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Yorodumi- PDB-6vmk: Crystal structure of human Complement Factor D with anti-Factor D... -
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Open data
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Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 6vmk | ||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Title | Crystal structure of human Complement Factor D with anti-Factor D Fab 20D12 | ||||||
Components |
| ||||||
Keywords | HYDROLASE/IMMUNE SYSTEM / CFD / Factor D / Fab / HYDROLASE / HYDROLASE-IMMUNE SYSTEM complex | ||||||
| Function / homology | Function and homology informationcomplement factor D / Alternative complement activation / complement activation / complement activation, alternative pathway / serine-type peptidase activity / platelet alpha granule lumen / protein maturation / response to bacterium / Platelet degranulation / secretory granule lumen ...complement factor D / Alternative complement activation / complement activation / complement activation, alternative pathway / serine-type peptidase activity / platelet alpha granule lumen / protein maturation / response to bacterium / Platelet degranulation / secretory granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / serine-type endopeptidase activity / Neutrophil degranulation / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region Similarity search - Function | ||||||
| Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
| Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 3.01 Å | ||||||
Authors | Wu, P. / Harris, S.F. / Eigenbrot, C. | ||||||
Citation | Journal: To Be PublishedTitle: Crystal structure of human Complement Factor D with anti-Factor D Fab 20D12 Authors: Dion, M. / Wu, P. / Morando, A. / Bullen, G. / Shatz, W. / Harris, S.F. / Eigenbrot, C. / Loyet, K.M. / Yadav, D. / Tassew, N. / Booler, H. / Scheer, J. / Kelley, R.F. / Tesar, D.B. | ||||||
| History |
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Structure visualization
| Structure viewer | Molecule: Molmil Jmol/JSmol |
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Downloads & links
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Download
| PDBx/mmCIF format | 6vmk.cif.gz | 3.8 MB | Display | PDBx/mmCIF format |
|---|---|---|---|---|
| PDB format | pdb6vmk.ent.gz | 3.2 MB | Display | PDB format |
| PDBx/mmJSON format | 6vmk.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
| Others | Other downloads |
-Validation report
| Summary document | 6vmk_validation.pdf.gz | 608.4 KB | Display | wwPDB validaton report |
|---|---|---|---|---|
| Full document | 6vmk_full_validation.pdf.gz | 649.6 KB | Display | |
| Data in XML | 6vmk_validation.xml.gz | 180.3 KB | Display | |
| Data in CIF | 6vmk_validation.cif.gz | 288.7 KB | Display | |
| Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/vm/6vmk ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/vm/6vmk | HTTPS FTP |
-Related structure data
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Links
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Assembly
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Components
-Protein , 1 types, 16 molecules WCFINQTXadgjmpsv
| #1: Protein | Mass: 24438.807 Da / Num. of mol.: 16 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: CFD, DF, PFD / Production host: ![]() |
|---|
-Antibody , 2 types, 32 molecules LADGJORUYbehknqtMBEHKPSVZcfiloru
| #2: Antibody | Mass: 23354.807 Da / Num. of mol.: 16 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Production host: ![]() #3: Antibody | Mass: 23668.393 Da / Num. of mol.: 16 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Production host: ![]() |
|---|
-Non-polymers , 3 types, 1531 molecules 




| #4: Chemical | ChemComp-GOL / #5: Chemical | ChemComp-SO4 / #6: Water | ChemComp-HOH / | |
|---|
-Details
| Has ligand of interest | N |
|---|---|
| Has protein modification | Y |
-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
|---|
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Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 3.99 Å3/Da / Density % sol: 69.15 % |
|---|---|
| Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 5 / Details: 0.1 M sodium citrate pH 5.0, 8% PEG 8000 |
-Data collection
| Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N | ||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 17-ID / Wavelength: 1 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||
| Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Nov 14, 2015 | ||||||||||||||||||||||||||||||
| Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||
| Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||
| Reflection | Resolution: 3.001→251.945 Å / Num. obs: 359723 / % possible obs: 99.7 % / Redundancy: 6.8 % / Biso Wilson estimate: 55.29 Å2 / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.142 / Rpim(I) all: 0.059 / Rrim(I) all: 0.154 / Net I/σ(I): 12.9 / Num. measured all: 2447451 | ||||||||||||||||||||||||||||||
| Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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Processing
| Software |
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| Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENTStarting model: prior Resolution: 3.01→49.933 Å / SU ML: 0.32 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.89 / Phase error: 22.57
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Displacement parameters | Biso max: 266.7 Å2 / Biso mean: 66.8256 Å2 / Biso min: 7.61 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refinement step | Cycle: final / Resolution: 3.01→49.933 Å
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| Refine LS restraints |
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| LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0
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| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| Refinement TLS group |
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Homo sapiens (human)
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