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- PDB-7bg3: 14-3-3 sigma with Pin1 binding site pS72 and covalently bound PC2046 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7bg3
タイトル14-3-3 sigma with Pin1 binding site pS72 and covalently bound PC2046
要素
  • 14-3-3 protein sigma
  • Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase NIMA-interacting 1
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / 1433 / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase NIMA-interacting 1
機能・相同性
機能・相同性情報


cis-trans isomerase activity / phosphothreonine residue binding / negative regulation of cell motility / ubiquitin ligase activator activity / regulation of protein localization to nucleus / GTPase activating protein binding / mitogen-activated protein kinase kinase binding / regulation of mitotic nuclear division / postsynaptic cytosol / negative regulation of SMAD protein signal transduction ...cis-trans isomerase activity / phosphothreonine residue binding / negative regulation of cell motility / ubiquitin ligase activator activity / regulation of protein localization to nucleus / GTPase activating protein binding / mitogen-activated protein kinase kinase binding / regulation of mitotic nuclear division / postsynaptic cytosol / negative regulation of SMAD protein signal transduction / regulation of epidermal cell division / protein kinase C inhibitor activity / positive regulation of epidermal cell differentiation / keratinocyte development / keratinization / PI5P Regulates TP53 Acetylation / negative regulation of amyloid-beta formation / cytoskeletal motor activity / protein peptidyl-prolyl isomerization / Regulation of localization of FOXO transcription factors / keratinocyte proliferation / phosphoserine residue binding / RHO GTPases Activate NADPH Oxidases / Activation of BAD and translocation to mitochondria / negative regulation of keratinocyte proliferation / establishment of skin barrier / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / Chk1/Chk2(Cds1) mediated inactivation of Cyclin B:Cdk1 complex / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / negative regulation of stem cell proliferation / : / RHO GTPases activate PKNs / protein sequestering activity / protein kinase A signaling / negative regulation of innate immune response / protein export from nucleus / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / release of cytochrome c from mitochondria / ciliary basal body / positive regulation of protein export from nucleus / positive regulation of GTPase activity / regulation of cytokinesis / stem cell proliferation / negative regulation of protein binding / peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / TP53 Regulates Metabolic Genes / phosphoprotein binding / synapse organization / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / regulation of protein phosphorylation / negative regulation of protein kinase activity / regulation of protein stability / tau protein binding / negative regulation of protein catabolic process / neuron differentiation / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / ISG15 antiviral mechanism / beta-catenin binding / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / protein localization / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / positive regulation of protein binding / midbody / positive regulation of cell growth / regulation of gene expression / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / response to hypoxia / protein stabilization / regulation of cell cycle / nuclear speck / cadherin binding / positive regulation of protein phosphorylation / glutamatergic synapse / protein kinase binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space / extracellular exosome / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, PpiC-type, conserved site / PpiC-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase signature. / PPIC-type PPIASE domain / PpiC-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase family profile. / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, PpiC-type / 14-3-3 protein sigma / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / WW domain superfamily ...: / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, PpiC-type, conserved site / PpiC-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase signature. / PPIC-type PPIASE domain / PpiC-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase family profile. / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, PpiC-type / 14-3-3 protein sigma / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / WW domain / 14-3-3 proteins signature 2. / 14-3-3 protein, conserved site / 14-3-3 proteins signature 1. / 14-3-3 protein / 14-3-3 homologues / 14-3-3 domain / 14-3-3 domain superfamily / 14-3-3 protein / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-TKK / 14-3-3 protein sigma / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase NIMA-interacting 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Wolter, M. / Dijck, L.v. / Cossar, P.J. / Ottmann, C.
資金援助2件
組織認可番号国
H2020 Marie Curie Actions of the European Commission675179
H2020 Marie Curie Actions of the European Commission754462
引用ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2021
タイトル: Reversible Covalent Imine-Tethering for Selective Stabilization of 14-3-3 Hub Protein Interactions.
著者: Cossar, P.J. / Wolter, M. / van Dijck, L. / Valenti, D. / Levy, L.M. / Ottmann, C. / Brunsveld, L.
履歴
登録2021年1月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年6月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年6月23日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年1月31日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 14-3-3 protein sigma
P: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase NIMA-interacting 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,8465
ポリマ－30,3652
非ポリマー4823
水5,567309
1
A: 14-3-3 protein sigma
P: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase NIMA-interacting 1
ヘテロ分子

