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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6v18 | |||||||||
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Title | immune receptor complex | |||||||||
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![]() | IMMUNE SYSTEM / Immune receptor / Complex | |||||||||
Function / homology | ![]() induction of bacterial agglutination / regulation of interleukin-4 production / regulation of interleukin-10 production / myeloid dendritic cell antigen processing and presentation / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class II / positive regulation of T cell mediated immune response to tumor cell / autolysosome membrane / regulation of T-helper cell differentiation / fibrinogen complex / positive regulation of CD4-positive, CD25-positive, alpha-beta regulatory T cell differentiation ...induction of bacterial agglutination / regulation of interleukin-4 production / regulation of interleukin-10 production / myeloid dendritic cell antigen processing and presentation / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class II / positive regulation of T cell mediated immune response to tumor cell / autolysosome membrane / regulation of T-helper cell differentiation / fibrinogen complex / positive regulation of CD4-positive, CD25-positive, alpha-beta regulatory T cell differentiation / MHC class II receptor activity / Regulation of TLR by endogenous ligand / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell activation / antigen processing and presentation of peptide or polysaccharide antigen via MHC class II / platelet alpha granule / blood coagulation, fibrin clot formation / positive regulation of memory T cell differentiation / cellular response to leptin stimulus / positive regulation of monocyte differentiation / CD4 receptor binding / inflammatory response to antigenic stimulus / positive regulation of kinase activity / MyD88 deficiency (TLR2/4) / positive regulation of heterotypic cell-cell adhesion / IRAK4 deficiency (TLR2/4) / transport vesicle membrane / intermediate filament / MyD88:MAL(TIRAP) cascade initiated on plasma membrane / extracellular matrix structural constituent / polysaccharide binding / T-helper 1 type immune response / plasminogen activation / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / Translocation of ZAP-70 to Immunological synapse / Phosphorylation of CD3 and TCR zeta chains / positive regulation of peptide hormone secretion / positive regulation of exocytosis / positive regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / humoral immune response / macrophage differentiation / negative regulation of type II interferon production / Generation of second messenger molecules / immunological synapse / protein polymerization / PD-1 signaling / epidermis development / cellular response to interleukin-1 / Integrin cell surface interactions / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / T cell receptor binding / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / detection of bacterium / negative regulation of T cell proliferation / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / positive regulation of vasoconstriction / negative regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / fibrinolysis / MHC class II antigen presentation / Integrin signaling / cell-matrix adhesion / platelet alpha granule lumen / trans-Golgi network membrane / positive regulation of protein secretion / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / protein tetramerization / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / MAP2K and MAPK activation / ER to Golgi transport vesicle membrane / structural constituent of cytoskeleton / cognition / platelet aggregation / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / response to calcium ion / MHC class II protein complex / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / peptide antigen binding / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / endocytic vesicle membrane / Interferon gamma signaling / positive regulation of immune response / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / extracellular vesicle / Downstream TCR signaling / positive regulation of T cell activation / Platelet degranulation / MHC class II protein complex binding / late endosome membrane / T cell receptor signaling pathway / cell cortex / ER-Phagosome pathway / early endosome membrane / protein-folding chaperone binding / protein-containing complex assembly Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Lim, J.J. / Rossjohn, J. | |||||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: The shared susceptibility epitope of HLA-DR4 binds citrullinated self-antigens and the TCR. Authors: Lim, J.J. / Jones, C.M. / Loh, T.J. / Ting, Y.T. / Zareie, P. / Loh, K.L. / Felix, N.J. / Suri, A. / McKinnon, M. / Stevenaert, F. / Sharma, R.K. / Klareskog, L. / Malmstrom, V. / Baker, D.G. ...Authors: Lim, J.J. / Jones, C.M. / Loh, T.J. / Ting, Y.T. / Zareie, P. / Loh, K.L. / Felix, N.J. / Suri, A. / McKinnon, M. / Stevenaert, F. / Sharma, R.K. / Klareskog, L. / Malmstrom, V. / Baker, D.G. / Purcell, A.W. / Reid, H.H. / La Gruta, N.L. / Rossjohn, J. | |||||||||
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Related structure data | ![]() 6v0yC ![]() 6v13C ![]() 6v15C ![]() 6v19C ![]() 6v1aC ![]() 6bilS C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
-HLA class II histocompatibility antigen, ... , 2 types, 2 molecules AB
#1: Protein | Mass: 21919.594 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() |
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#2: Protein | Mass: 23080.488 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() |
-Protein , 2 types, 2 molecules DE
#4: Protein | Mass: 22920.254 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() |
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#5: Protein | Mass: 27565.814 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() |
-Protein/peptide / Sugars , 2 types, 3 molecules C![](data/chem/img/NAG.gif)
![](data/chem/img/NAG.gif)
#3: Protein/peptide | Mass: 1292.445 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) ![]() |
---|---|
#6: Sugar |
-Non-polymers , 2 types, 187 molecules ![](data/chem/img/GOL.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#7: Chemical | ChemComp-GOL / #8: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Details
Has ligand of interest | Y |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.77 Å3/Da / Density % sol: 55.6 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / Details: 0.2 M trisodium citrate, 20% PEG 3350 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS EIGER X 16M / Detector: PIXEL / Date: Feb 20, 2019 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9537 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.35→48.833 Å / Num. obs: 44286 / % possible obs: 99.2 % / Redundancy: 7.1 % / Biso Wilson estimate: 43.5169659748 Å2 / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.137 / Net I/σ(I): 9.3 |
Reflection shell | Resolution: 2.35→2.43 Å / Rmerge(I) obs: 1.446 / Num. unique obs: 4318 / CC1/2: 0.685 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 6BIL Resolution: 2.35→48.83 Å / SU ML: 0.302337054318 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 25.6426909936
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 58.6158192028 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.35→48.83 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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