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- PDB-6vpi: TPX2 residues 7-20 fused to Aurora A residues 116-389 C247V + D25... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6vpi
タイトルTPX2 residues 7-20 fused to Aurora A residues 116-389 C247V + D256N + C319V triple mutant disulfide homodimer in complex with AMP-PNP
要素TPX2 fragment - Aurora A kinase domain fusion
キーワードTRANSFERASE / Ser/Thr kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


Interaction between PHLDA1 and AURKA / regulation of centrosome cycle / axon hillock / negative regulation of microtubule depolymerization / microtubule nucleation / importin-alpha family protein binding / spindle assembly involved in female meiosis I / cilium disassembly / spindle pole centrosome / histone H3S10 kinase activity ...Interaction between PHLDA1 and AURKA / regulation of centrosome cycle / axon hillock / negative regulation of microtubule depolymerization / microtubule nucleation / importin-alpha family protein binding / spindle assembly involved in female meiosis I / cilium disassembly / spindle pole centrosome / histone H3S10 kinase activity / chromosome passenger complex / positive regulation of oocyte maturation / pronucleus / mitotic centrosome separation / meiotic spindle / germinal vesicle / protein localization to centrosome / anterior/posterior axis specification / centrosome localization / spindle organization / neuron projection extension / activation of protein kinase activity / intercellular bridge / positive regulation of mitochondrial fission / mitotic spindle pole / SUMOylation of DNA replication proteins / mitotic spindle assembly / spindle midzone / regulation of mitotic spindle organization / regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / centriole / AURKA Activation by TPX2 / positive regulation of mitotic nuclear division / positive regulation of mitotic cell cycle / mitotic spindle organization / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / ciliary basal body / regulation of cytokinesis / regulation of signal transduction by p53 class mediator / negative regulation of protein binding / molecular function activator activity / liver regeneration / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / regulation of protein stability / mitotic spindle / kinetochore / response to wounding / spindle pole / spindle / G2/M transition of mitotic cell cycle / microtubule cytoskeleton / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / mitotic cell cycle / midbody / peptidyl-serine phosphorylation / basolateral plasma membrane / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / protein autophosphorylation / microtubule / molecular adaptor activity / postsynaptic density / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / protein heterodimerization activity / protein phosphorylation / cell division / negative regulation of gene expression / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / centrosome / glutamatergic synapse / ubiquitin protein ligase binding / negative regulation of apoptotic process / apoptotic process / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
TPX2 / Aurora-A binding / TPX2, C-terminal / TPX2 central domain / Targeting protein for Xklp2 (TPX2) domain / Aurora-A binding / Cell cycle regulated microtubule associated protein / Aurora kinase A / Aurora kinase / Serine/threonine-protein kinase, active site ...TPX2 / Aurora-A binding / TPX2, C-terminal / TPX2 central domain / Targeting protein for Xklp2 (TPX2) domain / Aurora-A binding / Cell cycle regulated microtubule associated protein / Aurora kinase A / Aurora kinase / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / MALONIC ACID / Aurora kinase A / Targeting protein for Xklp2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Lim, D.C. / Yaffe, M.B.
資金援助 米国, 4件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Environmental Health Sciences (NIH/NIEHS)ES015339 米国
National Institutes of Health/National Institute of Environmental Health Sciences (NIH/NIEHS)ES028374 米国
National Institutes of Health/National Institute of Environmental Health Sciences (NIH/NIEHS)ES020466 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM104047 米国
引用ジャーナル: Sci.Signal. / 年: 2020
タイトル: Redox priming promotes Aurora A activation during mitosis.
著者: Lim, D.C. / Joukov, V. / Rettenmaier, T.J. / Kumagai, A. / Dunphy, W.G. / Wells, J.A. / Yaffe, M.B.
履歴
登録2020年2月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年8月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TPX2 fragment - Aurora A kinase domain fusion
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,5575
ポリマ－33,8981
非ポリマー6594
水4,197233
1
A: TPX2 fragment - Aurora A kinase domain fusion
ヘテロ分子

A: TPX2 fragment - Aurora A kinase domain fusion
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,11310
ポリマ－67,7952
非ポリマー1,3188
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_555-y,-x,-z+1/21
Buried area7270 Å2
ΔGint-78 kcal/mol
Surface area24650 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)85.292, 85.292, 128.246
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-907-

HOH

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要素

#1: タンパク質 TPX2 fragment - Aurora A kinase domain fusion / Targeting protein for Xklp2 / Aurora kinase A / Differentially expressed in cancerous and non- ...Targeting protein for Xklp2 / Aurora kinase A / Differentially expressed in cancerous and non-cancerous lung cells 2 / DIL-2 / Hepatocellular carcinoma-associated antigen 519 / Hepatocellular carcinoma-associated antigen 90 / Protein fls353 / Restricted expression proliferation-associated protein 100 / p100 / Aurora 2 / Aurora/IPL1-related kinase 1 / hARK1 / Breast tumor-amplified kinase / Serine/threonine-protein kinase 15 / Serine/threonine-protein kinase 6 / Serine/threonine-protein kinase aurora-A


