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万見
- PDB-6vwi: Head region of the closed conformation of the human type 1 insuli... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6vwi
タイトルHead region of the closed conformation of the human type 1 insulin-like growth factor receptor ectodomain in complex with human insulin-like growth factor II.
要素
  • Insulin-like growth factor II
  • Leucine-zippered human type 1 insulin-like growth factor receptor ectodomain
キーワードSIGNALING PROTEIN / Type 1 insulin-like growth factor receptor / Insulin-like growth factor II / ectodomain receptor / tyrosine kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


embryonic placenta morphogenesis / positive regulation of skeletal muscle tissue growth / negative regulation of muscle cell differentiation / protein kinase complex / insulin-like growth factor receptor activity / insulin-like growth factor binding / regulation of muscle cell differentiation / Signaling by Type 1 Insulin-like Growth Factor 1 Receptor (IGF1R) / protein transporter activity / IRS-related events triggered by IGF1R ...embryonic placenta morphogenesis / positive regulation of skeletal muscle tissue growth / negative regulation of muscle cell differentiation / protein kinase complex / insulin-like growth factor receptor activity / insulin-like growth factor binding / regulation of muscle cell differentiation / Signaling by Type 1 Insulin-like Growth Factor 1 Receptor (IGF1R) / protein transporter activity / IRS-related events triggered by IGF1R / transcytosis / FCERI mediated MAPK activation / protein localization to nuclear periphery / Activation of the AP-1 family of transcription factors / positive regulation of organ growth / response to amino acid starvation / negative regulation of ribosomal protein gene transcription by RNA polymerase II / positive regulation of cellular response to amino acid starvation / mediator complex binding / genomic imprinting / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activator activity / insulin receptor complex / insulin-like growth factor I binding / positive regulation of protein-containing complex disassembly / insulin receptor activity / positive regulation of multicellular organism growth / Oxidative Stress Induced Senescence / exocrine pancreas development / alphav-beta3 integrin-IGF-1-IGF1R complex / dendritic spine maintenance / regulation of JNK cascade / positive regulation of vascular endothelial cell proliferation / peptidyl-tyrosine autophosphorylation / insulin binding / amyloid-beta clearance / TFIID-class transcription factor complex binding / positive regulation of activated T cell proliferation / amino acid biosynthetic process / Respiratory syncytial virus (RSV) attachment and entry / positive regulation of cell division / insulin receptor substrate binding / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / positive regulation of glycogen biosynthetic process / positive regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / embryonic placenta development / SHC-related events triggered by IGF1R / cellular response to nutrient levels / phosphatidylinositol 3-kinase binding / negative regulation of MAPK cascade / insulin-like growth factor receptor binding / striated muscle cell differentiation / positive regulation of mitotic nuclear division / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / platelet alpha granule lumen / cellular response to amino acid starvation / animal organ morphogenesis / protein serine/threonine kinase activator activity / insulin receptor binding / growth factor activity / cellular response to glucose stimulus / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / receptor protein-tyrosine kinase / hormone activity / RNA polymerase II transcription regulator complex / integrin binding / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / glucose metabolic process / cellular response to amyloid-beta / osteoblast differentiation / insulin receptor signaling pathway / Platelet degranulation / positive regulation of cold-induced thermogenesis / protein autophosphorylation / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / protein tyrosine kinase activity / transcription regulator complex / sequence-specific DNA binding / in utero embryonic development / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / Extra-nuclear estrogen signaling / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / receptor complex / positive regulation of MAPK cascade / intracellular signal transduction / immune response / cilium / positive regulation of cell migration / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / receptor ligand activity / DNA-binding transcription factor activity / axon / intracellular membrane-bounded organelle / positive regulation of cell population proliferation / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of apoptotic process / nucleolus / negative regulation of transcription by RNA polymerase II
類似検索 - 分子機能
Insulin-like growth factor II E-peptide, C-terminal / Insulin-like growth factor II / Insulin-like growth factor II E-peptide / Insulin-like, subunit E / Insulin-like / Insulin-like growth factor / 24 nucleotide stem-loop, u2 snrnp hairpin iv. U2 a'; Chain A / Receptor L-domain / : / Basic region leucine zipper ...Insulin-like growth factor II E-peptide, C-terminal / Insulin-like growth factor II / Insulin-like growth factor II E-peptide / Insulin-like, subunit E / Insulin-like / Insulin-like growth factor / 24 nucleotide stem-loop, u2 snrnp hairpin iv. U2 a'; Chain A / Receptor L-domain / : / Basic region leucine zipper / Tyrosine-protein kinase, insulin-like receptor / Basic-leucine zipper (bZIP) domain signature. / Basic-leucine zipper (bZIP) domain profile. / basic region leucin zipper / Basic-leucine zipper domain / Basic-leucine zipper domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, receptor class II, conserved site / Receptor tyrosine kinase class II signature. / Alpha-Beta Horseshoe / Insulin family / Insulin-like / Insulin/IGF/Relaxin family / Insulin / insulin-like growth factor / relaxin family. / Insulin, conserved site / Insulin family signature. / Insulin-like superfamily / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain / Furin-like repeat / Furin-like repeats / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / : / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Insulin-like growth factor 2 / General control transcription factor GCN4 / Insulin-like growth factor 1 receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Xu, Y. / Kirk, N.S. / Lawrence, M.C. / Croll, T.I.
資金援助 オーストラリア, 英国, 2件
組織認可番号国
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia)APP1128553 オーストラリア
Wellcome Trust209407/Z/17/ 英国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2020
タイトル: How IGF-II Binds to the Human Type 1 Insulin-like Growth Factor Receptor.
著者: Yibin Xu / Nicholas S Kirk / Hariprasad Venugopal / Mai B Margetts / Tristan I Croll / Jarrod J Sandow / Andrew I Webb / Carlie A Delaine / Briony E Forbes / Michael C Lawrence /
要旨: Human type 1 insulin-like growth factor receptor (IGF-1R) signals chiefly in response to the binding of insulin-like growth factor I. Relatively little is known about the role of insulin-like growth ...Human type 1 insulin-like growth factor receptor (IGF-1R) signals chiefly in response to the binding of insulin-like growth factor I. Relatively little is known about the role of insulin-like growth factor II signaling via IGF-1R, despite the affinity of insulin-like growth factor II for IGF-1R being within an order of magnitude of that of insulin-like growth factor I. Here, we describe the cryoelectron microscopy structure of insulin-like growth factor II bound to a leucine-zipper-stabilized IGF-1R ectodomain, determined in two conformations to a maximum average resolution of 3.2 Å. The two conformations differ in the relative separation of their respective points of membrane entry, and comparison with the structure of insulin-like growth factor I bound to IGF-1R reveals long-suspected differences in the way in which the critical C domain of the respective growth factors interact with IGF-1R.
履歴
登録2020年2月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年5月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年5月20日Group: Structure summary / カテゴリ: struct / Item: _struct.title
改定 1.22020年7月15日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.32020年7月22日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.42020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _entity.pdbx_description ..._chem_comp.name / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_role
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.52024年10月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / em_admin / pdbx_entry_details / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_modification_feature
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _em_admin.last_update / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-21417
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-21417
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Leucine-zippered human type 1 insulin-like growth factor receptor ectodomain
B: Leucine-zippered human type 1 insulin-like growth factor receptor ectodomain
I: Insulin-like growth factor II
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)226,2447
ポリマ－225,3593
非ポリマー8854
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, All components were present in the map
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area6140 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area39510 Å2

