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- PDB-6swg: Crystal structure of the TASOR-Periphilin core complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6swg
タイトルCrystal structure of the TASOR-Periphilin core complex
要素
  • Periphilin-1
  • Protein TASOR
キーワードGENE REGULATION / Nuclear protein / Transcriptional repressor / epigenetic silencing / histone H3 lysine 9 methylation (H3K9me3) / transposable element / LINE1 element / low-complexity sequence / liquid-liquid phase separation (LLPS) / membrane-less compartment / RNA-binding protein
機能・相同性
機能・相同性情報


mesodermal to mesenchymal transition involved in gastrulation / protein localization to heterochromatin / positive regulation of DNA methylation-dependent heterochromatin formation / anterior/posterior axis specification, embryo / negative regulation of single stranded viral RNA replication via double stranded DNA intermediate / negative regulation of gene expression, epigenetic / keratinization / heterochromatin / chromosome / negative regulation of DNA-templated transcription ...mesodermal to mesenchymal transition involved in gastrulation / protein localization to heterochromatin / positive regulation of DNA methylation-dependent heterochromatin formation / anterior/posterior axis specification, embryo / negative regulation of single stranded viral RNA replication via double stranded DNA intermediate / negative regulation of gene expression, epigenetic / keratinization / heterochromatin / chromosome / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin binding / Golgi apparatus / RNA binding / nucleoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Periphilin-1 / TASOR, DUF3715 / TASOR / Protein of unknown function (DUF3715)
類似検索 - ドメイン・相同性
Periphilin-1 / Protein TASOR
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.51 Å
データ登録者Prigozhin, D.M. / Freund, S.M.V. / Modis, Y.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Wellcome Trust101908/Z/13/Z 英国
引用
ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2020
タイトル: Periphilin self-association underpins epigenetic silencing by the HUSH complex.
著者: Prigozhin, D.M. / Douse, C.H. / Farleigh, L.E. / Albecka, A. / Tchasovnikarova, I.A. / Timms, R.T. / Oda, S.I. / Adolf, F. / Freund, S.M.V. / Maslen, S. / Lehner, P.J. / Modis, Y.
#1: ジャーナル: Biorxiv / 年: 2020
タイトル: TASOR is a pseudo-PARP that directs HUSH complex assembly and epigenetic transposon control
著者: Prigozhin, D.M. / Albecka, A. / Douse, C.H. / Tchasovnikarova, I.A. / Timms, R.T. / Farleigh, L.E. / Freund, S.M.V. / Lehner, P.J. / Modis, Y.
履歴
登録2019年9月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年8月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02020年8月12日Group: Polymer sequence / カテゴリ: entity_poly / Item: _entity_poly.pdbx_target_identifier
改定 2.12020年9月16日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
改定 2.22020年10月7日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 2.32020年10月21日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 2.42024年5月15日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / struct_ncs_dom_lim
Item: _citation.journal_id_ISSN / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_ISSN / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Periphilin-1
B: Periphilin-1
C: Protein TASOR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,6584
ポリマ－31,5623
非ポリマー961
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: light scattering, mass spectrometry, gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5680 Å2
ΔGint-47 kcal/mol
Surface area13040 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)93.570, 93.570, 84.970
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resid 295 or resid 297 through 298...
21(chain B and (resid 295 or resid 297 through 298...

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11THRTHRTHRTHR(chain A and (resid 295 or resid 297 through 298...AA29522
12ARGARGSERSER(chain A and (resid 295 or resid 297 through 298...AA297 - 29824 - 25
13ALAALATYRTYR(chain A and (resid 295 or resid 297 through 298...AA300 - 31227 - 39
14GLNGLNLEULEU(chain A and (resid 295 or resid 297 through 298...AA314 - 34141 - 68
15GLNGLNLYSLYS(chain A and (resid 295 or resid 297 through 298...AA343 - 35770 - 84
16PHEPHETHRTHR(chain A and (resid 295 or resid 297 through 298...AA359 - 36586 - 92
21THRTHRTHRTHR(chain B and (resid 295 or resid 297 through 298...BB29522
22ARGARGSERSER(chain B and (resid 295 or resid 297 through 298...BB297 - 29824 - 25
23ALAALATYRTYR(chain B and (resid 295 or resid 297 through 298...BB300 - 31227 - 39
24GLNGLNLEULEU(chain B and (resid 295 or resid 297 through 298...BB314 - 34141 - 68
25GLNGLNLYSLYS(chain B and (resid 295 or resid 297 through 298...BB343 - 35770 - 84
26PHEPHETHRTHR(chain B and (resid 295 or resid 297 through 298...BB359 - 36586 - 92

