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万見
- PDB-6xvs: Human myelin protein P2 mutant P38G, unliganded -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6xvs
タイトルHuman myelin protein P2 mutant P38G, unliganded
要素Myelin P2 protein
キーワードLIPID BINDING PROTEIN / mutant / peripheral membrane protein / FABP / beta barrel
機能・相同性
機能・相同性情報


membrane organization / cholesterol binding / fatty acid transport / fatty acid binding / myelin sheath / extracellular exosome / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Myelin P2 protein / Cytosolic fatty-acid binding proteins signature. / Intracellular lipid binding protein / Cytosolic fatty-acid binding / Calycin beta-barrel core domain / Lipocalin / cytosolic fatty-acid binding protein family / Lipocalin/cytosolic fatty-acid binding domain / Calycin / Lipocalin / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Ruskamo, S. / Lehtimaki, M. / Kursula, P.
資金援助 フィンランド, 1件
組織認可番号国
Sigrid Juselius Foundation フィンランド
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2020
タイトル: Cryo-EM, X-ray diffraction, and atomistic simulations reveal determinants for the formation of a supramolecular myelin-like proteolipid lattice.
著者: Ruskamo, S. / Krokengen, O.C. / Kowal, J. / Nieminen, T. / Lehtimaki, M. / Raasakka, A. / Dandey, V.P. / Vattulainen, I. / Stahlberg, H. / Kursula, P.
履歴
登録2020年1月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年4月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年4月22日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22020年7月8日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Myelin P2 protein
B: Myelin P2 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,0273
ポリマ－29,9352
非ポリマー921
水6,251347
1
A: Myelin P2 protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,9671
ポリマ－14,9671
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Myelin P2 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,0602
ポリマ－14,9671
非ポリマー921
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)55.540, 65.490, 82.230
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Myelin P2 protein / Peripheral myelin protein 2


分子量: 14967.407 Da / 分子数: 2 / 変異: P38G / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PMP2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02689
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 347 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.76 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5 / 詳細: 40% PEG 1000, 0.1 M citrate pH 5.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X12 / 波長: 1.03 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-225 / 検出器: CCD / 日付: 2010年12月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.03 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→20 Å / Num. obs: 25915 / % possible obs: 91 % / 冗長度: 5.5 % / Biso Wilson estimate: 32 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rrim(I) all: 0.054 / Rsym value: 0.049 / Net I/σ(I): 21.8
反射 シェル解像度: 1.8→1.85 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique obs: 1211 / CC1/2: 0.77 / Rrim(I) all: 0.664 / Rsym value: 0.576 / % possible all: 58.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIXdev_2247精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2wut

2wut


解像度: 1.8→20 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2248 -5 %random
Rwork0.1674 ---
obs0.1703 25864 91.1 %-
原子変位パラメータBiso mean: 30.79 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2092 0 6 347 2445
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01172277
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.16713056
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0633349
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0067385
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.26061410

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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