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- PDB-6tky: Crystal structure of the DHR2 domain of DOCK10 in complex with CDC42 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6tky
タイトルCrystal structure of the DHR2 domain of DOCK10 in complex with CDC42
要素
  • (Dedicator of cytokinesis protein 10) x 2
  • Cell division control protein 42 homolog
キーワードSIGNALING PROTEIN / DOCK10 GEF CDC42 GTPase
機能・相同性
機能・相同性情報


marginal zone B cell differentiation / GBD domain binding / Golgi transport complex / positive regulation of pinocytosis / dendritic cell migration / endothelin receptor signaling pathway involved in heart process / cardiac neural crest cell migration involved in outflow tract morphogenesis / storage vacuole / positive regulation of epithelial cell proliferation involved in lung morphogenesis / apolipoprotein A-I receptor binding ...marginal zone B cell differentiation / GBD domain binding / Golgi transport complex / positive regulation of pinocytosis / dendritic cell migration / endothelin receptor signaling pathway involved in heart process / cardiac neural crest cell migration involved in outflow tract morphogenesis / storage vacuole / positive regulation of epithelial cell proliferation involved in lung morphogenesis / apolipoprotein A-I receptor binding / neuron fate determination / organelle transport along microtubule / regulation of attachment of spindle microtubules to kinetochore / positive regulation of pseudopodium assembly / Inactivation of CDC42 and RAC1 / cardiac conduction system development / host-mediated perturbation of viral process / regulation of filopodium assembly / leading edge membrane / neuropilin signaling pathway / establishment of Golgi localization / adherens junction organization / GTP-dependent protein binding / regulation of Rho protein signal transduction / cell junction assembly / filopodium assembly / establishment of epithelial cell apical/basal polarity / dendritic spine morphogenesis / thioesterase binding / regulation of lamellipodium assembly / regulation of stress fiber assembly / embryonic heart tube development / RHO GTPases activate KTN1 / DCC mediated attractive signaling / regulation of postsynapse organization / CD28 dependent Vav1 pathway / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / positive regulation of filopodium assembly / regulation of mitotic nuclear division / nuclear migration / phagocytosis, engulfment / RHOV GTPase cycle / small GTPase-mediated signal transduction / Myogenesis / heart contraction / establishment or maintenance of cell polarity / establishment of cell polarity / RHOJ GTPase cycle / Golgi organization / RHOQ GTPase cycle / positive regulation of cytokinesis / RHO GTPases activate PAKs / B cell homeostasis / RHOU GTPase cycle / CDC42 GTPase cycle / macrophage differentiation / RHOG GTPase cycle / regulation of postsynapse assembly / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / spindle midzone / RHO GTPases activate IQGAPs / negative regulation of protein-containing complex assembly / positive regulation of lamellipodium assembly / GPVI-mediated activation cascade / phagocytic vesicle / positive regulation of stress fiber assembly / positive regulation of GTPase activity / EPHB-mediated forward signaling / RAC1 GTPase cycle / substantia nigra development / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / regulation of cell migration / guanyl-nucleotide exchange factor activity / actin filament organization / small monomeric GTPase / integrin-mediated signaling pathway / filopodium / regulation of actin cytoskeleton organization / FCGR3A-mediated phagocytosis / EGFR downregulation / RHO GTPases Activate Formins / MAPK6/MAPK4 signaling / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / cellular response to type II interferon / small GTPase binding / VEGFA-VEGFR2 Pathway / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / G beta:gamma signalling through CDC42 / endocytosis / mitotic spindle / ubiquitin protein ligase activity / apical part of cell / intracellular protein localization / cell-cell junction / G protein activity / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / actin cytoskeleton organization
類似検索 - 分子機能
DOCK DHR2 domain, lobe A / DOCK DHR2 domain, lobe C / Dedicator of cytokinesis D, C2 domain / Dedicator of cytokinesis C/D, N-terminal / Dedicator of cytokinesis C/D, N terminal / Dedicator of cytokinesis / C2 DOCK-type domain / DOCKER domain / Dedicator of cytokinesis, C-terminal, lobe A / Dedicator of cytokinesis, C-terminal, lobe C ...DOCK DHR2 domain, lobe A / DOCK DHR2 domain, lobe C / Dedicator of cytokinesis D, C2 domain / Dedicator of cytokinesis C/D, N-terminal / Dedicator of cytokinesis C/D, N terminal / Dedicator of cytokinesis / C2 DOCK-type domain / DOCKER domain / Dedicator of cytokinesis, C-terminal, lobe A / Dedicator of cytokinesis, C-terminal, lobe C / DOCKER, Lobe A / DOCKER, Lobe B / DOCKER, Lobe C / DHR-2, Lobe A / C2 domain in Dock180 and Zizimin proteins / DHR-2, Lobe C / DHR-2, Lobe B / C2 DOCK-type domain profile. / DOCKER domain profile. / Cdc42 / Small GTPase Rho / Small GTPase Rho domain profile. / PH domain / C2 domain superfamily / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Small GTP-binding protein domain / Alpha Horseshoe / PH-like domain superfamily / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Up-down Bundle / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Cell division control protein 42 homolog / Dedicator of cytokinesis protein 10
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.55 Å
データ登録者Barford, D. / Fan, D. / Cronin, N. / Yang, J.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Cancer Research UKC576/A14109 英国
引用ジャーナル: Biorxiv / 年: 2022
タイトル: Structural basis for CDC42 and RAC activation by the dual specificity GEF DOCK10
著者: Fan, D. / Yang, J. / Cronin, N. / Barford, D.
履歴
登録2019年11月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年1月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年6月29日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / database_2
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / pdbx_initial_refinement_model
Item: _citation.journal_id_ISSN

