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- PDB-7boc: Crystal structure of the PRMT5 TIM barrel domain in complex with ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7boc
タイトルCrystal structure of the PRMT5 TIM barrel domain in complex with RioK1 peptide
要素
  • Protein arginine N-methyltransferase 5
  • peptide
キーワードTRANSFERASE / TIM barrel / Methyltransferase / Histones / Chromatin-regulator / protein-peptide interaction
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of adenylate cyclase-inhibiting dopamine receptor signaling pathway / peptidyl-arginine N-methylation / type II protein arginine methyltransferase / protein-arginine omega-N symmetric methyltransferase activity / peptidyl-arginine methylation / Golgi ribbon formation / histone H4R3 methyltransferase activity / : / protein-arginine N-methyltransferase activity / methylosome ...positive regulation of adenylate cyclase-inhibiting dopamine receptor signaling pathway / peptidyl-arginine N-methylation / type II protein arginine methyltransferase / protein-arginine omega-N symmetric methyltransferase activity / peptidyl-arginine methylation / Golgi ribbon formation / histone H4R3 methyltransferase activity / : / protein-arginine N-methyltransferase activity / methylosome / positive regulation of mRNA splicing, via spliceosome / methyl-CpG binding / endothelial cell activation / histone H3 methyltransferase activity / regulation of mitotic nuclear division / histone methyltransferase activity / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / E-box binding / histone methyltransferase complex / positive regulation of oligodendrocyte differentiation / negative regulation of cell differentiation / spliceosomal snRNP assembly / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / ribonucleoprotein complex binding / liver regeneration / regulation of signal transduction by p53 class mediator / methyltransferase activity / Regulation of TP53 Activity through Methylation / circadian regulation of gene expression / DNA-templated transcription termination / RMTs methylate histone arginines / p53 binding / transcription corepressor activity / snRNP Assembly / chromatin remodeling / protein heterodimerization activity / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / Golgi apparatus / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein arginine N-methyltransferase PRMT5 / PRMT5, TIM barrel domain / PRMT5, oligomerisation domain / PRMT5 TIM barrel domain / PRMT5 oligomerisation domain / PRMT5 arginine-N-methyltransferase / PRMT5 arginine-N-methyltransferase / Protein arginine N-methyltransferase / SAM-dependent methyltransferase PRMT-type domain profile. / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein arginine N-methyltransferase 5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.55 Å
データ登録者Krzyzanowski, A. / t Hart, P. / Waldmann, H. / Gasper, R.
引用ジャーナル: Chembiochem / 年: 2021
タイトル: Biochemical Investigation of the Interaction of pICln, RioK1 and COPR5 with the PRMT5-MEP50 Complex.
著者: Krzyzanowski, A. / Gasper, R. / Adihou, H. / t Hart, P. / Waldmann, H.
履歴
登録2021年1月25日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年9月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein arginine N-methyltransferase 5
B: peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,8742
ポリマ－34,8742
非ポリマー00
水00
1
A: Protein arginine N-methyltransferase 5
B: peptide

A: Protein arginine N-methyltransferase 5
B: peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,7484
ポリマ－69,7484
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_555-x,-x+y,-z+1/31
Buried area4200 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area22710 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)96.630, 96.630, 112.680
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Protein arginine N-methyltransferase 5 / PRMT5 / 72 kDa ICln-binding protein / Histone-arginine N-methyltransferase PRMT5 / Jak-binding ...PRMT5 / 72 kDa ICln-binding protein / Histone-arginine N-methyltransferase PRMT5 / Jak-binding protein 1 / Shk1 kinase-binding protein 1 homolog / SKB1Hs


分子量: 33278.160 Da / 分子数: 1 / 断片: TIM barrel domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PRMT5, HRMT1L5, IBP72, JBP1, SKB1 / プラスミド: pOPIN / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): Codon+RIPL
参照: UniProt: O14744, type II protein arginine methyltransferase
#2: タンパク質・ペプチド peptide


分子量: 1595.602 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 71.75 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.5 / 詳細: 0.1M NaAcetate, 30% w/v PEG400, 0.2M CaAcetate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.999859 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年12月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.999859 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.55→48.31 Å / Num. obs: 20297 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 20.164 % / Biso Wilson estimate: 83.077 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.191 / Rrim(I) all: 0.196 / Χ2: 0.766 / Net I/σ(I): 12.05 / Num. measured all: 409271 / Scaling rejects: 34
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
2.55-2.6221.1444.2891.2731631149814960.7874.39599.9
2.62-2.6920.9813.7481.5530066143414330.9293.84299.9
2.69-2.7720.8283.221.8229326140914080.8493.399.9
2.77-2.8520.7052.5212.3527972135413510.9172.58499.8
2.85-2.9420.3811.8783.3226903132013200.9411.926100
2.94-3.0520.0551.434.3825690128512810.9491.46799.7
3.05-3.1619.3781.0525.6523971123912370.9761.08199.8
3.16-3.2917.3530.7287.1820477118311800.9830.7599.7
3.29-3.4420.550.69.3623633115111500.9970.61699.9
3.44-3.6121.4850.39612.9323633110011000.9970.406100
3.61-3.821.4010.29215.7522300104210420.9980.299100
3.8-4.0321.1950.20219.5921195100010000.9980.206100
4.03-4.3120.9550.14623.32195099319310.9980.149100
4.31-4.6620.2990.12426.03180058878870.9970.127100
4.66-5.119.7580.11626.97160838148140.9960.119100
5.1-5.718.8980.11327.38139287377370.9970.116100
5.7-6.5816.1990.10826.6104816476470.9970.112100
6.58-8.0620.0020.09432.48114015705700.9980.096100
8.06-11.419.4590.07536.7286984474470.9990.077100
11.4-48.3116.4250.06634.4843692692660.9980.06898.9

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation4.05 Å83.64 Å
Translation4.05 Å83.64 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSVERSION Jan 31, 2020 BUILT=20200417データ削減
XSCALEVERSION Jan 31, 2020 BUILT=20200417データスケーリング
PHASER2.8.3位相決定
PHENIX1.18-3855精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdbid 4x60

4x60


解像度: 2.55→48.31 Å / SU ML: 0.4 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 34.54 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2512 1011 5 %
Rwork0.2253 19210 -
obs0.2266 20221 99.54 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 190.73 Å2 / Biso mean: 92.7794 Å2 / Biso min: 49.79 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.55→48.31 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1844 0 0 0 1844
残基数----225
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 7

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.55-2.680.34381420.34252689283199
2.68-2.850.37881400.32462689282999
2.85-3.070.36641430.29792701284499
3.07-3.380.31361430.279327202863100
3.38-3.870.26731450.238227532898100
3.87-4.870.21341460.195727622908100
4.88-48.310.21551520.194828963048100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.2723-0.269-0.6782-0.0068-0.15034.5361-0.148-0.2117-0.19560.05510.04740.38280.25230.16490.35950.56940.0474-0.0360.6964-0.08470.5419-32.817837.015317.6137
24.43841.6530.25327.87390.61594.33290.0731-0.5704-0.44450.61980.089-0.22320.3550.5699-0.0720.5859-0.04220.08450.73330.06830.4527-37.482831.132728.955
39.52091.3929-0.68986.05-1.83545.9257-0.7858-0.60780.63580.56250.67680.06330.01650.60120.17550.47240.08070.00780.7118-0.03110.4644-42.692936.819727.4767
42.6132-1.313-2.62831.03111.38442.9915-0.43320.6697-0.935-0.7252-0.08060.00890.95710.05550.36141.0965-0.2109-0.04490.905-0.07280.5562-47.134321.70288.1471
57.5835-0.7477-3.32223.7926-1.60839.3836-0.12950.3338-0.04870.6194-0.63330.7290.6757-1.65820.44640.4524-0.07950.08360.6414-0.0390.659-51.401930.514517.656
65.91020.6122-3.12863.89190.11745.8768-0.02710.22290.0007-0.35330.0897-0.1039-0.4450.01610.1090.6181-0.0467-0.07320.50990.02360.4031-36.926636.33294.0966
71.5491-0.7406-0.29611.4304-1.39062.623-0.13511.29230.0528-0.67550.3497-0.1815-0.38950.9526-0.39911.1178-0.22940.13071.0664-0.15970.6412-25.879638.1626-9.5446
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 41 through 96 )A41 - 96
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 97 through 131 )A97 - 131
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 132 through 156 )A132 - 156
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 157 through 183 )A157 - 183
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 184 through 195 )A184 - 195
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 196 through 290 )A196 - 290
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 1 through 14 )B1 - 14

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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