分子量: 33897.742 Da / 分子数: 1 / 断片: kinase domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: TPX2, C20orf1, C20orf2, DIL2, HCA519, AURKA, AIK, AIRK1, ARK1, AURA, AYK1, BTAK, IAK1, STK15, STK6
プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta 2
参照: UniProt: Q9ULW0, UniProt: O14965, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-MLA / MALONIC ACID / DICARBOXYLIC ACID C3 / PROPANEDIOLIC ACID / METHANEDICARBOXYLIC ACID / マロン酸


分子量: 104.061 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C3H4O4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 233 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.25 % / Mosaicity: 0.359 °
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 7
詳細: 0.336 M sodium malonate pH 7.5, 0.348 M sodium malonate pH 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944 / 検出器: CCD / 日付: 2015年4月16日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→23.33 Å / Num. obs: 32094 / % possible obs: 98.1 % / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.047 / Rpim(I) all: 0.026 / Rrim(I) all: 0.054 / Χ2: 0.988 / Net I/σ(I): 13.9 / Num. measured all: 126757
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2-2.033.70.61715620.790.3550.7140.90497.5
2.03-2.073.90.53615800.8230.3030.6180.88598.4
2.07-2.113.90.45115700.8690.2530.5190.94498.7
2.11-2.153.90.39315710.9050.2210.4520.98698.8
2.15-2.23.90.36416060.9270.2030.4180.94898.8
2.2-2.2540.28515890.9460.160.3281.0198.7
2.25-2.3140.25415880.9580.1430.2930.98399.3
2.31-2.3740.20816230.9680.1160.2390.98599.1
2.37-2.4440.19215770.9760.1080.221.03999
2.44-2.5240.15715980.9840.0880.181.02398.9
2.52-2.6140.13516010.9880.0760.1551.08499.1
2.61-2.7140.11115930.9910.0620.1271.09998.7
2.71-2.8440.08716200.9930.0480.11.03898.7
2.84-2.9940.06716050.9960.0380.0770.9998.4
2.99-3.1740.05416180.9980.030.0621.02998.3
3.17-3.4240.03916080.9980.0220.0450.96397.9
3.42-3.7640.0316260.9990.0160.0341.0298
3.76-4.340.02216330.9990.0120.0250.98497.8
4.3-5.413.90.019165810.010.0210.91897.5
5.41-23.333.90.01816680.9990.0090.0210.91191.6

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.17.1_3660精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
DENZOデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1OL5

1ol5


解像度: 2→23.26 Å / SU ML: 0.19 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 22.25
Rfactor反射数%反射
Rfree0.215 1995 6.23 %
Rwork0.186 --
obs0.1878 32025 98.09 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 120.3 Å2 / Biso mean: 41.7298 Å2 / Biso min: 20.54 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2→23.26 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2285 0 40 233 2558
Biso mean--72.43 49.54 -
残基数----278
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2-2.050.29861390.26222094223398
2.05-2.110.29971400.23442102224299
2.11-2.170.26981420.23392126226899
2.17-2.240.26511410.22522130227199
2.24-2.320.22981420.22262137227999
2.32-2.410.28241430.22322138228199
2.41-2.520.23771420.22222138228099
2.52-2.650.22841430.22912139228299
2.65-2.820.261390.22192143228299
2.82-3.040.23431430.21722160230398
3.04-3.340.25921440.19372156230098
3.34-3.820.20381440.15782160230498
3.82-4.810.14931460.13172192233898
4.81-23.260.18131470.17062215236293
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.2525-0.52810.16091.7288-0.10930.5624-0.0693-0.0455-0.05160.2590.06860.09510.0744-0.0170.00180.3288-0.01020.03730.1969-0.02560.2474-28.263-4.4126.94
20.0250.01530.01590.01110.0170.0469-0.14430.2448-0.1379-0.30040.1644-0.0664-0.20430.16090.00010.3394-0.0082-0.010.4247-0.07350.3801-17.69819.13937.645
30.33080.4340.07031.7770.22871.1453-0.00380.04260.0671-0.0729-0.00860.0199-0.161-0.0513-00.3010.0074-0.0260.2074-0.02380.2564-26.3214.46412.217
40.0756-0.12270.05130.1999-0.07420.1227-0.1884-0.2831-0.19320.62390.16790.4621-0.1036-0.28660.00130.7361-0.01760.21640.43810.0020.5268-35.413-11.00538.616
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND RESID 126:287 )A126 - 287
2X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN A AND RESID 288:307 )A288 - 307
3X-RAY DIFFRACTION3( CHAIN A AND RESID 308:389 )A308 - 389
4X-RAY DIFFRACTION4( CHAIN A AND RESID 7:20 )A7 - 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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