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- PDB-6z1i: AL amyloid fibril from a lambda 3 light chain in conformation B -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6z1i
タイトルAL amyloid fibril from a lambda 3 light chain in conformation B
要素lambda 3 light chain fragment, residues 2-116
キーワードPROTEIN FIBRIL / amyloid fibril / antibody / beta sheet / heart
機能・相同性
機能・相同性情報


CD22 mediated BCR regulation / Fc epsilon receptor (FCERI) signaling / Classical antibody-mediated complement activation / Initial triggering of complement / immunoglobulin complex / FCGR activation / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / Role of phospholipids in phagocytosis / Scavenging of heme from plasma / antigen binding ...CD22 mediated BCR regulation / Fc epsilon receptor (FCERI) signaling / Classical antibody-mediated complement activation / Initial triggering of complement / immunoglobulin complex / FCGR activation / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / Role of phospholipids in phagocytosis / Scavenging of heme from plasma / antigen binding / FCERI mediated Ca+2 mobilization / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / Regulation of Complement cascade / Cell surface interactions at the vascular wall / FCGR3A-mediated phagocytosis / FCERI mediated MAPK activation / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / FCERI mediated NF-kB activation / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / adaptive immune response / Potential therapeutics for SARS / immune response / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Immunoglobulin V-Type / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Immunoglobulin lambda variable 3-19
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Radamaker, L. / Fandrich, M.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)FOR2969 ドイツ
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021
タイトル: Cryo-EM reveals structural breaks in a patient-derived amyloid fibril from systemic AL amyloidosis.
著者: Lynn Radamaker / Julian Baur / Stefanie Huhn / Christian Haupt / Ute Hegenbart / Stefan Schönland / Akanksha Bansal / Matthias Schmidt / Marcus Fändrich /
要旨: Systemic AL amyloidosis is a debilitating and potentially fatal disease that arises from the misfolding and fibrillation of immunoglobulin light chains (LCs). The disease is patient-specific with ...Systemic AL amyloidosis is a debilitating and potentially fatal disease that arises from the misfolding and fibrillation of immunoglobulin light chains (LCs). The disease is patient-specific with essentially each patient possessing a unique LC sequence. In this study, we present two ex vivo fibril structures of a λ3 LC. The fibrils were extracted from the explanted heart of a patient (FOR005) and consist of 115-residue fibril proteins, mainly from the LC variable domain. The fibril structures imply that a 180° rotation around the disulfide bond and a major unfolding step are necessary for fibrils to form. The two fibril structures show highly similar fibril protein folds, differing in only a 12-residue segment. Remarkably, the two structures do not represent separate fibril morphologies, as they can co-exist at different z-axial positions within the same fibril. Our data imply the presence of structural breaks at the interface of the two structural forms.
履歴
登録2020年5月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年2月24日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-11030
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
D: lambda 3 light chain fragment, residues 2-116
E: lambda 3 light chain fragment, residues 2-116
F: lambda 3 light chain fragment, residues 2-116
C: lambda 3 light chain fragment, residues 2-116
B: lambda 3 light chain fragment, residues 2-116
A: lambda 3 light chain fragment, residues 2-116


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,9876
ポリマ－51,9876
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: mass spectrometry, Identification of the light chain fragment constituting the fibril
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area32740 Å2
ΔGint-101 kcal/mol
Surface area18250 Å2
手法PISA

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要素

#1: タンパク質
lambda 3 light chain fragment, residues 2-116


分子量: 8664.521 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 器官: Heart / 組織: heart muscle / 参照: UniProt: P01714*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: Amyloid fibril of an antibody lambda 3 immunoglobulin light chain
タイプ: COMPLEX
詳細: Extracted fibrils from the explanted heart of a systemic AL amyloidosis patient
Entity ID: all / 由来: NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 器官: Heart / 組織: Heart muscle
緩衝液pH: 7
緩衝液成分名称: Distilled water / 式: H2O
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: Sample in pure water, pH not determined
試料支持詳細: 40 mA / グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: C-flat-1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK III / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 95 % / 凍結前の試料温度: 295 K / 詳細: blot for 9s before plunging

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 40 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 1964
電子光学装置エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV
画像スキャン横: 3838 / 縦: 3710 / 動画フレーム数/画像: 40

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1RELION2.1.0粒子像選択
2SerialEM画像取得
4Gctf1.06CTF補正
7Coot0.8.9.2モデルフィッティングBackbone was traced using baton mode; backbone mutated to the protein sequence; real-space refinement with restraints
9PHENIX1.16モデル精密化phenix.real_space_refine
13RELION2.1.0３次元再構成
画像処理詳細: Motion-corrected and dose-weighted movie frames
CTF補正詳細: CTF was estimated from the non-dose-weighted micrographs
タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: -1.1 ° / 軸方向距離/サブユニット: 4.8 Å / らせん対称軸の対称性: C1
粒子像の選択選択した粒子像数: 194502
詳細: manual particle picking helical start-end coordinates
3次元再構成解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 12122 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築B value: 73.24 / プロトコル: OTHER / 空間: REAL
Target criteria: REAL-SPACE (WEIGHTED MAP SUM AT ATOM CENTERS)
詳細: Secondary structure restraints and NCS were applied during refinement

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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