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Dedicator of cytokinesis protein 10
C: Cell division control protein 42 homolog
D: Cell division control protein 42 homolog
A: Dedicator of cytokinesis protein 10
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)148,3027
ポリマ－148,0264
非ポリマー2763
水4,161231
1
B: Dedicator of cytokinesis protein 10
D: Cell division control protein 42 homolog
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,0773
ポリマ－73,9852
非ポリマー921
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4400 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area26310 Å2
手法PISA
2
C: Cell division control protein 42 homolog
A: Dedicator of cytokinesis protein 10
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,2264
ポリマ－74,0422
非ポリマー1842
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4560 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area26080 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)96.898, 96.898, 310.910
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Space group name HallP4abw2nw
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y+1/2,x+1/2,z+1/4
#3: y+1/2,-x+1/2,z+3/4
#4: x+1/2,-y+1/2,-z+3/4
#5: -x+1/2,y+1/2,-z+1/4
#6: -x,-y,z+1/2
#7: y,x,-z
#8: -y,-x,-z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Dedicator of cytokinesis protein 10 / Zizimin-3


分子量: 53026.414 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: NA / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 組織: NA / Cell: NA / 細胞株: NA / 遺伝子: DOCK10, KIAA0694, ZIZ3 / 器官: NA / Variant: NA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834 / 参照: UniProt: Q96BY6
#2: タンパク質 Cell division control protein 42 homolog / G25K GTP-binding protein


分子量: 20958.135 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CDC42 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834 / 参照: UniProt: P60953, small monomeric GTPase
#3: タンパク質 Dedicator of cytokinesis protein 10 / Zizimin-3


分子量: 53083.465 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DOCK10, KIAA0694, ZIZ3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834 / 参照: UniProt: Q96BY6
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 式: C3H8O3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 231 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.5 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 7.5
詳細: 25% (w/v) PEG 3350, 200 mM potassium acetate, 8% (v/v) 1,1,1,3,3,3-Hexafluoro-2-propanol.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2010年9月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.55→29.83 Å / Num. obs: 49296 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 7.23 % / Biso Wilson estimate: 42.35 Å2 / Rsym value: 0.126 / Net I/σ(I): 5.52
反射 シェル解像度: 2.55→2.64 Å / Num. unique obs: 5918 / Rsym value: 0.34

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
PHENIX1.17.1_3660精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2WM9

2wm9


解像度: 2.55→29.83 Å / SU ML: 0.3249 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 23.18
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2464 2495 5.06 %
Rwork0.1884 --
obs0.1913 49296 99.89 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 45.26 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.55→29.83 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9295 0 18 231 9544
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00849505
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.928612893
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.05011462
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00561653
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.56661296
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.55-2.60.3231490.23092497X-RAY DIFFRACTION100
2.6-2.650.30191210.22972569X-RAY DIFFRACTION100
2.65-2.710.32341570.22392545X-RAY DIFFRACTION99.96
2.71-2.770.26921340.20762558X-RAY DIFFRACTION99.96
2.77-2.840.31051340.2162556X-RAY DIFFRACTION100
2.84-2.920.29781570.2072549X-RAY DIFFRACTION100
2.92-30.30461260.21012577X-RAY DIFFRACTION99.96
3-3.10.28911290.20772574X-RAY DIFFRACTION100
3.1-3.210.26421490.20282544X-RAY DIFFRACTION99.45
3.21-3.340.31641340.20112593X-RAY DIFFRACTION99.74
3.34-3.490.25161440.19562568X-RAY DIFFRACTION100
3.49-3.680.24081380.18432588X-RAY DIFFRACTION99.96
3.68-3.910.23311300.18182621X-RAY DIFFRACTION99.93
3.91-4.210.22091290.1762631X-RAY DIFFRACTION99.96
4.21-4.630.20581440.16132623X-RAY DIFFRACTION99.96
4.63-5.30.20481470.1692635X-RAY DIFFRACTION99.61
5.3-6.660.22921210.20412724X-RAY DIFFRACTION99.96
6.66-29.830.20691520.1662849X-RAY DIFFRACTION99.54

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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