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- PDB-2wm9: Structure of the complex between DOCK9 and Cdc42. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2wm9
タイトルStructure of the complex between DOCK9 and Cdc42.
要素
  • CELL DIVISION CONTROL PROTEIN 42 HOMOLOG
  • DEDICATOR OF CYTOKINESIS PROTEIN 9
キーワードCELL CYCLE / POLYMORPHISM / CELL MEMBRANE / PHOSPHOPROTEIN / NUCLEOTIDE-BINDING / ALTERNATIVE SPLICING / GUANINE-NUCLEOTIDE RELEASING FACTOR / METHYLATION / LIPOPROTEIN / COILED COIL / GTP-BINDING / GEFS / DOCK9 / CDC42 / PRENYLATION
機能・相同性
機能・相同性情報


GBD domain binding / submandibular salivary gland formation / Golgi transport complex / positive regulation of pinocytosis / actin filament branching / positive regulation of synapse structural plasticity / dendritic cell migration / endothelin receptor signaling pathway involved in heart process / cardiac neural crest cell migration involved in outflow tract morphogenesis / storage vacuole ...GBD domain binding / submandibular salivary gland formation / Golgi transport complex / positive regulation of pinocytosis / actin filament branching / positive regulation of synapse structural plasticity / dendritic cell migration / endothelin receptor signaling pathway involved in heart process / cardiac neural crest cell migration involved in outflow tract morphogenesis / storage vacuole / organelle transport along microtubule / positive regulation of epithelial cell proliferation involved in lung morphogenesis / apolipoprotein A-I receptor binding / neuron fate determination / regulation of attachment of spindle microtubules to kinetochore / positive regulation of pseudopodium assembly / GTP-dependent protein binding / Inactivation of CDC42 and RAC1 / cardiac conduction system development / modulation by host of viral process / establishment of Golgi localization / regulation of filopodium assembly / leading edge membrane / neuropilin signaling pathway / positive regulation of intracellular protein transport / regulation of Rho protein signal transduction / cell junction assembly / filopodium assembly / establishment of epithelial cell apical/basal polarity / dendritic spine morphogenesis / mitogen-activated protein kinase kinase kinase binding / thioesterase binding / regulation of modification of postsynaptic structure / regulation of stress fiber assembly / regulation of lamellipodium assembly / adherens junction organization / embryonic heart tube development / RHO GTPases activate KTN1 / DCC mediated attractive signaling / regulation of postsynapse organization / CD28 dependent Vav1 pathway / sprouting angiogenesis / positive regulation of filopodium assembly / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / nuclear migration / regulation of mitotic nuclear division / phagocytosis, engulfment / RHOV GTPase cycle / small GTPase-mediated signal transduction / Myogenesis / heart contraction / establishment of cell polarity / establishment or maintenance of cell polarity / Golgi organization / RHOJ GTPase cycle / positive regulation of cytokinesis / RHOQ GTPase cycle / RHO GTPases activate PAKs / RHOU GTPase cycle / CDC42 GTPase cycle / macrophage differentiation / RHOG GTPase cycle / RAC2 GTPase cycle / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / RAC3 GTPase cycle / spindle midzone / RHO GTPases activate IQGAPs / negative regulation of protein-containing complex assembly / positive regulation of lamellipodium assembly / GPVI-mediated activation cascade / phagocytic vesicle / positive regulation of stress fiber assembly / EPHB-mediated forward signaling / RAC1 GTPase cycle / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / substantia nigra development / positive regulation of GTPase activity / endomembrane system / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / guanyl-nucleotide exchange factor activity / secretory granule / small monomeric GTPase / actin filament organization / positive regulation of DNA replication / integrin-mediated signaling pathway / filopodium / regulation of actin cytoskeleton organization / FCGR3A-mediated phagocytosis / positive regulation of JNK cascade / RHO GTPases Activate Formins / EGFR downregulation / MAPK6/MAPK4 signaling / Schaffer collateral - CA1 synapse / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / cellular response to type II interferon / VEGFA-VEGFR2 Pathway / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / G beta:gamma signalling through CDC42 / endocytosis / mitotic spindle
類似検索 - 分子機能
DOCK DHR2 domain, lobe A / DOCK DHR2 domain, lobe C / Dedicator of cytokinesis D, C2 domain / Dedicator of cytokinesis C/D, N-terminal / Dedicator of cytokinesis C/D, N terminal / Dedicator of cytokinesis / C2 DOCK-type domain / DOCKER domain / Dedicator of cytokinesis, C-terminal, lobe A / Dedicator of cytokinesis, C-terminal, lobe C ...DOCK DHR2 domain, lobe A / DOCK DHR2 domain, lobe C / Dedicator of cytokinesis D, C2 domain / Dedicator of cytokinesis C/D, N-terminal / Dedicator of cytokinesis C/D, N terminal / Dedicator of cytokinesis / C2 DOCK-type domain / DOCKER domain / Dedicator of cytokinesis, C-terminal, lobe A / Dedicator of cytokinesis, C-terminal, lobe C / DOCKER, Lobe A / DOCKER, Lobe B / DOCKER, Lobe C / DHR-2, Lobe A / C2 domain in Dock180 and Zizimin proteins / DHR-2, Lobe C / DHR-2, Lobe B / C2 DOCK-type domain profile. / DOCKER domain profile. / Cdc42 / Small GTPase Rho / small GTPase Rho family profile. / PH domain / C2 domain superfamily / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Small GTP-binding protein domain / Alpha Horseshoe / PH-like domain superfamily / Armadillo-type fold / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Up-down Bundle / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Cell division control protein 42 homolog / Dedicator of cytokinesis protein 9
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Yang, J. / Roe, S.M. / Barford, D.
引用ジャーナル: Science / 年: 2009
タイトル: Activation of Rho Gtpases by Dock Exchange Factors is Mediated by a Nucleotide Sensor.
著者: Yang, J. / Zhang, Z. / Roe, S.M. / Marshall, C.J. / Barford, D.
履歴
登録2009年6月30日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02009年9月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record ...database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.42019年5月15日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.52024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 8-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 9-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DEDICATOR OF CYTOKINESIS PROTEIN 9
B: CELL DIVISION CONTROL PROTEIN 42 HOMOLOG
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,4805
ポリマ－71,2042
非ポリマー2763
水3,387188
1
A: DEDICATOR OF CYTOKINESIS PROTEIN 9
B: CELL DIVISION CONTROL PROTEIN 42 HOMOLOG
ヘテロ分子

