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万見
- PDB-1ees: SOLUTION STRUCTURE OF CDC42HS COMPLEXED WITH A PEPTIDE DERIVED FR... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ees
タイトルSOLUTION STRUCTURE OF CDC42HS COMPLEXED WITH A PEPTIDE DERIVED FROM P-21 ACTIVATED KINASE, NMR, 20 STRUCTURES
要素
  • GTP-BINDING PROTEIN
  • P21-ACTIVATED KINASE
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / protein-protein complex
機能・相同性
機能・相同性情報


CD28 dependent Vav1 pathway / Ephrin signaling / RHOU GTPase cycle / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / RHO GTPases activate PAKs / GBD domain binding / Generation of second messenger molecules / submandibular salivary gland formation / Golgi transport complex / positive regulation of pinocytosis ...CD28 dependent Vav1 pathway / Ephrin signaling / RHOU GTPase cycle / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / RHO GTPases activate PAKs / GBD domain binding / Generation of second messenger molecules / submandibular salivary gland formation / Golgi transport complex / positive regulation of pinocytosis / actin filament branching / VEGFR2 mediated vascular permeability / RAC1 GTPase cycle / positive regulation of synapse structural plasticity / dendritic cell migration / endothelin receptor signaling pathway involved in heart process / cardiac neural crest cell migration involved in outflow tract morphogenesis / storage vacuole / organelle transport along microtubule / positive regulation of epithelial cell proliferation involved in lung morphogenesis / apolipoprotein A-I receptor binding / neuron fate determination / regulation of attachment of spindle microtubules to kinetochore / positive regulation of pseudopodium assembly / GTP-dependent protein binding / MAPK6/MAPK4 signaling / Inactivation of CDC42 and RAC1 / cardiac conduction system development / modulation by host of viral process / dendritic spine development / CD209 (DC-SIGN) signaling / establishment of Golgi localization / regulation of filopodium assembly / regulation of actin filament polymerization / leading edge membrane / neuropilin signaling pathway / positive regulation of intracellular protein transport / cell junction assembly / filopodium assembly / establishment of epithelial cell apical/basal polarity / dendritic spine morphogenesis / mitogen-activated protein kinase kinase kinase binding / thioesterase binding / regulation of modification of postsynaptic structure / regulation of stress fiber assembly / regulation of lamellipodium assembly / adherens junction organization / embryonic heart tube development / RHO GTPases activate KTN1 / DCC mediated attractive signaling / regulation of postsynapse organization / CD28 dependent Vav1 pathway / sprouting angiogenesis / positive regulation of filopodium assembly / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / nuclear migration / regulation of mitotic nuclear division / phagocytosis, engulfment / RHOV GTPase cycle / small GTPase-mediated signal transduction / Myogenesis / heart contraction / establishment of cell polarity / establishment or maintenance of cell polarity / Golgi organization / RHOJ GTPase cycle / positive regulation of cytokinesis / RHOQ GTPase cycle / RHO GTPases activate PAKs / dendrite development / MAP kinase kinase activity / : / RHOU GTPase cycle / CDC42 GTPase cycle / macrophage differentiation / RHOG GTPase cycle / RAC2 GTPase cycle / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / RAC3 GTPase cycle / spindle midzone / RHO GTPases activate IQGAPs / negative regulation of protein-containing complex assembly / positive regulation of lamellipodium assembly / GPVI-mediated activation cascade / phagocytic vesicle / positive regulation of stress fiber assembly / EPHB-mediated forward signaling / RAC1 GTPase cycle / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / substantia nigra development / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / axonogenesis / secretory granule / small monomeric GTPase / actin filament organization / positive regulation of DNA replication / integrin-mediated signaling pathway / filopodium / regulation of actin cytoskeleton organization / FCGR3A-mediated phagocytosis
類似検索 - 分子機能
p21-activated kinase 3, catalytic domain / SerineThreonine-protein kinase PAK-alpha; Chain A / CRIB domain / Cdc42 / p21 activated kinase binding domain / : / CRIB domain superfamily / P21-Rho-binding domain / CRIB domain profile. / P21-Rho-binding domain ...p21-activated kinase 3, catalytic domain / SerineThreonine-protein kinase PAK-alpha; Chain A / CRIB domain / Cdc42 / p21 activated kinase binding domain / : / CRIB domain superfamily / P21-Rho-binding domain / CRIB domain profile. / P21-Rho-binding domain / CRIB domain / Small GTPase Rho / small GTPase Rho family profile. / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Cell division control protein 42 homolog / Serine/threonine-protein kinase PAK 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法溶液NMR / distance geometry simulated annealing Ramachandran refinement
データ登録者Gizachew, D. / Guo, W. / Chohan, K.C. / Sutcliffe, M.J. / Oswald, R.E.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2000
タイトル: Structure of the complex of Cdc42Hs with a peptide derived from P-21 activated kinase.
著者: Gizachew, D. / Guo, W. / Chohan, K.K. / Sutcliffe, M.J. / Oswald, R.E.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1999
タイトル: Backbone Dynamics of Inactive, Active, and Effector-Bound Cdc42Hs from Measurements of (15)N Relaxation Parameters at Multiple Field Strengths
著者: Loh, A.P. / Guo, W. / Nicholson, L.K. / Oswald, R.E.
#2: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1998
タイトル: Identification of the Binding Surface on Cdc42Hs for p21-Activated Kinase
著者: Guo, W. / Sutcliffe, M.J. / Cerione, R.A. / Oswald, R.E.
#3: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1997
タイトル: Definition of the Switch Surface in the Solution Structure of Cdc42Hs
著者: Feltham, J.L. / Dotsch, V. / Raza, S. / Manor, D. / Cerione, R.A. / Sutcliffe, M.J. / Wagner, G. / Oswald, R.E.
履歴
登録2000年2月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年3月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月16日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GTP-BINDING PROTEIN
B: P21-ACTIVATED KINASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,8922
ポリマ－24,8922
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200structures with acceptable covalent geometry,structures with favorable non-bond energy,structures with the least restraint violations,structures with the lowest energy
代表モデルモデル #9closest to the average

