involved in cell-matrix adhesion / integrin alpha2-beta1 complex / cell adhesion mediator activity / reactive gliosis / glycosphingolipid binding / formation of radial glial scaffolds / Other semaphorin interactions / positive regulation of integrin-mediated signaling pathway / cerebellar climbing fiber to Purkinje cell synapse / Formation of the ureteric bud / morphogenesis of embryonic epithelium / myelin sheath abaxonal region / CD40 signaling pathway / calcium-independent cell-matrix adhesion / Fibronectin matrix formation / positive regulation of fibroblast growth factor receptor signaling pathway / integrin alphav-beta1 complex / regulation of synapse pruning / skin morphogenesis / CHL1 interactions / basement membrane organization / cardiac muscle cell myoblast differentiation / MET interacts with TNS proteins / morphogenesis of a polarized epithelium / Laminin interactions / Formation of the dystrophin-glycoprotein complex (DGC) / EGR2 and SOX10-mediated initiation of Schwann cell myelination / protein complex involved in cell-matrix adhesion / cardiac muscle cell differentiation / branching involved in salivary gland morphogenesis / leukocyte tethering or rolling / Platelet Adhesion to exposed collagen / germ cell migration / endoderm development / cell projection organization / insulin-like growth factor I binding / negative regulation of cell adhesion / myoblast fusion / positive regulation of vascular endothelial growth factor signaling pathway / regulation of epithelial cell proliferation / Elastic fibre formation / mesodermal cell differentiation / cell-substrate junction assembly / myoblast differentiation / cell migration involved in sprouting angiogenesis / axon extension / Differentiation of Keratinocytes in Interfollicular Epidermis in Mammalian Skin / central nervous system neuron differentiation / wound healing, spreading of epidermal cells / regulation of spontaneous synaptic transmission / positive regulation of fibroblast migration / integrin complex / odontogenesis / heterotypic cell-cell adhesion / extracellular matrix structural constituent / lamellipodium assembly / sarcomere organization / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / Molecules associated with elastic fibres / MET activates PTK2 signaling / Basigin interactions / skeletal system morphogenesis / Mechanical load activates signaling by PIEZO1 and integrins in osteocytes / branching involved in ureteric bud morphogenesis / leukocyte migration / negative regulation of vasoconstriction
類似検索 - 分子機能
: / LAMB1-4 helical domain / Laminin IV type B / Laminin IV type B domain / Laminin IV type A domain profile. / Laminin alpha, domain I / Laminin domain II / Laminin Domain I / Laminin Domain II / Laminin IV ...: / LAMB1-4 helical domain / Laminin IV type B / Laminin IV type B domain / Laminin IV type A domain profile. / Laminin alpha, domain I / Laminin domain II / Laminin Domain I / Laminin Domain II / Laminin IV / Laminin B (Domain IV) / Laminin IV type A domain profile. / Laminin B domain / Laminin, N-terminal / : / Laminin N-terminal (Domain VI) / Laminin N-terminal domain profile. / Laminin N-terminal domain (domain VI) / : / Laminin/attractin EGF domain / Laminin G domain / Laminin-type EGF-like (LE) domain profile. / Laminin-type EGF-like (LE) domain signature. / Laminin-type epidermal growth factor-like domai / Laminin EGF domain / Laminin-type EGF domain / Laminin G domain / Laminin G domain profile. / TNFR/NGFR cysteine-rich region / Laminin G domain / Laminin G domain / Integrin beta, epidermal growth factor-like domain 1 / Integrin beta epidermal growth factor like domain 1 / Integrin beta tail domain / Integrin beta subunit, cytoplasmic domain / Integrin beta cytoplasmic domain / Integrin_b_cyt / : / Integrin alpha Ig-like domain 3 / Integrin EGF domain / Integrin beta subunit, tail / Integrin beta tail