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- PDB-6zjr: Cold-adapted beta-D-galactosidase from Arthrobacter sp. 32cB muta... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6zjr
タイトルCold-adapted beta-D-galactosidase from Arthrobacter sp. 32cB mutant E517Q in complex with lactulose
要素Beta-galactosidase
キーワードHYDROLASE / galactosidase / cold-adapted / psychrophilic / dimeric / mutant / loss of function / lactulose / GOS
機能・相同性
機能・相同性情報


lactose catabolic process / beta-galactosidase complex / beta-galactosidase / beta-galactosidase activity / carbohydrate binding
類似検索 - 分子機能
Beta galactosidase small chain/ domain 5 / Beta-galactosidase, domain 4 / Beta galactosidase small chain / Beta-galactosidase, domain 4 / Beta galactosidase small chain / : / Glycoside hydrolase, family 2, active site / Glycosyl hydrolases family 2 acid/base catalyst. / Glycoside hydrolase, family 2, conserved site / Glycosyl hydrolases family 2 signature 1. ...Beta galactosidase small chain/ domain 5 / Beta-galactosidase, domain 4 / Beta galactosidase small chain / Beta-galactosidase, domain 4 / Beta galactosidase small chain / : / Glycoside hydrolase, family 2, active site / Glycosyl hydrolases family 2 acid/base catalyst. / Glycoside hydrolase, family 2, conserved site / Glycosyl hydrolases family 2 signature 1. / Beta-galactosidase; Chain A, domain 5 - #10 / Glycoside hydrolase, family 2 / Glycosyl hydrolases family 2, sugar binding domain / Glycosyl hydrolases family 2, sugar binding domain / Glycoside hydrolase family 2, catalytic domain / Glycosyl hydrolases family 2, TIM barrel domain / Beta-Galactosidase/glucuronidase domain superfamily / Glycoside hydrolase-type carbohydrate-binding / Beta-galactosidase; Chain A, domain 5 / Galactose mutarotase-like domain superfamily / Galactose-binding-like domain superfamily / Distorted Sandwich / Glycosidases / Glycoside hydrolase superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Immunoglobulin-like fold / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
lactulose / ACETATE ION / MALONATE ION / Beta-galactosidase
類似検索 - 構成要素
生物種Arthrobacter sp. 32cB (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Rutkiewicz, M. / Bujacz, A. / Bujacz, G.
資金援助 ポーランド, 2件
組織認可番号国
Polish National Science Centre2016/21/B/ST5/00555 ポーランド
Polish National Science Centre2018/28/T/ST5/00233 ポーランド
引用
ジャーナル: Int J Mol Sci / 年: 2020
タイトル: Mapping the Transglycosylation Relevant Sites of Cold-Adapted beta-d-Galactosidase fromArthrobactersp. 32cB.
著者: Rutkiewicz, M. / Wanarska, M. / Bujacz, A.
#1: ジャーナル: Int J Mol Sci / 年: 2019
タイトル: Active Site Architecture and Reaction Mechanism Determination of Cold Adapted ?-d-galactosidase from
著者: Rutkiewicz, M. / Bujacz, A. / Wanarska, M. / Wierzbicka-Wos, A. / Cieslinski, H.
履歴
登録2020年6月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年8月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年8月12日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年1月31日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Beta-galactosidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)111,20812
ポリマ－110,0211
非ポリマー1,18711
水9,512528
1
A: Beta-galactosidase
ヘテロ分子

A: Beta-galactosidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)222,41524
ポリマ－220,0412
非ポリマー2,37422
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555y,x,-z1
Buried area6970 Å2
ΔGint-41 kcal/mol
Surface area68820 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)137.427, 137.427, 127.253
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

