[日本語] English
- PDB-6h1p: Cold-adapted beta-D-galactosidase from Arthrobacter sp. 32cB - da... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6h1p
タイトルCold-adapted beta-D-galactosidase from Arthrobacter sp. 32cB - data collected at room temperature
要素Beta-galactosidase
キーワードHYDROLASE / beta-galactosidase / cold-adapted / psychrophilic / dimer / GH 2 family
機能・相同性
機能・相同性情報


lactose catabolic process / beta-galactosidase complex / beta-galactosidase / beta-galactosidase activity / carbohydrate binding
類似検索 - 分子機能
Beta galactosidase small chain/ domain 5 / Beta-galactosidase, domain 4 / Beta galactosidase small chain / Beta-galactosidase, domain 4 / Beta galactosidase small chain / : / Glycoside hydrolase, family 2, active site / Glycosyl hydrolases family 2 acid/base catalyst. / Glycoside hydrolase, family 2, conserved site / Glycosyl hydrolases family 2 signature 1. ...Beta galactosidase small chain/ domain 5 / Beta-galactosidase, domain 4 / Beta galactosidase small chain / Beta-galactosidase, domain 4 / Beta galactosidase small chain / : / Glycoside hydrolase, family 2, active site / Glycosyl hydrolases family 2 acid/base catalyst. / Glycoside hydrolase, family 2, conserved site / Glycosyl hydrolases family 2 signature 1. / Glycoside hydrolase, family 2 / Glycosyl hydrolases family 2, sugar binding domain / Glycoside hydrolase family 2, catalytic domain / Glycosyl hydrolases family 2, sugar binding domain / Glycosyl hydrolases family 2, TIM barrel domain / Beta-Galactosidase/glucuronidase domain superfamily / Glycoside hydrolase-type carbohydrate-binding / Galactose mutarotase-like domain superfamily / Galactose-binding domain-like / Galactose-binding-like domain superfamily / Glycosidases / Glycoside hydrolase superfamily / Jelly Rolls / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Beta-galactosidase
類似検索 - 構成要素
生物種Arthrobacter sp. 32cB (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.009 Å
データ登録者Rutkiewicz, M. / Bujacz, A. / Bujacz, G.
資金援助 ポーランド, 1件
組織認可番号
National Science Center Poland 2016/21/B/ST5/00555 ポーランド
引用
ジャーナル: Biochim Biophys Acta Proteins Proteom / : 2019
タイトル: Structural features of cold-adapted dimeric GH2 beta-D-galactosidase from Arthrobacter sp. 32cB.
著者: Rutkiewicz, M. / Bujacz, A. / Bujacz, G.
#1: ジャーナル: Crystals / : 2018
タイトル: In Situ Random Microseeding and Streak Seeding Used for Growth of Crystals of Cold-Adapted beta-d-Galactosidases: Crystal Structure of bDG from Arthrobacter sp. 32cB
著者: Rutkiewicz-Krotewicz, M. / Pietrzyk-Brzezinska, A.J. / Wanarska, M. / Cieslinski, H. / Bujacz, A.
履歴
登録2018年7月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年6月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年7月24日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Beta-galactosidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)107,7912
ポリマ-107,7681
非ポリマー231
54030
1
A: Beta-galactosidase
ヘテロ分子

A: Beta-galactosidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)215,5834
ポリマ-215,5372
非ポリマー462
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555y,x,-z1
Buried area4490 Å2
ΔGint-31 kcal/mol
Surface area69660 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)140.219, 140.219, 127.995
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

-
要素

#1: タンパク質 Beta-galactosidase


分子量: 107768.289 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arthrobacter sp. 32cB (バクテリア)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A023UGN9, beta-galactosidase
#2: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : Na
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 30 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.51 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8 / 詳細: 35% Tacsimate pH 8

-
データ収集

回折平均測定温度: 293.15 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.2 / 波長: 0.987 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年1月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.987 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.009→44.05 Å / Num. obs: 29030 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 4.5 % / Rrim(I) all: 0.222 / Net I/σ(I): 7.7
反射 シェル解像度: 3.009→44.05 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6ETZ
解像度: 3.009→44.047 Å / SU ML: 0.33 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 22.88
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2294 1452 5 %
Rwork0.1815 --
obs0.184 29023 99.23 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 147.21 Å2 / Biso mean: 50.1311 Å2 / Biso min: 18.89 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.009→44.047 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7610 0 1 30 7641
Biso mean--78.98 38.28 -
残基数----989
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0047809
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.77710647
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0311132
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041431
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.7622805
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.0092-3.11680.30361410.2872682282397
3.1168-3.24150.3691430.263127122855100
3.2415-3.3890.29161450.247827472892100
3.389-3.56760.26391440.229227462890100
3.5676-3.7910.25461440.202627362880100
3.791-4.08350.20511440.179727262870100
4.0835-4.49410.22851460.155727852931100
4.4941-5.14350.18361460.143127732919100
5.1435-6.4770.21741470.16272786293399
6.477-44.0520.17541520.13772878303098

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る