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要素

#1: タンパク質 GTP-BINDING PROTEIN / CDC42HS


分子量: 19774.705 Da / 分子数: 1 / 断片: AMINO ACIDS 1-178 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 器官: PLACENTA / プラスミド: PET-15B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P60953
#2: タンパク質・ペプチド P21-ACTIVATED KINASE / MPAK-3


分子量: 5117.615 Da / 分子数: 1 / 断片: AMINO ACIDS 65-108 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / Cell: FIBROBLAST / プラスミド: PGEX-2T / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q61036

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 13C-separated NOESY
1223D 15N-separated NOESY
1333D 13C-separated NOESY
1443D 15N-separated NOESY
1563D 15N-separated NOESY
1673D 13C-separated NOESY
1783D 13C-separated NOESY
1862D NOESY
NMR実験の詳細Text: The structure was determined using triple-resonance and double-resonance NMR spectroscopy

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.8 mM U-15N,13C Cdc42Hs, 0.8 mM PBD46; 25 mM NaCl, 5 mM Na2PO4, 5 mM MgCl2, 1 mM NaN3, pH 5.590% H2O/10% D2O
20.8 mM U-15N Cdc42Hs, 0.8 mM PBD46; 25 mM NaCl, 5 mM Na2PO4, 5 mM MgCl2, 1 mM NaN3, pH 5.590% H2O/10% D2O
30.8 mM Cdc42Hs, 0.8 mM U-15N,13C PBD46; 25 mM NaCl, 5 mM Na2PO4, 5 mM MgCl2, 1 mM NaN3, pH 5.590% H2O/10% D2O
40.8 mM Cdc42Hs, 0.8 mM U-15N PBD46; 25 mM NaCl, 5 mM Na2PO4, 5 mM MgCl2, 1 mM NaN3, pH 5.590% H2O/10% D2O
50.8 mM 70%-2H,U-15N,13C Cdc42Hs, 0.8 mM PBD46; 25 mM NaCl, 5 mM Na2PO4, 5 mM MgCl2, 1 mM NaN3, pH 5.590% H2O/10% D2O
60.8 mM U-2H,15N Cdc42Hs, 0.8 mM PBD46; 25 mM NaCl, 5 mM Na2PO4, 5 mM MgCl2, 1 mM NaN3, pH 5.590% H2O/10% D2O
70.8 mM U-15N,13C Cdc42Hs, 0.8 mM PBD46; 25 mM NaCl, 5 mM Na2PO4, 5 mM MgCl2, 1 mM NaN3, pH 5.5100% D2O
80.8 mM Cdc42Hs, 0.8 mM U-15N,13C PBD46; 25 mM NaCl, 5 mM Na2PO4, 5 mM MgCl2, 1 mM NaN3, pH 5.5100% D2O
試料状態イオン強度: 64 mM / pH: 5.5 / 圧: ambient / 温度: 298 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Varian INOVA / 製造業者: Varian / モデル: INOVA / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
VNMR5.3,6.1Variancollection
Felix2.3Molecular Simulationsデータ解析
NMRPipe1.7Delaglio解析
XEASY1.3.13Wuthrichデータ解析
X-PLOR3.851Brunger構造決定
X-PLOR3.851Brunger精密化
精密化手法: distance geometry simulated annealing Ramachandran refinement
ソフトェア番号: 1
詳細: Structures are based on 2412 distance and dihedral restraints
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with acceptable covalent geometry,structures with favorable non-bond energy,structures with the least restraint violations,structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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