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要素

#1: タンパク質 Leucine-zippered human type 1 insulin-like growth factor receptor ectodomain / Insulin-like growth factor I receptor / IGF-I receptor / Amino acid biosynthesis regulatory protein


分子量: 108937.242 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト), (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
遺伝子: IGF1R, GCN4, AAS3, ARG9, YEL009C / プラスミド: pEE14 / 株: ATCC 204508 / S288c / 細胞株 (発現宿主): CHO-K1
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P08069, UniProt: P03069, receptor protein-tyrosine kinase
#2: タンパク質 Insulin-like growth factor II / IGF-II / Somatomedin-A / T3M-11-derived growth factor


分子量: 7484.472 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IGF2, PP1446 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P01344
#3: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1Head region of the close-leg conformation of the human type 1 insulin-like growth factor receptor ectodomain in complex with human insulin-like growth factor II.COMPLEX#1-#20MULTIPLE SOURCES
2Insulin-like growth factor 1 receptorCOMPLEX#11RECOMBINANT
3Insulin-like growth factor IICOMPLEX#21RECOMBINANT
分子量値: 0.25 MDa / 実験値: NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
11Homo sapiens (ヒト)9606
22Homo sapiens (ヒト)9606
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID細胞プラスミド
11Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)10029CHO-K1pEE14
22Escherichia coli (大腸菌)562
緩衝液pH: 7.5
緩衝液成分
ID濃度式Buffer-ID
124.8 mMTris-HCl1
2137 mMNaCl1
32.7 mMKCl1
40.02 %NaN31
試料濃度: 0.1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: IGFII:IGF-1R molar ratio 1.5:1
試料支持詳細: 15mA current / グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil, UltrAuFoil, R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
撮影平均露光時間: 10 sec. / 電子線照射量: 50 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 4585
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Quantum LS
画像スキャン動画フレーム数/画像: 50 / 利用したフレーム数/画像: 1-50

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.16_3549: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1RELION3.0.5粒子像選択template picking
2EPU画像取得
4CTFFIND4.1.13CTF補正
9PHENIX1.16モデル精密化
10cryoSPARC2.11初期オイラー角割当
11cryoSPARC2.11最終オイラー角割当
12cryoSPARC2.11分類
13cryoSPARC2.11３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 2057701
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 108899 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL
詳細: UCSF Chimera was used for the initial fitting and ISOLDE v 1.03b was using for flexible fitting.
原子モデル構築PDB-ID: 5U8R

5u8r


Accession code: 5U8R / Source name: PDB / タイプ: experimental model
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00512940
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.73923323
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d18.2155237
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.05991
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0061910

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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