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- PDB-6qml: UCHL3 in complex with synthetic, K27-linked diubiquitin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6qml
タイトルUCHL3 in complex with synthetic, K27-linked diubiquitin
要素
  • (Polyubiquitin- ...) x 2
  • Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase isozyme L3
キーワードHYDROLASE / Deubiquitinase Inhibition / PROTEIN BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


deNEDDylase activity / hypothalamus gonadotrophin-releasing hormone neuron development / female meiosis I / positive regulation of protein monoubiquitination / fat pad development / mitochondrion transport along microtubule / female gonad development / seminiferous tubule development / male meiosis I / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator ...deNEDDylase activity / hypothalamus gonadotrophin-releasing hormone neuron development / female meiosis I / positive regulation of protein monoubiquitination / fat pad development / mitochondrion transport along microtubule / female gonad development / seminiferous tubule development / male meiosis I / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / protein deubiquitination / energy homeostasis / regulation of neuron apoptotic process / regulation of proteasomal protein catabolic process / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Negative regulation of FLT3 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / Regulation of FZD by ubiquitination / Downregulation of ERBB4 signaling / post-translational protein modification / p75NTR recruits signalling complexes / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / Regulation of pyruvate metabolism / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / NF-kB is activated and signals survival / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / Pexophagy / NRIF signals cell death from the nucleus / Regulation of PTEN localization / VLDLR internalisation and degradation / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / neuron projection morphogenesis / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Regulation of BACH1 activity / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / regulation of mitochondrial membrane potential / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Translesion synthesis by REV1 / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Translesion synthesis by POLK / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Josephin domain DUBs / ubiquitin binding / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / Translesion synthesis by POLI / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / positive regulation of protein ubiquitination / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / TCF dependent signaling in response to WNT / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Regulation of NF-kappa B signaling / Asymmetric localization of PCP proteins / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / Regulation of signaling by CBL / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Vpu mediated degradation of CD4 / Assembly of the pre-replicative complex / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Degradation of DVL / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Negative regulation of FGFR3 signaling / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Fanconi Anemia Pathway
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase family 1 cysteine active-site. / Ubiquitin C-terminal Hydrolase UCH-l3 / Peptidase C12, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Peptidase C12, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase superfamily / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase, family 1 / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase (UCH) catalytic domain profile. / Peptidase C12, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Papain-like cysteine peptidase superfamily / : ...Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase family 1 cysteine active-site. / Ubiquitin C-terminal Hydrolase UCH-l3 / Peptidase C12, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Peptidase C12, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase superfamily / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase, family 1 / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase (UCH) catalytic domain profile. / Peptidase C12, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Papain-like cysteine peptidase superfamily / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
BROMIDE ION / : / Polyubiquitin-B / Polyubiquitin-C / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase isozyme L3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Murachelli, A.G. / Sixma, T.K.
資金援助 オランダ, 2件
組織認可番号国
Oncode Institute オランダ
CancerGenomiCs.nl オランダ
引用ジャーナル: Cell Chem Biol / 年: 2021
タイトル: K27-Linked Diubiquitin Inhibits UCHL3 via an Unusual Kinetic Trap.
著者: van Tilburg, G.B.A. / Murachelli, A.G. / Fish, A. / van der Heden van Noort, G.J. / Ovaa, H. / Sixma, T.K.
履歴
登録2019年2月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年2月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年5月20日Group: Advisory / Derived calculations / カテゴリ: pdbx_validate_close_contact / struct_conn
改定 1.22021年3月10日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_conn_type.id
改定 1.32024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase isozyme L3
B: Polyubiquitin-B
C: Polyubiquitin-C
D: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase isozyme L3
E: Polyubiquitin-B
F: Polyubiquitin-C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,58132
ポリマ－86,0646
非ポリマー1,51726
水4,234235
1
A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase isozyme L3
B: Polyubiquitin-B
C: Polyubiquitin-C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,94418
ポリマ－43,0323
非ポリマー91215
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
D: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase isozyme L3
E: Polyubiquitin-B
F: Polyubiquitin-C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,63714
ポリマ－43,0323
非ポリマー60511
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)70.290, 81.206, 159.858
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP22121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12C
22D
13C
23E
14C
24F
15D
25E
16D
26F
17E
27F

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1010A4 - 230
2010B4 - 230
1020C1 - 76
2020D1 - 76
1030C1 - 76
2030E1 - 76
1040C1 - 76
2040F1 - 76
1050D1 - 76
2050E1 - 76
1060D1 - 76
2060F1 - 76
1070E1 - 76
2070F1 - 76

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6
7

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要素

-
タンパク質 , 1種, 2分子 AD

#1: タンパク質 Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase isozyme L3 / UCH-L3 / Ubiquitin thioesterase L3


分子量: 25896.211 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UCHL3 / プラスミド: pGEX / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P15374, ubiquitinyl hydrolase 1

