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- PDB-6zlo: E2 core of the fungal Pyruvate dehydrogenase complex with asymmet... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6zlo
タイトルE2 core of the fungal Pyruvate dehydrogenase complex with asymmetric interior PX30 component
要素Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex, mitochondrial
キーワードTRANSFERASE / acetyl transferase / pyruvate dehydrogenase / protein complex / mitochondria / metabolism / tetrahedral icosahedral
機能・相同性
機能・相同性情報


dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase / dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase activity / pyruvate decarboxylation to acetyl-CoA / pyruvate dehydrogenase complex / mitochondrial matrix
類似検索 - 分子機能
Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex / Dihydrolipoamide acetyltransferase/Pyruvate dehydrogenase protein X component / Peripheral subunit-binding domain / e3 binding domain / Peripheral subunit-binding (PSBD) domain profile. / E3-binding domain superfamily / 2-oxo acid dehydrogenase, lipoyl-binding site / 2-oxo acid dehydrogenases acyltransferase component lipoyl binding site. / 2-oxoacid dehydrogenase acyltransferase, catalytic domain / 2-oxoacid dehydrogenases acyltransferase (catalytic domain) ...Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex / Dihydrolipoamide acetyltransferase/Pyruvate dehydrogenase protein X component / Peripheral subunit-binding domain / e3 binding domain / Peripheral subunit-binding (PSBD) domain profile. / E3-binding domain superfamily / 2-oxo acid dehydrogenase, lipoyl-binding site / 2-oxo acid dehydrogenases acyltransferase component lipoyl binding site. / 2-oxoacid dehydrogenase acyltransferase, catalytic domain / 2-oxoacid dehydrogenases acyltransferase (catalytic domain) / Biotin-requiring enzyme / Biotinyl/lipoyl domain profile. / Biotin/lipoyl attachment / Single hybrid motif / Chloramphenicol acetyltransferase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Neurospora crassa (菌類)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Forsberg, B.O. / Howard, R.J. / Aibara, S. / Mortesaei, N. / Lindahl, E.
資金援助 スウェーデン, European Union, 5件
組織認可番号国
Swedish Research Council2015-04107 スウェーデン
Swedish Research Council2017-04641 スウェーデン
European Research Council (ERC)ERC-2018-StG-805230European Union
European Research Council (ERC)bioexcel-823830European Union
Knut and Alice Wallenberg Foundation2018.0080 スウェーデン
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020
タイトル: Arrangement and symmetry of the fungal E3BP-containing core of the pyruvate dehydrogenase complex.
著者: B O Forsberg / S Aibara / R J Howard / N Mortezaei / E Lindahl /
要旨: The pyruvate dehydrogenase complex (PDC) is a multienzyme complex central to aerobic respiration, connecting glycolysis to mitochondrial oxidation of pyruvate. Similar to the E3-binding protein (E3BP) ...The pyruvate dehydrogenase complex (PDC) is a multienzyme complex central to aerobic respiration, connecting glycolysis to mitochondrial oxidation of pyruvate. Similar to the E3-binding protein (E3BP) of mammalian PDC, PX selectively recruits E3 to the fungal PDC, but its divergent sequence suggests a distinct structural mechanism. Here, we report reconstructions of PDC from the filamentous fungus Neurospora crassa by cryo-electron microscopy, where we find protein X (PX) interior to the PDC core as opposed to substituting E2 core subunits as in mammals. Steric occlusion limits PX binding, resulting in predominantly tetrahedral symmetry, explaining previous observations in Saccharomyces cerevisiae. The PX-binding site is conserved in (and specific to) fungi, and complements possible C-terminal binding motifs in PX that are absent in mammalian E3BP. Consideration of multiple symmetries thus reveals a differential structural basis for E3BP-like function in fungal PDC.
履歴
登録2020年6月30日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年9月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年9月30日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
改定 1.22020年12月16日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
改定 1.32024年5月1日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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集合体

登録構造単位
A: Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex, mitochondrial
B: Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex, mitochondrial
C: Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex, mitochondrial
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BB: Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex, mitochondrial
CB: Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex, mitochondrial
DB: Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex, mitochondrial
EB: Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex, mitochondrial
FB: Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex, mitochondrial
GB: Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex, mitochondrial
HB: Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex, mitochondrial
IB: Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex, mitochondrial


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,804,99960
ポリマ－1,804,99960
非ポリマー00
水00
1
A: Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex, mitochondrial


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,0831
ポリマ－30,0831
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
2
A: Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex, mitochondrial
J: Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex, mitochondrial
X: Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex, mitochondrial


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,2503
ポリマ－90,2503
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
3
A: Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex, mitochondrial
F: Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex, mitochondrial


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,1672
ポリマ－60,1672
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
4


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area207450 Å2
ΔGint-1511 kcal/mol
Surface area582950 Å2
手法PISA

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要素

#1: タンパク質 ...
Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex, mitochondrial / Dihydrolipoamide acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex / MRP3 / Pyruvate ...Dihydrolipoamide acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex / MRP3 / Pyruvate dehydrogenase complex component E2 / PDCE2


分子量: 30083.316 Da / 分子数: 60 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Neurospora crassa (strain ATCC 24698 / 74-OR23-1A / CBS 708.71 / DSM 1257 / FGSC 987) (菌類)
遺伝子: mrp-3, NCU07659 / プラスミド: petDuet / 細胞株 (発現宿主): Rosetta2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P20285, dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Core of Pyruvate dehydrogenase complex with asymmetric interior PX component.
タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Neurospora crassa (strain ATCC 24698 / 74-OR23-1A / CBS 708.71 / DSM 1257 / FGSC 987) (菌類)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
試料濃度: 3 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 27.3 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成解像度: 2.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 129588 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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