A: 14-3-3 protein sigma
P: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase NIMA-interacting 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,69310
ポリマ－60,7304
非ポリマー9636
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555x,-y,-z1
Buried area4750 Å2
ΔGint-67 kcal/mol
Surface area23170 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)82.153, 112.207, 62.803
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 AP

#1: タンパク質 14-3-3 protein sigma / Epithelial cell marker protein 1 / Stratifin


分子量: 28169.469 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SFN, HME1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P31947
#2: タンパク質・ペプチド Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase NIMA-interacting 1 / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase Pin1 / PPIase Pin1 / Rotamase Pin1


分子量: 2195.378 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q13526, peptidylprolyl isomerase

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非ポリマー , 4種, 312分子

#3: 化合物 ChemComp-TKK / 1-(3-bromanyl-4-methyl-phenyl)-2-(2-bromophenyl)imidazole


分子量: 406.071 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H10Br2N2O / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 309 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.39 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.1
詳細: 0.095 M HEPES Na pH 7.1, 27% PEG400, 0.19M Calcium chloride, 5% Glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, DESY / ビームライン: P11 / 波長: 1.0332 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年5月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0332 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→66.29 Å / Num. obs: 57149 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 12.1 % / Biso Wilson estimate: 15.87 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.056 / Rpim(I) all: 0.016 / Rrim(I) all: 0.058 / Net I/σ(I): 21.7
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
1.4-1.427.10.6421869726170.8470.2510.6922.593.8
7.67-66.29120.04249164080.9980.0130.04460.999.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.7.4データスケーリング
PHENIX1.12_2829精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
DIALSデータ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 7AOG

7aog


解像度: 1.4→56.103 Å / SU ML: 0.13 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 18.85 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1896 2838 4.98 %
Rwork0.177 104461 -
obs0.1777 57123 99.5 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 81.79 Å2 / Biso mean: 21.5251 Å2 / Biso min: 9.6 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.4→56.103 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1876 0 22 309 2207
Biso mean--29.49 31.87 -
残基数----240
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0062092
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7952848
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.06305
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004378
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d8.1171205
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.4-1.41590.25841780.2611317791
1.4159-1.43260.26361920.2515329495
1.4326-1.45010.25561840.236346899
1.4501-1.46840.22921680.21443517100
1.4684-1.48770.2371680.2013514100
1.4877-1.50810.20811520.19613535100
1.5081-1.52970.20611710.19073472100
1.5297-1.55250.21232050.18873495100
1.5525-1.57680.21941900.18413525100
1.5768-1.60260.18271780.17763465100
1.6026-1.63030.18041780.17643511100
1.6303-1.65990.22271820.17583512100
1.6599-1.69180.19832080.16713483100
1.6918-1.72640.21321610.17953499100
1.7264-1.76390.22811790.17933493100
1.7639-1.80490.24121940.18343509100
1.8049-1.85010.19792000.18293472100
1.8501-1.90010.1791570.17953511100
1.9001-1.9560.23291840.16933551100
1.956-2.01920.19181900.17373463100
2.0192-2.09130.15061670.16243513100
2.0913-2.17510.21041510.16183576100
2.1751-2.27410.16891580.16373484100
2.2741-2.3940.19342170.17033500100
2.394-2.54390.211850.17173474100
2.5439-2.74040.20021990.17763490100
2.7404-3.01610.18172290.18853456100
3.0161-3.45250.17511610.17373511100
3.4525-4.34950.15652330.15963468100
4.3495-56.1030.18051510.18693523100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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