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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 4naw | ||||||
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タイトル | Crystal Structure of Human ATG12~ATG5-ATG16N in complex with a fragment of ATG3 | ||||||
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![]() | PROTEIN TRANSPORT/LIGASE / protein-protein conjugate / ubiquitin-like protein / autophagy / E3 ligase / PROTEIN TRANSPORT-LIGASE complex | ||||||
機能・相同性 | ![]() Atg12 transferase activity / Atg8-family conjugating enzyme activity / otolith development / regulation of autophagosome maturation / positive regulation of viral translation / response to fluoride / C-terminal protein lipidation / regulation of cytokine production involved in immune response / Atg8-family ligase activity / Atg12-Atg5-Atg16 complex ...Atg12 transferase activity / Atg8-family conjugating enzyme activity / otolith development / regulation of autophagosome maturation / positive regulation of viral translation / response to fluoride / C-terminal protein lipidation / regulation of cytokine production involved in immune response / Atg8-family ligase activity / Atg12-Atg5-Atg16 complex / antigen processing and presentation of endogenous antigen / negative regulation of dendrite extension / vacuole-isolation membrane contact site / phagophore / negative regulation of autophagic cell death / ubiquitin-like protein transferase activity / negative regulation of defense response to virus / cellular response to nitrosative stress / ventricular cardiac muscle cell development / microautophagy / positive regulation of stress granule assembly / glycophagy / regulation of cilium assembly / transferase complex / aggrephagy / dendrite arborization / mitochondrial fragmentation involved in apoptotic process / mucus secretion / mitochondria-associated endoplasmic reticulum membrane contact site / nucleophagy / response to fungus / xenophagy / corpus callosum development / protein localization to phagophore assembly site / negative thymic T cell selection / phagophore assembly site membrane / autophagy of mitochondrion / piecemeal microautophagy of the nucleus / negative stranded viral RNA replication / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / endolysosome membrane / phagophore assembly site / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / protein targeting to membrane / cellular response to nitrogen starvation / response to iron(II) ion / positive regulation of mucus secretion / regulation of reactive oxygen species metabolic process / negative regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / negative regulation of phagocytosis / axonal transport / negative regulation of type I interferon production / Receptor Mediated Mitophagy / Macroautophagy / chaperone-mediated autophagy / heart contraction / autophagosome membrane / axoneme / autophagosome assembly / blood vessel remodeling / autophagosome maturation / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / postsynaptic modulation of chemical synaptic transmission / mitophagy / protein-membrane adaptor activity / positive regulation of autophagy / cardiac muscle cell apoptotic process / sperm midpiece / negative regulation of protein ubiquitination / post-translational protein modification / autophagosome / negative regulation of innate immune response / hippocampus development / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / macroautophagy / Schaffer collateral - CA1 synapse / autophagy / protein tag activity / phagocytic vesicle membrane / vasodilation / protein transport / chromatin organization / GTPase binding / defense response to virus / postsynapse / protein ubiquitination / response to xenobiotic stimulus / axon / innate immune response / intracellular membrane-bounded organelle / glutamatergic synapse / enzyme binding / protein-containing complex / nucleoplasm / identical protein binding / membrane / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Metlagel, Z. / Otomo, C. / Takaesu, G. / Otomo, T. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Structural basis of ATG3 recognition by the autophagic ubiquitin-like protein ATG12. 著者: Metlagel, Z. / Otomo, C. / Takaesu, G. / Otomo, T. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 979.9 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 834.9 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | |
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類似構造データ |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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単位格子 |
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要素
-タンパク質 , 2種, 8分子 AEIMBFJN
#1: タンパク質 | 分子量: 10282.029 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 52-140 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() #2: タンパク質 | 分子量: 32489.195 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() |
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-タンパク質・ペプチド , 2種, 8分子 CGKODHLP
#3: タンパク質・ペプチド | 分子量: 4657.435 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 11-43 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() #4: タンパク質・ペプチド | 分子量: 3822.822 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 140-170 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() 参照: UniProt: Q9NT62, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ(ペプチド合成) |
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-非ポリマー , 3種, 612分子 




#5: 化合物 | ChemComp-SO4 / #6: 化合物 | ChemComp-NA / #7: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-詳細
Has protein modification | Y |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.63 % |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5 詳細: PROTEIN - 10 MG/ML in 0.01M HEPES pH 7.0, 0.15 M NaCl, 0.001 M DTT, RESERVOIR - 0.1M MES pH6.0-6.75, 0.2 M ammonium sulfate, 10-16% PEG 5000 MME, vapor diffusion, sitting drop, temperature 293K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2010年1月1日 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射波長 | 波長: 1 Å / 相対比: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 | 解像度: 2.195→50 Å / Num. obs: 109340 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 7 % / Rmerge(I) obs: 0.091 / Χ2: 0.99 / Net I/σ(I): 11.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 シェル |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]()
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso max: 170.46 Å2 / Biso mean: 66.975 Å2 / Biso min: 25.38 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.195→48.832 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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