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- PDB-1f6m: CRYSTAL STRUCTURE OF A COMPLEX BETWEEN THIOREDOXIN REDUCTASE, THI... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1f6m
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF A COMPLEX BETWEEN THIOREDOXIN REDUCTASE, THIOREDOXIN, AND THE NADP+ ANALOG, AADP+
要素
  • THIOREDOXIN 1
  • THIOREDOXIN REDUCTASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / ALTERNATE CONFORMATION / TERNARY COMPLEX / DOMAIN MOTION / redox-active center / NADP / FAD / electron transport
機能・相同性
機能・相同性情報


thioredoxin-disulfide reductase complex / thioredoxin-disulfide reductase (NADPH) / thioredoxin-disulfide reductase (NADPH) activity / DNA polymerase processivity factor activity / protein-disulfide reductase activity / removal of superoxide radicals / cell redox homeostasis / flavin adenine dinucleotide binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Thioredoxin reductase / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class-II, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-II active site. / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / : / Thioredoxin / Thioredoxin / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / Thioredoxin, conserved site ...Thioredoxin reductase / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class-II, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-II active site. / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / : / Thioredoxin / Thioredoxin / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / Thioredoxin, conserved site / Thioredoxin family active site. / Thioredoxin domain profile. / FAD/NAD(P)-binding domain / Thioredoxin domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / Glutaredoxin / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
3-AMINOPYRIDINE-ADENINE DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / Thioredoxin reductase / Thioredoxin 1
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.95 Å
データ登録者Lennon, B.W. / Williams Jr., C.H. / Ludwig, M.L.
引用
ジャーナル: Science / 年: 2000
タイトル: Twists in catalysis: alternating conformations of Escherichia coli thioredoxin reductase.
著者: Lennon, B.W. / Williams Jr., C.H. / Ludwig, M.L.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1994
タイトル: Crystal structure of Escherichia coli thioredoxin reductase refined at 2 A resolution. Implications for a large conformational change during catalysis.
著者: Waksman, G. / Krishna, T.S. / Sweet, R.M. / Williams Jr., C.H. / Kuriyan, J.
#2: ジャーナル: Nature / 年: 1991
タイトル: Convergent evolution of similar function in two structurally divergent enzymes
著者: Kuriyan, J. / Krishna, T.S. / Wong, L. / Guenther, B. / Pahler, A. / Williams Jr., C.H. / Model, P.
履歴
登録2000年6月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年8月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年1月31日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 1.42021年11月3日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年8月9日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.62024年3月13日Group: Source and taxonomy / Structure summary / カテゴリ: entity / pdbx_entity_src_syn / Item: _entity.details
改定 1.72024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: THIOREDOXIN REDUCTASE
B: THIOREDOXIN REDUCTASE
C: THIOREDOXIN 1
D: THIOREDOXIN 1
E: THIOREDOXIN REDUCTASE
F: THIOREDOXIN REDUCTASE
G: THIOREDOXIN 1
H: THIOREDOXIN 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)190,74816
ポリマ－184,7408
非ポリマー6,0088
水4,252236
1
A: THIOREDOXIN REDUCTASE
B: THIOREDOXIN REDUCTASE
C: THIOREDOXIN 1
D: THIOREDOXIN 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)95,3748
ポリマ－92,3704
非ポリマー3,0044
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area13720 Å2
ΔGint-56 kcal/mol
Surface area32910 Å2
手法PISA
2
E: THIOREDOXIN REDUCTASE
F: THIOREDOXIN REDUCTASE
G: THIOREDOXIN 1
H: THIOREDOXIN 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)95,3748
ポリマ－92,3704
非ポリマー3,0044
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area13730 Å2
ΔGint-55 kcal/mol
Surface area32920 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)298.929, 94.828, 79.613
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 104.175, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
22
33
44
/ NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
詳細The biological assembly of thioreodxin reductase is a dimer consisting of chains A and B (corresponding to thioredoxin reductase chains B and A in the primary citation). This structure includes one FAD cofactor and one pyridine nucleotide product analog (AADP+) molecule per enzyme chain. The corresponding covalently bound thioredoxin substrate molecules (one per enzyme monomer) are chains C and D (corresponding to thioredoxin chains B and A in the primary citation). / The biological assembly of thioredoxin reductase is a dimer consisting of chains E and F (corresponding to thioredoxin reductase chains D and C in the primary citation). This structure includes one FAD cofactor and one pyridine nucleotide product analog (AADP+) molecule per enzyme chain. The corresponding covalently bound thioredoxin substrate molecules (one per enzyme monomer) are chains G and H (corresponding to thioredoxin chains D and C in the primary citation).