domain superfamily / Integrin_B_tail / EGF-like domain, extracellular / EGF-like domain / Integrins beta chain EGF (I-EGF) domain profile. / Integrin beta subunit, VWA domain / Integrin beta subunit / Integrin beta N-terminal / Integrin beta chain VWA domain / Integrin plexin domain / Integrins beta chain EGF (I-EGF) domain signature. / Integrin beta subunits (N-terminal portion of extracellular region) / Integrin alpha-2 / Integrin alpha Ig-like domain 1 / Integrin alpha chain, C-terminal cytoplasmic region, conserved site / Integrins alpha chain signature. / Integrin alpha chain / Integrin alpha beta-propellor / : / Integrin alpha Ig-like domain 2 / FG-GAP repeat profile. / Integrin alpha (beta-propellor repeats). / FG-GAP repeat / FG-GAP repeat / Integrin alpha, N-terminal / Integrin domain superfamily / PSI domain / domain found in Plexins, Semaphorins and Integrins / Epidermal growth factor-like domain. / von Willebrand factor A-like domain superfamily / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Laminin subunit alpha-5 / Integrin beta-1 / Laminin subunit beta-1 / Laminin subunit gamma-1 / Integrin alpha-6
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.9 Å
データ登録者Arimori, T. / Miyazaki, N. / Takagi, J.
資金援助 日本, 2件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)18H02389 日本
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)19am0101075 日本
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021
タイトル: Structural mechanism of laminin recognition by integrin.
著者: Takao Arimori / Naoyuki Miyazaki / Emiko Mihara / Mamoru Takizawa / Yukimasa Taniguchi / Carlos Cabañas / Kiyotoshi Sekiguchi / Junichi Takagi /
要旨: Recognition of laminin by integrin receptors is central to the epithelial cell adhesion to basement membrane, but the structural background of this molecular interaction remained elusive. Here, we ...Recognition of laminin by integrin receptors is central to the epithelial cell adhesion to basement membrane, but the structural background of this molecular interaction remained elusive. Here, we report the structures of the prototypic laminin receptor α6β1 integrin alone and in complex with three-chain laminin-511 fragment determined via crystallography and cryo-electron microscopy, respectively. The laminin-integrin interface is made up of several binding sites located on all five subunits, with the laminin γ1 chain C-terminal portion providing focal interaction using two carboxylate anchor points to bridge metal-ion dependent adhesion site of integrin β1 subunit and Asn189 of integrin α6 subunit. Laminin α5 chain also contributes to the affinity and specificity by making electrostatic interactions with large surface on the β-propeller domain of α6, part of which comprises an alternatively spliced X1 region. The propeller sheet corresponding to this region shows unusually high mobility, suggesting its unique role in ligand capture.
履歴
登録2020年6月22日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年6月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年7月7日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year
改定 1.22021年7月14日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.32024年10月16日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_admin.last_update / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-30342
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Integrin alpha-6
B: Integrin beta-1
C: Laminin subunit alpha-5
D: Laminin subunit beta-1
E: Laminin subunit gamma-1
F: TS2/16 VH(S112C)-SARAH,TS2/16 VH(S112C)-SARAH
G: TS2/16 VL-SARAH(S37C),TS2/16 VL-SARAH(S37C)
H: HUTS-4 VH(S112C)-SARAH,HUTS-4 VH(S112C)-SARAH
I: HUTS-4 VL(C87Y)-SARAH(S37C),HUTS-4 VL(C87Y)-SARAH(S37C)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)289,01023
ポリマ－286,9349
非ポリマー2,07714
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area24140 Å2
ΔGint-113 kcal/mol
Surface area93980 Å2