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要素

#1: タンパク質 Periphilin-1


分子量: 11035.414 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: TASOR binding region of Periphilin (residues 292-367)
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PPHLN1, HSPC206, HSPC232 / Variant: Isoform 2 (identifier: Q8NEY8-2) / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8NEY8
#2: タンパク質 Protein TASOR


分子量: 9490.903 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Periphilin binding region of TASOR (residues 1014-1095)
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TASOR, C3orf63, FAM208A, KIAA1105 / Variant: Isoform 1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9UK61
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 72.08 % / 解説: Hexagonal rods
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 1M ammonium sulfate, 100 mM sodium citrate; protein buffer: PBS
PH範囲: 4.0 - 5.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.91587 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年1月8日 / 詳細: Torroidal mirror
放射モノクロメーター: single bounce monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91587 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.51→41 Å / Num. obs: 15081 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 10 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.085 / Rpim(I) all: 0.029 / Rrim(I) all: 0.089 / Net I/σ(I): 15
反射 シェル解像度: 2.51→2.58 Å / 冗長度: 10 % / Rmerge(I) obs: 1.087 / Num. unique obs: 1113 / CC1/2: 0.735 / Rpim(I) all: 0.36 / Rrim(I) all: 1.146 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.16_3549精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSversion 11データ削減
Aimlessversion 0.5.32データスケーリング
CRANK2version 2.0.148位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.51→40.983 Å / SU ML: 0.37 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 34.24
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2706 785 5.21 %
Rwork0.228 --
obs0.2303 15064 99.91 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 271.29 Å2 / Biso mean: 123 Å2 / Biso min: 70.24 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.51→40.983 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1684 0 5 0 1689
Biso mean--151.48 --
残基数----209
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A578X-RAY DIFFRACTION10.836TORSIONAL
12B578X-RAY DIFFRACTION10.836TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork
2.5105-2.66770.37941320.29832349
2.6677-2.87370.33531180.30482349
2.8737-3.16280.35991140.29542377
3.1628-3.62020.32681290.26012359
3.6202-4.56010.25791320.20292375
4.5601-40.980.24421600.21192470
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.99430.45280.27030.83021.13681.12160.2581-0.1267-0.1105-0.1658-0.50780.84450.3448-0.0067-00.7502-0.03940.16830.8071-0.0561.0617-37.582133.401737.9641
20.1916-0.5559-0.82212.17161.8362.67730.49690.48340.5543-1.2654-0.6378-0.3733-0.34080.107-0.00490.91930.01480.00490.7267-0.00761.0905-33.77238.10329.9595
32.25550.6703-0.48980.4542-0.57530.78010.39520.51460.52130.42850.05410.2585-0.5644-0.7834-0.00030.972-0.02520.08290.9125-0.04130.9192-48.748716.041832.9149
41.72181.4705-2.65960.9042-2.66661.3402-0.4861-0.2663-0.8877-0.3479-0.3961-0.93970.30770.38880.00281.169-0.08080.1380.8953-0.06061.0356-43.01698.051534.5141
50.92571.90141.64672.95312.77410.5012-0.5934-0.70270.61810.0991.0902-0.3295-0.11250.4739-0.00361.0972-0.01510.09690.8768-0.02391.0592-29.151440.226439.1861
64.07961.03653.91544.93336.2788.16110.5434-1.3844-1.87472.07970.5016-1.07423.2094-0.60891.61361.4133-0.320.3711.2024-0.14970.9187-36.214229.057741.4804
72.7493-0.0628-0.45960.5817-0.52091.4699-0.11031.74091.2885-0.97730.92390.60120.2025-0.75720.0181.4043-0.08050.0061.1943-0.11350.8951-53.74264.298330.521
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 295 through 330 )A295 - 330
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 331 through 366 )A331 - 366
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and (resid 294 through 330 )B294 - 330
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 331 through 367 )B331 - 367
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'C' and (resid 1014 through 1043 )C0
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'C' and (resid 1044 through 1074 )C0
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'C' and (resid 1075 through 1093 )C0

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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