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- PDB-7b8e: Torpedo californica acetylcholinesterase complexed with Ca+2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7b8e
タイトルTorpedo californica acetylcholinesterase complexed with Ca+2
要素Acetylcholinesterase
キーワードHYDROLASE / acetylcholinesterase / ASSAM / differential scanning calorimetry / divalent metal ion / electron paramagnetic resonance / thermal inactivation / Torpedo / 4D motif / 3.1.1.7
機能・相同性
機能・相同性情報


acetylcholine catabolic process in synaptic cleft / acetylcholinesterase / choline metabolic process / acetylcholinesterase activity / synaptic cleft / side of membrane / synapse / extracellular space / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Acetylcholinesterase, fish/snake / : / Cholinesterase / Carboxylesterase type B, conserved site / Carboxylesterases type-B signature 2. / Carboxylesterase type B, active site / Carboxylesterases type-B serine active site. / Carboxylesterase, type B / Carboxylesterase family / Alpha/Beta hydrolase fold
類似検索 - ドメイン・相同性
2-[2-(2-ethoxyethoxy)ethoxy]ethanol / Acetylcholinesterase
類似検索 - 構成要素
生物種Tetronarce californica (エイ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.23 Å
データ登録者Silman, I. / Shnyrov, V.L. / Ashani, Y. / Roth, E. / Nicolas, A. / Sussman, J.L.
引用
ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2021
タイトル: Torpedo californica acetylcholinesterase is stabilized by binding of a divalent metal ion to a novel and versatile 4D motif.
著者: Silman, I. / Shnyrov, V.L. / Ashani, Y. / Roth, E. / Nicolas, A. / Sussman, J.L. / Weiner, L.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 2002
タイトル: X-ray structures of Torpedo californica acetylcholinesterase complexed with (+)-huperzine A and (-)-huperzine B: structural evidence for an active site rearrangement.
著者: Dvir, H. / Jiang, H.L. / Wong, D.M. / Harel, M. / Chetrit, M. / He, X.C. / Jin, G.Y. / Yu, G.L. / Tang, X.C. / Silman, I. / Bai, D.L. / Sussman, J.L.
#2: ジャーナル: Science / 年: 1991
タイトル: Atomic structure of acetylcholinesterase from Torpedo californica: a prototypic acetylcholine-binding protein.
著者: Sussman, J.L. / Harel, M. / Frolow, F. / Oefner, C. / Goldman, A. / Toker, L. / Silman, I.
履歴
登録2020年12月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年3月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年3月24日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22021年4月21日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32024年1月31日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Acetylcholinesterase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,21910
ポリマ－60,7371
非ポリマー1,4839
水4,468248
1
A: Acetylcholinesterase
ヘテロ分子

A: Acetylcholinesterase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)124,43920
ポリマ－121,4732
非ポリマー2,96618
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_556x-y,-y,-z+4/31
Buried area5690 Å2
ΔGint-32 kcal/mol
Surface area41140 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)139.074, 139.074, 71.319
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Space group name HallP322"
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x-y,z+2/3
#3: -x+y,-x,z+1/3
#4: x-y,-y,-z+1/3
#5: -x,-x+y,-z+2/3
#6: y,x,-z
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-919-

HOH

21A-939-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Acetylcholinesterase / AChE


分子量: 60736.516 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Tetronarce californica (エイ) / 器官: ELECTRIC ORGAN / Variant: G2 FORM / 組織: ELECTROPLAQUE / 参照: UniProt: P04058, acetylcholinesterase

-
糖 , 3種, 3分子

#2: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][D-1-deoxy-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}LINUCSPDB-CARE
#3: 多糖 alpha-L-fucopyranose-(1-6)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 367.349 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
LFucpa1-6DGlcpNAcb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1221m-1a_1-5]/1-2/a6-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][D-1-deoxy-GlcpNAc]{[(6+1)][a-L-Fucp]{}}LINUCSPDB-CARE
#5: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 5種, 254分子

#4: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#6: 化合物 ChemComp-FWN / 2-[2-(2-ethoxyethoxy)ethoxy]ethanol / トリエチレングリコ-ルモノエチルエ-テル


分子量: 178.226 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O4
#7: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#8: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#9: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 248 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.7 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.8
詳細: By mixing 2 uL of protein (10-13 mg/mL in 0.1 M NaCl/0.1 M 2-morpholinoethanesulfonic acid (MES)/0.02% sodium azide, pH 5.8) with 2 uL of precipitant solution (0.2 M calcium acetate/10-15% ...詳細: By mixing 2 uL of protein (10-13 mg/mL in 0.1 M NaCl/0.1 M 2-morpholinoethanesulfonic acid (MES)/0.02% sodium azide, pH 5.8) with 2 uL of precipitant solution (0.2 M calcium acetate/10-15% (v/v) polyethylene glycol (PEG) 5000 monomethyl ether, 0.1 M MES, pH 6.5), thus yielding crystals of the Ca+2/TcAChE complex.

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データ収集

回折平均測定温度: 155 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.93 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 1 / 検出器: CCD / 日付: 2000年2月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.93 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.23→19.96 Å / Num. obs: 38704 / % possible obs: 99.36 % / 冗長度: 4 % / Biso Wilson estimate: 39.68 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.061 / Net I/σ(I): 11.6
反射 シェル解像度: 2.25→2.33 Å / Rmerge(I) obs: 0.347 / Num. unique obs: 3752

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.15.2_3472精密化
REFMAC5.8.0258精密化
DENZOv1.0データ削減
SCALEPACKv1.0データスケーリング
MERLOTv1.0位相決定
Coot9.3モデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1EA5

1ea5


解像度: 2.23→19.96 Å / SU ML: 0.2692 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 24.1504
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2256 1913 4.94 %
Rwork0.179 36789 -
obs0.1813 38702 99.53 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 43.68 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.23→19.96 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4226 0 92 248 4566
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00814456
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.87646047
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0566647
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0052783
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d3.05043601
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.23-2.290.31361240.24532490X-RAY DIFFRACTION95.16
2.29-2.350.32711300.23982591X-RAY DIFFRACTION99.93
2.35-2.420.28541440.23432606X-RAY DIFFRACTION99.85
2.42-2.490.28361310.22412616X-RAY DIFFRACTION99.96
2.49-2.580.2711280.21912650X-RAY DIFFRACTION100
2.58-2.690.28761460.20932610X-RAY DIFFRACTION99.89
2.69-2.810.26731340.20952612X-RAY DIFFRACTION99.89
2.81-2.960.2631340.20972639X-RAY DIFFRACTION99.89
2.96-3.140.25991350.20742629X-RAY DIFFRACTION99.86
3.14-3.380.23061450.19892634X-RAY DIFFRACTION99.75
3.38-3.720.21931370.16762636X-RAY DIFFRACTION99.93
3.72-4.250.19111520.15522649X-RAY DIFFRACTION99.89
4.25-5.340.1921240.12972685X-RAY DIFFRACTION99.89
5.34-19.960.17321490.15952742X-RAY DIFFRACTION99.48

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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