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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5vbi | ||||||
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Title | Crystal Structure of the R515W missense variant of human PGM1 | ||||||
![]() | Phosphoglucomutase-1 | ||||||
![]() | ISOMERASE / phosphoglucomutase-1 / PGM1 / phosphoryl transfer | ||||||
Function / homology | ![]() Defective PGM1 causes PGM1-CDG / Galactose catabolism / phosphoglucomutase (alpha-D-glucose-1,6-bisphosphate-dependent) / phosphoglucomutase activity / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / Glycogen synthesis / gluconeogenesis / glycolytic process / glucose metabolic process / tertiary granule lumen ...Defective PGM1 causes PGM1-CDG / Galactose catabolism / phosphoglucomutase (alpha-D-glucose-1,6-bisphosphate-dependent) / phosphoglucomutase activity / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / Glycogen synthesis / gluconeogenesis / glycolytic process / glucose metabolic process / tertiary granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / carbohydrate metabolic process / Neutrophil degranulation / magnesium ion binding / extracellular exosome / extracellular region / cytoplasm / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Stiers, K.M. / Beamer, L.J. | ||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: A Hotspot for Disease-Associated Variants of Human PGM1 Is Associated with Impaired Ligand Binding and Loop Dynamics. Authors: Stiers, K.M. / Beamer, L.J. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 564.3 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 384.5 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 477.9 KB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 486.6 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 54 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 81.1 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 5vecC ![]() 5vg7C ![]() 5vinC ![]() 6uiqC ![]() 5epcS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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Components
#1: Protein | Mass: 64300.734 Da / Num. of mol.: 2 / Mutation: R515W Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() References: UniProt: P36871, phosphoglucomutase (alpha-D-glucose-1,6-bisphosphate-dependent) #2: Chemical | ChemComp-SO4 / #3: Chemical | #4: Chemical | ChemComp-GOL / #5: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.99 Å3/Da / Density % sol: 58.86 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7.5 Details: 0.1M HEPES 7.5, 0.1M Sodium Chloride, 1.5-1.7M Ammonium Sulfate |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
---|---|
Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: RDI CMOS_8M / Detector: CMOS / Date: Nov 3, 2016 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.00003 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.75→60.93 Å / Num. obs: 150294 / % possible obs: 99.7 % / Redundancy: 13.6 % / Biso Wilson estimate: 22.2163099368 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.093 / Rpim(I) all: 0.025 / Net I/σ(I): 20.1 |
Reflection shell | Resolution: 1.75→1.78 Å / Redundancy: 8.5 % / Rmerge(I) obs: 1.58 / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / Num. unique obs: 6946 / CC1/2: 0.595 / Rpim(I) all: 0.561 / % possible all: 93.6 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 5EPC Resolution: 1.75000083769→54.4955309177 Å / SU ML: 0.211417698887 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 0.028742346894 / Phase error: 18.6226333485
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 32.065293762 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.75000083769→54.4955309177 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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