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- PDB-6zjs: Cold-adapted beta-D-galactosidase from Arthrobacter sp. 32cB muta... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6zjs | |||||||||
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Title | Cold-adapted beta-D-galactosidase from Arthrobacter sp. 32cB mutant E441Q in complex with galactose | |||||||||
![]() | Beta-galactosidase | |||||||||
![]() | HYDROLASE / galactosidase / cold-adapted / psychrophilic / dimeric / mutant / loss of function / galactose / complex | |||||||||
Function / homology | ![]() lactose catabolic process / beta-galactosidase complex / beta-galactosidase / beta-galactosidase activity / carbohydrate binding Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | ![]() | |||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Rutkiewicz, M. / Bujacz, A. / Bujacz, G. | |||||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Mapping the Transglycosylation Relevant Sites of Cold-Adapted beta-d-Galactosidase fromArthrobactersp. 32cB. Authors: Rutkiewicz, M. / Wanarska, M. / Bujacz, A. #1: ![]() Title: Active Site Architecture and Reaction Mechanism Determination of Cold Adapted beta-D-galactosidase from Authors: Rutkiewicz, M. / Bujacz, A. / Wanarska, M. / Wierzbicka-Wos, A. / Cieslinski, H. | |||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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PDBx/mmCIF format | ![]() | 433.4 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 351.5 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 2.8 MB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 2.8 MB | Display | |
Data in XML | ![]() | 42.7 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 65.2 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 6zjpC ![]() 6zjqC ![]() 6zjrC ![]() 6zjtC ![]() 6zjuC ![]() 6zjvC ![]() 6zjwC ![]() 6zjxC ![]() 6etzS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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Unit cell |
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Components
-Protein / Sugars , 2 types, 8 molecules A![](data/chem/img/GAL.gif)
![](data/chem/img/GAL.gif)
#1: Protein | Mass: 109763.461 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() |
---|---|
#2: Sugar | ChemComp-GAL / |
-Non-polymers , 6 types, 749 molecules ![](data/chem/img/NA.gif)
![](data/chem/img/ACT.gif)
![](data/chem/img/MLI.gif)
![](data/chem/img/FMT.gif)
![](data/chem/img/LMR.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/ACT.gif)
![](data/chem/img/MLI.gif)
![](data/chem/img/FMT.gif)
![](data/chem/img/LMR.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#3: Chemical | ChemComp-NA / #4: Chemical | ChemComp-ACT / #5: Chemical | ChemComp-MLI / #6: Chemical | #7: Chemical | #8: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Details
Has ligand of interest | Y |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.28 Å3/Da / Density % sol: 62.55 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 8 / Details: 37% TacsimateTM pH 8.0 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 2M / Detector: PIXEL / Date: Apr 11, 2019 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9814 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.499→46.944 Å / Num. obs: 224751 / % possible obs: 99.9 % / Redundancy: 10.141 % / Biso Wilson estimate: 25.28 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.089 / Rrim(I) all: 0.093 / Χ2: 1.133 / Net I/σ(I): 13.44 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
|
-
Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 6ETZ Resolution: 1.5→46.944 Å / SU ML: 0.21 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / Phase error: 19.25 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 117.08 Å2 / Biso mean: 34.3723 Å2 / Biso min: 13.66 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.5→46.944 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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