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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 6zlo | ||||||||||||||||||
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タイトル | E2 core of the fungal Pyruvate dehydrogenase complex with asymmetric interior PX30 component | ||||||||||||||||||
要素 | Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex, mitochondrial | ||||||||||||||||||
キーワード | TRANSFERASE / acetyl transferase / pyruvate dehydrogenase / protein complex / mitochondria / metabolism / tetrahedral icosahedral | ||||||||||||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase / dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase activity / acetyl-CoA biosynthetic process from pyruvate / pyruvate dehydrogenase complex / mitochondrial matrix 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||||||||
生物種 | Neurospora crassa (菌類) | ||||||||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.9 Å | ||||||||||||||||||
データ登録者 | Forsberg, B.O. / Howard, R.J. / Aibara, S. / Mortesaei, N. / Lindahl, E. | ||||||||||||||||||
資金援助 | スウェーデン, European Union, 5件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020 タイトル: Arrangement and symmetry of the fungal E3BP-containing core of the pyruvate dehydrogenase complex. 著者: B O Forsberg / S Aibara / R J Howard / N Mortezaei / E Lindahl / 要旨: The pyruvate dehydrogenase complex (PDC) is a multienzyme complex central to aerobic respiration, connecting glycolysis to mitochondrial oxidation of pyruvate. Similar to the E3-binding protein (E3BP) ...The pyruvate dehydrogenase complex (PDC) is a multienzyme complex central to aerobic respiration, connecting glycolysis to mitochondrial oxidation of pyruvate. Similar to the E3-binding protein (E3BP) of mammalian PDC, PX selectively recruits E3 to the fungal PDC, but its divergent sequence suggests a distinct structural mechanism. Here, we report reconstructions of PDC from the filamentous fungus Neurospora crassa by cryo-electron microscopy, where we find protein X (PX) interior to the PDC core as opposed to substituting E2 core subunits as in mammals. Steric occlusion limits PX binding, resulting in predominantly tetrahedral symmetry, explaining previous observations in Saccharomyces cerevisiae. The PX-binding site is conserved in (and specific to) fungi, and complements possible C-terminal binding motifs in PX that are absent in mammalian E3BP. Consideration of multiple symmetries thus reveals a differential structural basis for E3BP-like function in fungal PDC. | ||||||||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 6zlo.cif.gz | 2.2 MB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb6zlo.ent.gz | 表示 | PDB形式 | |
PDBx/mmJSON形式 | 6zlo.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/zl/6zlo ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/zl/6zlo | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 30083.316 Da / 分子数: 60 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Neurospora crassa (strain ATCC 24698 / 74-OR23-1A / CBS 708.71 / DSM 1257 / FGSC 987) (菌類) 遺伝子: mrp-3, NCU07659 / プラスミド: petDuet / 細胞株 (発現宿主): Rosetta2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) 参照: UniProt: P20285, dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: Core of Pyruvate dehydrogenase complex with asymmetric interior PX component. タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT |
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分子量 | 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: Neurospora crassa (strain ATCC 24698 / 74-OR23-1A / CBS 708.71 / DSM 1257 / FGSC 987) (菌類) |
由来(組換発現) | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
緩衝液 | pH: 7.5 |
試料 | 濃度: 3 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3 |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | 電子線照射量: 27.3 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
-解析
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION |
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対称性 | 点対称性: I (正20面体型対称) |
3次元再構成 | 解像度: 2.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 129588 / 対称性のタイプ: POINT |
原子モデル構築 | プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL |