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- PDB-6v14: Crystal structure of the bromodomain of human BRD9 bound to TP472 -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6v14 | ||||||
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Title | Crystal structure of the bromodomain of human BRD9 bound to TP472 | ||||||
![]() | Bromodomain-containing protein 9 | ||||||
![]() | GENE REGULATION / BRD9 / mSWI/SNF / BAF / non-BET / BRD / TP472 / TP-472 | ||||||
Function / homology | ![]() GBAF complex / SWI/SNF complex / positive regulation of stem cell population maintenance / negative regulation of cell differentiation / lysine-acetylated histone binding / nucleic acid binding / chromatin remodeling / positive regulation of cell population proliferation / chromatin / regulation of transcription by RNA polymerase II ...GBAF complex / SWI/SNF complex / positive regulation of stem cell population maintenance / negative regulation of cell differentiation / lysine-acetylated histone binding / nucleic acid binding / chromatin remodeling / positive regulation of cell population proliferation / chromatin / regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / nucleus Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Karim, M.R. / Chan, A. / Schonbrunn, E. | ||||||
![]() | ![]() Title: Structural Basis of Inhibitor Selectivity in the BRD7/9 Subfamily of Bromodomains. Authors: Karim, R.M. / Chan, A. / Zhu, J.Y. / Schonbrunn, E. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Others | ![]() |
-Validation report
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Data in XML | ![]() | 1.5 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 3.6 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 6ppaC ![]() 6uzfC ![]() 6v0qC ![]() 6v0sC ![]() 6v0uC ![]() 6v0xC ![]() 6v16C ![]() 6v17C ![]() 6v1bC ![]() 6v1eC ![]() 6v1fC ![]() 6v1hC ![]() 6v1kC ![]() 6v1lC ![]() 6v1uC ![]() 3hmeS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 14249.763 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() |
---|---|
#2: Chemical | ChemComp-QMG / |
#3: Chemical | ChemComp-EDO / |
#4: Water | ChemComp-HOH / |
Has ligand of interest | Y |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.23 Å3/Da / Density % sol: 44.86 % |
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Crystal grow | Temperature: 291 K / Method: vapor diffusion, sitting drop Details: 0.2 M NaCl, 0.1 M Bis-Tris (pH 5.5), and 25% PEG 3350 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: MARMOSAIC 300 mm CCD / Detector: CCD / Date: Apr 13, 2017 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: Si filter / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1.5418 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.7→34.904 Å / Num. obs: 11091 / % possible obs: 98.1 % / Redundancy: 2.597 % / Biso Wilson estimate: 21.362 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.021 / Rrim(I) all: 0.026 / Χ2: 0.994 / Net I/σ(I): 30.91 / Num. measured all: 28801 / Scaling rejects: 25 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: PDBID 3HME Resolution: 1.7→34.904 Å / SU ML: 0.15 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 2.06 / Phase error: 17.34 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 66.78 Å2 / Biso mean: 17.4963 Å2 / Biso min: 5.31 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.7→34.904 Å
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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