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- PDB-6vhv: Klebsiella oxytoca NpsA in complex with 3-hydroxyanthranilyl-AMSN -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6vhv
タイトルKlebsiella oxytoca NpsA in complex with 3-hydroxyanthranilyl-AMSN
要素NpsA Adenylation Domain
キーワードBIOSYNTHETIC PROTEIN / adenylation / tilivalline / tilimycin / NRPS / nonribosomal peptide synthetase
機能・相同性
機能・相同性情報


ANL, C-terminal domain / ANL, N-terminal domain / AMP-binding enzyme C-terminal domain / AMP-binding enzyme, C-terminal domain / AMP-binding, conserved site / Putative AMP-binding domain signature. / AMP-dependent synthetase/ligase / AMP-binding enzyme / GMP Synthetase; Chain A, domain 3 / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-QXG / Thioester reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Klebsiella oxytoca (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.89 Å
データ登録者Kreitler, D.F. / Gulick, A.M.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM116957 米国
引用ジャーナル: Acs Infect Dis. / 年: 2020
タイトル: Biosynthesis, Mechanism of Action, and Inhibition of the Enterotoxin Tilimycin Produced by the Opportunistic PathogenKlebsiella oxytoca.
著者: Alexander, E.M. / Kreitler, D.F. / Guidolin, V. / Hurben, A.K. / Drake, E. / Villalta, P.W. / Balbo, S. / Gulick, A.M. / Aldrich, C.C.
履歴
登録2020年1月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年6月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年7月22日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / software
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NpsA Adenylation Domain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,0352
ポリマ－55,5551
非ポリマー4801
水1448
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: NpsA Adenylation Domain
ヘテロ分子

A: NpsA Adenylation Domain
ヘテロ分子

A: NpsA Adenylation Domain
ヘテロ分子

A: NpsA Adenylation Domain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)224,1418
ポリマ－222,2194
非ポリマー1,9224
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-x+1,-y+1,z1
crystal symmetry operation3_655-x+1,y,-z1
crystal symmetry operation4_565x,-y+1,-z1
Buried area6490 Å2
ΔGint-39 kcal/mol
Surface area78060 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.689, 87.817, 165.778
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Space group name HallI22
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x,-y,-z
#3: -x,y,-z
#4: -x,-y,z
#5: x+1/2,y+1/2,z+1/2
#6: x+1/2,-y+1/2,-z+1/2
#7: -x+1/2,y+1/2,-z+1/2
#8: -x+1/2,-y+1/2,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 NpsA Adenylation Domain


分子量: 55554.848 Da / 分子数: 1 / 変異: E312A, E313A, Q314A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Klebsiella oxytoca (バクテリア) / 株: NPSA / 遺伝子: AGF18_11095 / プラスミド: pET15 / 詳細 (発現宿主): N-term TEV tag / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A2U4DY99
#2: 化合物 ChemComp-QXG / 5'-{[(2-amino-3-hydroxybenzene-1-carbonyl)sulfamoyl]amino}-5'-deoxyadenosine


分子量: 480.455 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H20N8O7S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.57 %
結晶化温度: 296 K / 手法: マイクロバッチ法 / pH: 6.6
詳細: well solution: 400 mM imidazole pH 6.6, 10% w/v PEG8000/10000/12000/20000, 2.5% w/v 1,3-dimethylimidazolium dimethyl phosphate protein solution (16 mg/mL): 10 mM HEPES pH 8.0, 25 mM NaCl, 0.4 ...詳細: well solution: 400 mM imidazole pH 6.6, 10% w/v PEG8000/10000/12000/20000, 2.5% w/v 1,3-dimethylimidazolium dimethyl phosphate protein solution (16 mg/mL): 10 mM HEPES pH 8.0, 25 mM NaCl, 0.4 mM TCEP, 5 mM 3HA-AMSN droplet: 2 uL protein solution, 1 uL well solution

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 1.03322 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年3月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.03322 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.89→68.1 Å / Num. obs: 12516 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.5 % / Biso Wilson estimate: 86.74 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rpim(I) all: 0.063 / Rrim(I) all: 0.163 / Rsym value: 0.149 / Net I/σ(I): 9.4
反射 シェル解像度: 2.89→2.95 Å / 冗長度: 6.8 % / Mean I/σ(I) obs: 0.9 / Num. unique obs: 605 / CC1/2: 0.412 / Rpim(I) all: 0.858 / Rrim(I) all: 2.261 / Rsym value: 2.088 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
Aimless0.7.4データスケーリング
autoPROC1.0.5 (20181127)データスケーリング
PHASER位相決定
Cootモデル構築
PHENIX1.15_3459精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6vhu

6vhu


解像度: 2.89→68.1 Å / SU ML: 0.508 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 34.174
Rfactor反射数%反射
Rfree0.262 604 4.83 %
Rwork0.2176 --
obs0.2198 12507 99.81 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 97.58 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.89→68.1 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3672 0 33 8 3713
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00383779
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.55585152
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0467611
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0046661
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.58261351
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.89-3.190.41111320.33622924X-RAY DIFFRACTION99.77
3.19-3.650.30751640.26772933X-RAY DIFFRACTION99.94
3.65-4.590.23241450.19562969X-RAY DIFFRACTION99.81
4.59-68.10.24291630.19523077X-RAY DIFFRACTION99.72
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.773514782780.4057376595810.7390041663614.01927746915-0.6862205764883.545953084950.0375440742393-0.5312330712740.4587652707230.659080132837-0.157571493826-0.0861410155573-0.03626645563840.0989183154913-1.82576992916E-80.581030239635-0.04834639762760.006264564359480.6486559058210.01163111148570.54415926631423.837896539633.406946792343.0180593144
23.6766828077-0.1571090706261.451528959093.439189380780.492618591032.546617830480.07463597781140.0637341602184-0.08973718727960.119249165035-0.132013628807-0.09983799268680.816915604990.08254543954132.14344471241E-70.6703462145220.01838539481540.09674193229870.5480860607980.07245507406990.47760628903412.057255714323.686862196127.9642400751
32.05722648299-0.5129783735640.1238104228032.22721414949-0.6452185980462.58184402036-0.3203651748590.6433569491790.548719346354-0.905882392658-0.02422260091460.203857512316-0.2134413977470.311722169829-1.52144422289E-70.680505192038-0.069521703787-0.0490818323750.711355460180.1756501792080.76775676413811.119894105738.790318588916.0625057481
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 9 through 158 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 159 through 285 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 286 through 375 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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