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Integrin alpha-6 / CD49 antigen-like family member F / VLA-6


分子量: 69776.023 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ITGA6 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P23229
#2: タンパク質 Integrin beta-1 / Fibronectin receptor subunit beta / Glycoprotein IIa / GPIIA / VLA-4 subunit beta


分子量: 50510.930 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ITGB1, FNRB, MDF2, MSK12 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P05556

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Laminin subunit ... , 3種, 3分子 CDE

#3: タンパク質 Laminin subunit alpha-5 / Laminin-10 subunit alpha / Laminin-11 subunit alpha / Laminin-15 subunit alpha


分子量: 73414.203 Da / 分子数: 1 / Fragment: E8 fragment / Mutation: I2723C / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LAMA5, KIAA0533, KIAA1907 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: O15230
#4: タンパク質 Laminin subunit beta-1 / Laminin B1 chain / Laminin-1 subunit beta / Laminin-10 subunit beta / Laminin-12 subunit beta / ...Laminin B1 chain / Laminin-1 subunit beta / Laminin-10 subunit beta / Laminin-12 subunit beta / Laminin-2 subunit beta / Laminin-6 subunit beta / Laminin-8 subunit beta


分子量: 8552.753 Da / 分子数: 1 / Fragment: E8 fragment / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LAMB1 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P07942
#5: タンパク質 Laminin subunit gamma-1 / Laminin B2 chain / Laminin-1 subunit gamma / Laminin-10 subunit gamma / Laminin-11 subunit gamma / ...Laminin B2 chain / Laminin-1 subunit gamma / Laminin-10 subunit gamma / Laminin-11 subunit gamma / Laminin-2 subunit gamma / Laminin-3 subunit gamma / Laminin-4 subunit gamma / Laminin-6 subunit gamma / Laminin-7 subunit gamma / Laminin-8 subunit gamma / Laminin-9 subunit gamma / S-laminin subunit gamma / S-LAM gamma


分子量: 9483.724 Da / 分子数: 1 / Fragment: E8 fragment / Mutation: D1585C / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LAMC1, LAMB2 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P11047

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抗体 , 4種, 4分子 FGHI

#6: 抗体 TS2/16 VH(S112C)-SARAH,TS2/16 VH(S112C)-SARAH


分子量: 19463.992 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: chimera of TS2/16 VH(S112C)-SARAH
由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ), (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#7: 抗体 TS2/16 VL-SARAH(S37C),TS2/16 VL-SARAH(S37C)


分子量: 18270.742 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: chimera of TS2/16 VL-SARAH(S37C)
由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ), (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#8: 抗体 HUTS-4 VH(S112C)-SARAH,HUTS-4 VH(S112C)-SARAH


分子量: 19760.207 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: chimera of HUTS-4 VH(S112C)-SARAH
由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ), (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#9: 抗体 HUTS-4 VL(C87Y)-SARAH(S37C),HUTS-4 VL(C87Y)-SARAH(S37C)


分子量: 17701.023 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: chimera of HUTS-4 VL(C87Y)-SARAH(S37C)
由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ), (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)

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糖 , 2種, 7分子

#10: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][D-1-deoxy-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}LINUCSPDB-CARE
#12: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 2種, 7分子

#11: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#13: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Quaternary complex of alpha6beta1 integrin, laminin-511, TS2/16 Fv-clasp, and HUTS-4 Fv-clasp
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#9 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.286 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
120 mMtris(hydroxymethyl)aminomethaneC4H11NO31
2150 mMsodium chlorideNaCl1
31 mMmanganese chlorideMnCl21
40.1 mMcalcium chlorideCaCl21
試料濃度: 0.07 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: MOLYBDENUM / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 59000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 800 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 600 nm / アライメント法: ZEMLIN TABLEAU
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 40 e/Å2 / 検出モード: INTEGRATING
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 7768
電子光学装置位相板: VOLTA PHASE PLATE
画像スキャン横: 4096 / 縦: 4096

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
phenix.real_space_refine1.14_3260精密化
PHENIX1.14_3260精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2EPU画像取得
4GctfCTF補正
10RELION3初期オイラー角割当
11RELION3最終オイラー角割当
12RELION3分類
13RELION3３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 2660283
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 429521 / 対称性のタイプ: POINT
精密化立体化学のターゲット値: CDL v1.2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.010617940
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.201724302
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.07082689
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00783147
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d16.348210854

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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