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万見
- PDB-6isu: Crystal structure of Lys27-linked di-ubiquitin in complex with it... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6isu
タイトルCrystal structure of Lys27-linked di-ubiquitin in complex with its selective interacting protein UCHL3
要素
  • (Ubiquitin) x 2
  • Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase isozyme L3
キーワードHYDROLASE / Ubiquitination / UCHL3 / Lys27-linked di-ubiquitin
機能・相同性
機能・相同性情報


deNEDDylase activity / symbiont entry into host cell via disruption of host cell glycocalyx / symbiont entry into host cell via disruption of host cell envelope / virus tail / protein deubiquitination / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / post-translational protein modification / ubiquitin binding / protein catabolic process / UCH proteinases ...deNEDDylase activity / symbiont entry into host cell via disruption of host cell glycocalyx / symbiont entry into host cell via disruption of host cell envelope / virus tail / protein deubiquitination / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / post-translational protein modification / ubiquitin binding / protein catabolic process / UCH proteinases / Neddylation / peptidase activity / ubiquitin-dependent protein catabolic process / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / protein ubiquitination / Golgi apparatus / nucleoplasm / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase family 1 cysteine active-site. / Ubiquitin C-terminal Hydrolase UCH-l3 / Peptidase C12, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Peptidase C12, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase superfamily / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase, family 1 / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase (UCH) catalytic domain profile. / Peptidase C12, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Pectate lyase superfamily protein / Rhamnogalacturonase A/epimerase, pectate lyase-like ...: / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase family 1 cysteine active-site. / Ubiquitin C-terminal Hydrolase UCH-l3 / Peptidase C12, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Peptidase C12, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase superfamily / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase, family 1 / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase (UCH) catalytic domain profile. / Peptidase C12, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Pectate lyase superfamily protein / Rhamnogalacturonase A/epimerase, pectate lyase-like / Pectin lyase fold / Pectin lyase fold/virulence factor / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Ubiquitin family / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tail fiber / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase isozyme L3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.866 Å
データ登録者Ding, S. / Pan, M. / Zheng, Q. / Ren, Y. / Hong, D.
資金援助 中国, 3件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China21532004 中国
National Natural Science Foundation of China91753205 中国
National Natural Science Foundation of China31640016 中国
引用ジャーナル: Angew. Chem. Int. Ed. Engl. / 年: 2019
タイトル: Chemical Protein Synthesis Enabled Mechanistic Studies on the Molecular Recognition of K27-linked Ubiquitin Chains.
著者: Pan, M. / Zheng, Q. / Ding, S. / Zhang, L. / Qu, Q. / Wang, T. / Hong, D. / Ren, Y. / Liang, L. / Chen, C. / Mei, Z. / Liu, L.
履歴
登録2018年11月19日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年2月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年3月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase isozyme L3
B: Ubiquitin
C: Ubiquitin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,3843
ポリマ－43,3843
非ポリマー00
水5,260292
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3710 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area16690 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)91.407, 94.204, 91.178
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-304-

HOH

21A-446-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase isozyme L3 / UCH-L3 / Ubiquitin thioesterase L3


分子量: 26213.576 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UCHL3 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P15374, ubiquitinyl hydrolase 1
#2: タンパク質 Ubiquitin


分子量: 8576.831 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBB / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P0CG47
#3: タンパク質 Ubiquitin


分子量: 8593.862 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBB / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P0CG47
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 292 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.72 %
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 18% PEG 3350 (w/v), 400 mM Ca(AC)2

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データ収集

回折平均測定温度: 77 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17B1 / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: BRUKER SMART 6000 / 検出器: CCD / 日付: 2018年1月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.866→41.85 Å / Num. obs: 29404 / % possible obs: 88.82 % / 冗長度: 3.2 % / Net I/σ(I): 31.32
反射 シェル解像度: 1.866→1.933 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.13_2998: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1XD3

1xd3


解像度: 1.866→41.85 Å / SU ML: 0.25 / 交差検証法: FREE R-VALUE / 位相誤差: 33.09
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2644 1467 4.99 %
Rwork0.2091 --
obs0.2121 29404 88.84 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.866→41.85 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3022 0 0 292 3314
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0073076
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8614154
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d7.9341892
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.055472
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006542
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8656-1.93230.41990.33561986X-RAY DIFFRACTION64
1.9323-2.00960.3151760.28351662X-RAY DIFFRACTION53
2.0096-2.10110.39911470.31253022X-RAY DIFFRACTION97
2.1011-2.21190.27011590.2283087X-RAY DIFFRACTION100
2.2119-2.35050.32421710.2683020X-RAY DIFFRACTION96
2.3505-2.53190.30881780.25052965X-RAY DIFFRACTION96
2.5319-2.78670.29271250.23862559X-RAY DIFFRACTION82
2.7867-3.18990.28241750.22893142X-RAY DIFFRACTION100
3.1899-4.01860.24371760.17153176X-RAY DIFFRACTION100
4.0186-47.1170.21331610.17623306X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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