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要素

#1: タンパク質
THIOREDOXIN REDUCTASE


分子量: 34513.703 Da / 分子数: 4 / 変異: C135S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A9P4, EC: 1.6.4.5
#2: タンパク質
THIOREDOXIN 1


分子量: 11671.322 Da / 分子数: 4 / 変異: C35S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0AA25
#3: 化合物
ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2
詳細: Purchased from Sigma Chemical Company, St. Louis, MO
コメント: FAD*YM
#4: 化合物
ChemComp-3AA / 3-AMINOPYRIDINE-ADENINE DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / ADENOSINE 5'-(TRIHYDROGEN DIPHOSPHATE) 2'-(DIHYDROGEN PHOSPHATE)ESTER WITH 3-(AMINO)-1-BETA-D-RIBOFURANOSYLPYRIDINIUM INNER SALT / AADP+


分子量: 716.403 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H29N7O16P3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 236 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.45 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: cacodylate, ammonium sulfate, PEG 3350, 3-aminopyridine adenine dinucleotide phosphate, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K
結晶化
*PLUS
温度: 22 ℃ / pH: 7
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
113 mg/mlprotein1drop
26.7 mMHEPES1drop
327 mMAADP+1drop
40.1 Mcacodylate1reservoir
550 %satammonium sulfate1reservoir
624 %(w/v)PEG33501reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 113 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH3R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年9月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.95→31.38 Å / Num. all: 598907 / Num. obs: 45732 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): 3.4 / 冗長度: 13.1 % / Biso Wilson estimate: 140.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.084 / Net I/σ(I): 15
反射 シェル解像度: 2.95→3.06 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.358 / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / Num. unique all: 4492 / % possible all: 99
反射
*PLUS
Num. measured all: 598907
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99 %

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS0.9精密化
CNS0.9位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1TRB, 2TRX

1trb

2trx


解像度: 2.95→31.38 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 2194524.24 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: several solvent-exposed regions of the thioredoxin chains cannot be modeled from the density. These regions are apparent from B factors >100 A2 or atom occupancies of 0.5. They include ...詳細: several solvent-exposed regions of the thioredoxin chains cannot be modeled from the density. These regions are apparent from B factors >100 A2 or atom occupancies of 0.5. They include residues 1-20 in chains C,G; 1-22 in chains D,H; residues 61-62 and 81-85 in chains D,H and other side chains.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.247 2747 6 %RANDOM
Rwork0.205 ---
all0.207 45732 --
obs0.207 45528 99.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 25.11 Å2 / ksol: 0.304 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 46.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-11.16 Å20 Å24.93 Å2
2---3.21 Å20 Å2
3----7.95 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.41 Å0.33 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.58 Å0.45 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.95→31.38 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12980 0 396 236 13612
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.88
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.331.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.352
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.752
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.862.5
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Weight Biso : 2 / Weight position: 150

Ens-IDDom-IDNCS model detailsRms dev Biso (Å2)Rms dev position (Å)
11GROUP 1 CHAIN A RESTRAINED TO CHAIN E GROUP 2 CHAIN B RESTRAINED TO CHAIN F GROUP 3 CHAIN C RESTRAINED TO CHAIN G GROUP 4 CHAIN D RESTRAINED TO CHAIN H0.70.217
220.7970.11
330.4030.41
440.4270.198
LS精密化 シェル解像度: 2.95→3.06 Å / Rfactor Rfree error: 0.022 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.369 272 6.1 %
Rwork0.323 4188 -
obs--99 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3PARAMS:PARAM_CNS.FADPARAMS:TOPH_CNS.FAD
X-RAY DIFFRACTION4PARAMS:PARAM_SHORT_CNS.AAPARAMS:TOPH_SHORT_CNS.AADP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.9 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
σ(F): 0 / % reflection Rfree: 6 % / Rfactor obs: 0.205
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 46.2 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg24.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.88
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.369 / % reflection Rfree: 6.1 % / Rfactor Rwork: 0.323

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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