-
Polyubiquitin- ... , 2種, 4分子 BECF

#2: タンパク質 Polyubiquitin-B


分子量: 8558.793 Da / 分子数: 2 / Mutation: M1(NLE) / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Met 1 substituted with Norleucine (NLE) / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P0CG47
#3: タンパク質 Polyubiquitin-C


分子量: 8576.831 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P0CG48

-
非ポリマー , 5種, 261分子

#4: 化合物
ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 5 / Mutation: M1(NLE) / 由来タイプ: 合成 / 式: K / 詳細: Met 1 substituted with Norleucine (NLE) / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#5: 化合物
ChemComp-BR / BROMIDE ION / ブロミド


分子量: 79.904 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Br
#6: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#7: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: Cl
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 235 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.04 %
解説: Needles and plates growing together. Relative ratio can be changed by small difference in PEG concentration. Multiple lattices common.
結晶化温度: 298.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: Drops set up in MRC 2 well, 96 well plate using a Mosquito crystallization robot. 100+100 nl drops. Best crystals: 21% PEG 3350 0.15M KBr 0.1M Bis-Tris pH 5.5 Crystals grow also in KCl and ...詳細: Drops set up in MRC 2 well, 96 well plate using a Mosquito crystallization robot. 100+100 nl drops. Best crystals: 21% PEG 3350 0.15M KBr 0.1M Bis-Tris pH 5.5 Crystals grow also in KCl and AmSO4 (0.2 M), or with PEG 200 MME. Crystals can be obtained at 4C as well.

-
データ収集

回折平均測定温度: 80 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: MASSIF-1 / 波長: 0.966 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年6月22日
放射モノクロメーター: Single crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.966 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→79.929 Å / Num. obs: 54231 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.4 % / Rpim(I) all: 0.046 / Rrim(I) all: 0.115 / Rsym value: 0.092 / Net I/av σ(I): 6 / Net I/σ(I): 9.8
反射 シェル解像度: 2.1→2.21 Å / 冗長度: 6.4 % / Rmerge(I) obs: 0.99 / Mean I/σ(I) obs: 0.7 / Num. measured all: 11726 / Num. unique obs: 1893 / Rpim(I) all: 0.019 / Rrim(I) all: 0.049 / Rsym value: 0.99 / Net I/σ(I) obs: 28 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称分類
REFMAC精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1UBQ, 1UCH

1ubq

1uch


解像度: 2.1→44.3 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.965 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.941 / SU B: 11.828 / SU ML: 0.146 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.196 / ESU R Free: 0.176
詳細: U VALUES : WITH TLS ADDED HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2332 2684 5 %RANDOM
Rwork0.1843 ---
obs0.1866 51455 99.79 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.7 Å / 減衰半径: 0.7 Å / VDWプローブ半径: 1 Å
原子変位パラメータBiso max: 139.96 Å2 / Biso mean: 55.422 Å2 / Biso min: 25.75 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.62 Å2-0 Å2-0 Å2
2--0.5 Å2-0 Å2
3---1.11 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.1→44.3 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6044 0 71 235 6350
Biso mean--66.58 51.38 -
残基数----758
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0136257
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0175931
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4861.6568440
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.2311.57813840
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.5945770
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.91823.473334
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.317151159
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.8331536
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0650.2825
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.026892
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021198
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A73090.06
12B73090.06
21C21300.11
22D21300.11
31C21520.1
32E21520.1
41C21520.11
42F21520.11
51D20900.12
52E20900.12
61D22060.07
62F22060.07
71E21080.12
72F21080.12
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.155 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.327 208 -
Rwork0.299 3764 -
all-3972 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.48720.54480.30281.8802-0.41271.61020.0524-0.06340.04220.1556-0.0395-0.02360.05090.0238-0.01290.1640.01550.00910.12370.00490.0043-3.962-16.3710.631
22.6187-0.81380.02921.92590.54691.29490.210.50870.1912-0.1832-0.0385-0.084-0.02380.0411-0.17150.18020.0530.02680.27630.05150.040927.803-13.794-13.89
33.3804-0.60861.25173.0295-2.65365.65080.0223-0.406-0.35340.5631-0.0059-0.18790.2235-0.0798-0.01640.4653-0.0227-0.08980.27050.0420.0633-4.377-30.62434.138
45.54080.7552.92972.0378-0.14556.93780.4897-0.4037-0.55460.1495-0.00630.31530.7969-0.557-0.48340.397-0.0588-0.07050.19710.05490.1578-32.052-31.33514.546
55.39891.17620.70293.15182.42375.61890.16931.4987-0.2965-0.67160.0891-0.06330.1033-0.1784-0.25840.50290.1469-0.0651.0813-0.02320.045527.887-23.107-39.509
65.547-0.5757-0.01843.0570.33817.4570.13660.4601-0.1926-0.1657-0.08880.00710.38270.1425-0.04780.30720.03430.04230.1977-0.04360.046955.933-27.313-21.081
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A4 - 230
2X-RAY DIFFRACTION2B4 - 230
3X-RAY DIFFRACTION3C1 - 76
4X-RAY DIFFRACTION4D1 - 76
5X-RAY DIFFRACTION5E1 - 76
6X-RAY DIFFRACTION6F1 - 76

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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