+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6v19 | |||||||||
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Title | immune receptor complex | |||||||||
Components |
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Keywords | IMMUNE SYSTEM / Immune receptor | |||||||||
Function / homology | Function and homology information induction of bacterial agglutination / regulation of interleukin-4 production / regulation of interleukin-10 production / positive regulation of T cell mediated immune response to tumor cell / myeloid dendritic cell antigen processing and presentation / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class II / autolysosome membrane / regulation of T-helper cell differentiation / fibrinogen complex / positive regulation of CD4-positive, CD25-positive, alpha-beta regulatory T cell differentiation ...induction of bacterial agglutination / regulation of interleukin-4 production / regulation of interleukin-10 production / positive regulation of T cell mediated immune response to tumor cell / myeloid dendritic cell antigen processing and presentation / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class II / autolysosome membrane / regulation of T-helper cell differentiation / fibrinogen complex / positive regulation of CD4-positive, CD25-positive, alpha-beta regulatory T cell differentiation / MHC class II receptor activity / Regulation of TLR by endogenous ligand / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell activation / antigen processing and presentation of peptide or polysaccharide antigen via MHC class II / blood coagulation, fibrin clot formation / platelet alpha granule / positive regulation of memory T cell differentiation / cellular response to leptin stimulus / positive regulation of monocyte differentiation / CD4 receptor binding / positive regulation of kinase activity / inflammatory response to antigenic stimulus / MyD88 deficiency (TLR2/4) / intermediate filament / positive regulation of heterotypic cell-cell adhesion / IRAK4 deficiency (TLR2/4) / MyD88:MAL(TIRAP) cascade initiated on plasma membrane / transport vesicle membrane / extracellular matrix structural constituent / T-helper 1 type immune response / polysaccharide binding / plasminogen activation / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / Translocation of ZAP-70 to Immunological synapse / Phosphorylation of CD3 and TCR zeta chains / positive regulation of peptide hormone secretion / positive regulation of exocytosis / positive regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / humoral immune response / macrophage differentiation / negative regulation of type II interferon production / Generation of second messenger molecules / immunological synapse / protein polymerization / PD-1 signaling / epidermis development / cellular response to interleukin-1 / Integrin cell surface interactions / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / positive regulation of vasoconstriction / negative regulation of T cell proliferation / negative regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / fibrinolysis / MHC class II antigen presentation / detection of bacterium / T cell receptor binding / cell-matrix adhesion / Integrin signaling / trans-Golgi network membrane / platelet alpha granule lumen / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / positive regulation of protein secretion / protein tetramerization / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / MAP2K and MAPK activation / ER to Golgi transport vesicle membrane / structural constituent of cytoskeleton / platelet aggregation / cognition / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / response to calcium ion / MHC class II protein complex / peptide antigen binding / endocytic vesicle membrane / extracellular vesicle / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / Interferon gamma signaling / positive regulation of immune response / positive regulation of T cell activation / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / Downstream TCR signaling / Platelet degranulation / MHC class II protein complex binding / late endosome membrane / cell cortex / ER-Phagosome pathway / T cell receptor signaling pathway / protein-folding chaperone binding / early endosome membrane / collagen-containing extracellular matrix Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Homo sapiens (human) Mus musculus (house mouse) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.6 Å | |||||||||
Authors | Lim, J.J. / Rossjohn, J. | |||||||||
Funding support | Australia, 1items
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Citation | Journal: Sci Immunol / Year: 2021 Title: The shared susceptibility epitope of HLA-DR4 binds citrullinated self-antigens and the TCR. Authors: Lim, J.J. / Jones, C.M. / Loh, T.J. / Ting, Y.T. / Zareie, P. / Loh, K.L. / Felix, N.J. / Suri, A. / McKinnon, M. / Stevenaert, F. / Sharma, R.K. / Klareskog, L. / Malmstrom, V. / Baker, D.G. ...Authors: Lim, J.J. / Jones, C.M. / Loh, T.J. / Ting, Y.T. / Zareie, P. / Loh, K.L. / Felix, N.J. / Suri, A. / McKinnon, M. / Stevenaert, F. / Sharma, R.K. / Klareskog, L. / Malmstrom, V. / Baker, D.G. / Purcell, A.W. / Reid, H.H. / La Gruta, N.L. / Rossjohn, J. | |||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6v19.cif.gz | 386.5 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6v19.ent.gz | 276.9 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6v19.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/v1/6v19 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/v1/6v19 | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 6v0yC 6v13C 6v15C 6v18C 6v1aC 6bilS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
-HLA class II histocompatibility antigen, ... , 2 types, 2 molecules AB
#1: Protein | Mass: 21919.594 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: HLA-DRA, HLA-DRA1 / Production host: Homo sapiens (human) / References: UniProt: P01903 |
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#2: Protein | Mass: 23080.488 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: HLA-DRB1 / Production host: Homo sapiens (human) / References: UniProt: P13760, UniProt: P01911*PLUS |
-Protein , 2 types, 2 molecules DE
#4: Protein | Mass: 22871.131 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Mus musculus (house mouse) / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) |
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#5: Protein | Mass: 27609.865 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Mus musculus (house mouse) / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) |
-Protein/peptide / Sugars , 2 types, 2 molecules C
#3: Protein/peptide | Mass: 1292.422 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) Homo sapiens (human) / References: UniProt: P02675*PLUS |
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#6: Sugar | ChemComp-NAG / |
-Non-polymers , 2 types, 75 molecules
#7: Chemical | ChemComp-GOL / #8: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Details
Has ligand of interest | Y |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.86 Å3/Da / Density % sol: 56.96 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / Details: 0.2 M trisodium citrate, 20% PEG 3350 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: Australian Synchrotron / Beamline: MX2 / Wavelength: 0.9537 Å |
Detector | Type: DECTRIS EIGER X 16M / Detector: PIXEL / Date: Aug 22, 2018 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9537 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.6→49.01 Å / Num. obs: 33948 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 7 % / Biso Wilson estimate: 47.8778945224 Å2 / CC1/2: 0.995 / Net I/σ(I): 9.1 |
Reflection shell | Resolution: 2.6→2.72 Å / Rmerge(I) obs: 1.095 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique obs: 4128 / CC1/2: 0.798 / Rrim(I) all: 1.186 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 6BIL Resolution: 2.6→49 Å / SU ML: 0.293028033145 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / Phase error: 24.6364798927 Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 60.133375762 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.6→49 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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