A: DEDICATOR OF CYTOKINESIS PROTEIN 9
B: CELL DIVISION CONTROL PROTEIN 42 HOMOLOG
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)142,96010
ポリマ－142,4074
非ポリマー5536
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_755-x+2,-y,z1
Buried area12430 Å2
ΔGint-67.51 kcal/mol
Surface area49680 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)88.410, 93.980, 88.200
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 DEDICATOR OF CYTOKINESIS PROTEIN 9 / CDC42 GUANINE NUCLEOTIDE EXCHANGE FACTOR ZIZIMIN-1 / DOCK9


分子量: 50020.320 Da / 分子数: 1 / 断片: DHR2 DOMAIN, RESIDUES 1605-1652,1676-2053 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9BZ29
#2: タンパク質 CELL DIVISION CONTROL PROTEIN 42 HOMOLOG / G25K GTP-BINDING PROTEIN / CDC42


分子量: 21183.357 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P60953
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 188 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細ISOFORM 2

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.2 % / 解説: NONE
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: THE PROTEIN WAS CONCENTRATED TO 6 MG/ML. CRYSTALS WERE GROWN USING HANGING DROP VAPOUR DIFFUSION. 1 UL OF COMPLEX WITH 200 MM NDSB-201 ADDED TO PROTEIN PRIOR TO CRYSTALLIZATION WAS MIXED WITH ...詳細: THE PROTEIN WAS CONCENTRATED TO 6 MG/ML. CRYSTALS WERE GROWN USING HANGING DROP VAPOUR DIFFUSION. 1 UL OF COMPLEX WITH 200 MM NDSB-201 ADDED TO PROTEIN PRIOR TO CRYSTALLIZATION WAS MIXED WITH EQUAL VOLUME OF CRYSTALLIZATION BUFFER: 14% (W/V) PEG3350,100 MM MES (PH 6.0), 200 MM AMMONIUM ACETATE, 12% GLYCEROL. CRYSTALS WERE GROWN AT 20C.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.933
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年10月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→40 Å / Num. obs: 37540 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 28.28 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 10.9
反射 シェル解像度: 2.2→2.32 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.52 / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / % possible all: 96.2

-
解析

ソフトウェア
名称分類
iMOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
SHELX位相決定
SHARP位相決定
PHENIX精密化
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 2.2→39.463 Å / SU ML: 0.34 / σ(F): 1.17 / 位相誤差: 25.72 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2511 3409 5 %
Rwork0.2092 --
obs0.2114 68510 95.08 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 46.553 Å2 / ksol: 0.377 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--6.2469 Å20 Å20 Å2
2--0.8127 Å2-0 Å2
3---5.4343 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→39.463 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4585 0 18 188 4791
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0124691
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3256354
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.71688
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.086722
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005819
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2-2.23150.37871120.32832334X-RAY DIFFRACTION81
2.2315-2.26480.27761240.29692521X-RAY DIFFRACTION88
2.2648-2.30010.30481500.25292674X-RAY DIFFRACTION95
2.3001-2.33790.27751400.24912697X-RAY DIFFRACTION95
2.3379-2.37820.30961290.2532729X-RAY DIFFRACTION95
2.3782-2.42140.26661390.24462665X-RAY DIFFRACTION95
2.4214-2.4680.35551660.25432732X-RAY DIFFRACTION95
2.468-2.51830.29911490.23612708X-RAY DIFFRACTION95
2.5183-2.57310.33351350.22872744X-RAY DIFFRACTION96
2.5731-2.63290.25141400.22212750X-RAY DIFFRACTION96
2.6329-2.69880.26781500.20372727X-RAY DIFFRACTION96
2.6988-2.77170.2621440.20912719X-RAY DIFFRACTION96
2.7717-2.85320.27691370.2142732X-RAY DIFFRACTION96
2.8532-2.94530.31051360.22352764X-RAY DIFFRACTION96
2.9453-3.05050.26261600.20622722X-RAY DIFFRACTION96
3.0505-3.17260.25291390.20072754X-RAY DIFFRACTION96
3.1726-3.31690.24161260.19412769X-RAY DIFFRACTION97
3.3169-3.49170.21631570.18412742X-RAY DIFFRACTION97
3.4917-3.71030.21041550.1772762X-RAY DIFFRACTION97
3.7103-3.99660.20211500.18662775X-RAY DIFFRACTION97
3.9966-4.39830.25921520.16782752X-RAY DIFFRACTION97
4.3983-5.03360.21051540.17442761X-RAY DIFFRACTION97
5.0336-6.33760.22371390.1982783X-RAY DIFFRACTION97
6.3376-39.46930.15571260.18112785X-RAY DIFFRACTION97

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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