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タンパク質 / 糖 , 2種, 3分子 A

#1: タンパク質 Beta-galactosidase


分子量: 110020.703 Da / 分子数: 1 / 変異: E517Q / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arthrobacter sp. 32cB (バクテリア)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A023UGN9, beta-galactosidase
#2: 多糖 beta-D-galactopyranose-(1-4)-beta-D-fructofuranose / lactulose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: Water retention / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: lactulose
記述子タイププログラム
DGalpb1-4DFrufb2-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,2,1/[ha122h-2b_2-5][a2112h-1b_1-5]/1-2/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][b-D-Fruf]{[(4+1)][b-D-Galp]{}}LINUCSPDB-CARE

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非ポリマー , 4種, 537分子

#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 化合物 ChemComp-MLI / MALONATE ION


分子量: 102.046 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H2O4
#5: 化合物
ChemComp-ACT / ACETATE ION


分子量: 59.044 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 528 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.79 %
結晶化温度: 273 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8 / 詳細: 37% TacsimateTM pH 8.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.9814 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年1月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9814 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.998→46.686 Å / Num. obs: 94041 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 10.019 % / Biso Wilson estimate: 38.17 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.148 / Rrim(I) all: 0.156 / Χ2: 1.188 / Net I/σ(I): 12.54
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
2-2.129.4942.4380.7814069815063148190.6042.57798.4
2.12-2.2610.3661.4971.4614736914220142170.8091.575100
2.26-2.449.90.9832.2313110213247132420.8991.037100
2.44-2.6810.4690.5873.9512824012251122500.9570.617100
2.68-2.999.8620.3067.3410870211022110220.9830.323100
2.99-3.4510.4580.12817.37102876983798370.9970.134100
3.45-4.229.9020.06333.8782440832783260.9990.067100
4.22-5.959.7850.04348.664014654265420.9990.046100
5.95-46.6869.7030.03357.4836737379837860.9990.03599.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.12_2829精密化
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6ETZ

6etz


解像度: 2→46.686 Å / SU ML: 0.31 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 27.29 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2103 2097 2.23 %
Rwork0.1834 91732 -
obs0.184 93829 99.77 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 108.86 Å2 / Biso mean: 50.8885 Å2 / Biso min: 33.85 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2→46.686 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7606 0 79 528 8213
Biso mean--73.56 50.31 -
残基数----989
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0067985
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.00410894
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.1351161
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051462
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.7014673
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2-2.04450.41061360.4037597399
2.0445-2.09560.35281390.34856039100
2.0956-2.15230.36691390.30676112100
2.1523-2.21560.29241380.27276013100
2.2156-2.28710.29641390.25896082100
2.2871-2.36890.28051400.23726093100
2.3689-2.46370.26831380.23116062100
2.4637-2.57580.22551380.2136041100
2.5758-2.71160.26251400.20026150100
2.7116-2.88150.23721400.19646123100
2.8815-3.10390.24811400.19176113100
3.1039-3.41620.18241410.16646152100
3.4162-3.91030.15811400.14376167100
3.9103-4.92570.14781420.12196219100
4.9257-46.6860.1981470.17176393100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 41.7382 Å / Origin y: 27.5979 Å / Origin z: 17.6529 Å
111213212223313233
T0.5157 Å20.0578 Å2-0.0019 Å2-0.3634 Å2-0.0088 Å2--0.4875 Å2
L0.6336 °2-0.2735 °20.0487 °2-0.3532 °2-0.0519 °2--1.1273 °2
S0.0437 Å °0.0815 Å °-0.1551 Å °0.0191 Å °-0.0015 Å °0.0809 Å °0.2315 Å °0.0168 Å °0 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA22 - 1010
2X-RAY DIFFRACTION1allB1
3X-RAY DIFFRACTION1allB2
4X-RAY DIFFRACTION1allW1 - 549
5X-RAY DIFFRACTION1allD1
6X-RAY DIFFRACTION1allE1
7X-RAY DIFFRACTION1allE2
8X-RAY DIFFRACTION1allG1
9X-RAY DIFFRACTION1allG2 - 6

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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