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Yorodumi- PDB-4naw: Crystal Structure of Human ATG12~ATG5-ATG16N in complex with a fr... -
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Open data
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Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 4naw | ||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Title | Crystal Structure of Human ATG12~ATG5-ATG16N in complex with a fragment of ATG3 | ||||||
Components |
| ||||||
Keywords | PROTEIN TRANSPORT/LIGASE / protein-protein conjugate / ubiquitin-like protein / autophagy / E3 ligase / PROTEIN TRANSPORT-LIGASE complex | ||||||
| Function / homology | Function and homology informationAtg12 transferase activity / otolith development / Atg8-family conjugating enzyme activity / regulation of autophagosome maturation / positive regulation of viral translation / C-terminal protein lipidation / regulation of cytokine production involved in immune response / Atg8-family ligase activity / response to fluoride / Atg12-Atg5-Atg16 complex ...Atg12 transferase activity / otolith development / Atg8-family conjugating enzyme activity / regulation of autophagosome maturation / positive regulation of viral translation / C-terminal protein lipidation / regulation of cytokine production involved in immune response / Atg8-family ligase activity / response to fluoride / Atg12-Atg5-Atg16 complex / antigen processing and presentation of endogenous antigen / negative regulation of dendrite extension / positive regulation of mucus secretion / vacuole-isolation membrane contact site / phagophore / negative regulation of autophagic cell death / positive regulation of stress granule assembly / ubiquitin-like protein transferase activity / cellular response to nitrosative stress / negative regulation of defense response to virus / microautophagy / ventricular cardiac muscle cell development / regulation of cilium assembly / aggrephagy / transferase complex / glycophagy / mucus secretion / nucleophagy / mitochondria-associated endoplasmic reticulum membrane contact site / response to fungus / dendrite arborization / xenophagy / mitochondrial fragmentation involved in apoptotic process / corpus callosum development / protein localization to phagophore assembly site / negative thymic T cell selection / phagophore assembly site membrane / autophagy of mitochondrion / piecemeal microautophagy of the nucleus / negative stranded viral RNA replication / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / phagophore assembly site / endolysosome membrane / Transferases; Acyltransferases; Aminoacyltransferases / cellular response to nitrogen starvation / protein targeting to membrane / negative regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / negative regulation of phagocytosis / regulation of reactive oxygen species metabolic process / negative regulation of type I interferon production / axonal transport / Receptor Mediated Mitophagy / response to iron(II) ion / Macroautophagy / chaperone-mediated autophagy / heart contraction / autophagosome membrane / axoneme / blood vessel remodeling / autophagosome assembly / autophagosome maturation / postsynaptic modulation of chemical synaptic transmission / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / mitophagy / protein-membrane adaptor activity / sperm midpiece / cardiac muscle cell apoptotic process / negative regulation of protein ubiquitination / positive regulation of autophagy / post-translational protein modification / autophagosome / negative regulation of innate immune response / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / hippocampus development / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / macroautophagy / autophagy / vasodilation / Schaffer collateral - CA1 synapse / protein tag activity / phagocytic vesicle membrane / protein transport / chromatin organization / GTPase binding / defense response to virus / postsynapse / protein ubiquitination / response to xenobiotic stimulus / axon / innate immune response / intracellular membrane-bounded organelle / glutamatergic synapse / enzyme binding / protein-containing complex / nucleoplasm / identical protein binding / membrane / cytoplasm / cytosol Similarity search - Function | ||||||
| Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
| Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.195 Å | ||||||
Authors | Metlagel, Z. / Otomo, C. / Takaesu, G. / Otomo, T. | ||||||
Citation | Journal: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / Year: 2013Title: Structural basis of ATG3 recognition by the autophagic ubiquitin-like protein ATG12. Authors: Metlagel, Z. / Otomo, C. / Takaesu, G. / Otomo, T. | ||||||
| History |
|
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Structure visualization
| Structure viewer | Molecule: Molmil Jmol/JSmol |
|---|
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Download
| PDBx/mmCIF format | 4naw.cif.gz | 979.9 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
|---|---|---|---|---|
| PDB format | pdb4naw.ent.gz | 834.9 KB | Display | PDB format |
| PDBx/mmJSON format | 4naw.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
| Others | Other downloads |
-Validation report
| Summary document | 4naw_validation.pdf.gz | 531.6 KB | Display | wwPDB validaton report |
|---|---|---|---|---|
| Full document | 4naw_full_validation.pdf.gz | 537.1 KB | Display | |
| Data in XML | 4naw_validation.xml.gz | 70.6 KB | Display | |
| Data in CIF | 4naw_validation.cif.gz | 91.6 KB | Display | |
| Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/na/4naw ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/na/4naw | HTTPS FTP |
-Related structure data
| Related structure data | |
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| Similar structure data |
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Links
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Assembly
| Deposited unit | ![]()
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| Unit cell |
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Components
-Protein , 2 types, 8 molecules AEIMBFJN
| #1: Protein | Mass: 10282.029 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: UNP residues 52-140 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: APG12, APG12L, ATG12 / Plasmid: pACYC Duet-1 / Production host: ![]() #2: Protein | Mass: 32489.195 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: APG5L, ASP, ATG5 / Plasmid: pACYC Duet-1 / Production host: ![]() |
|---|
-Protein/peptide , 2 types, 8 molecules CGKODHLP
| #3: Protein/peptide | Mass: 4657.435 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: UNP residues 11-43 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: APG16L, ATG16L1, UNQ9393/PRO34307 / Plasmid: pET / Production host: ![]() #4: Protein/peptide | Mass: 3822.822 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: UNP residues 140-170 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: APG3, APG3L, ATG3 / Plasmid: pET / Production host: ![]() References: UniProt: Q9NT62, Ligases; Forming carbon-nitrogen bonds; Acid-amino-acid ligases (peptide synthases) |
|---|
-Non-polymers , 3 types, 612 molecules 




| #5: Chemical | ChemComp-SO4 / #6: Chemical | ChemComp-NA / #7: Water | ChemComp-HOH / | |
|---|
-Details
| Has protein modification | Y |
|---|
-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
|---|
-
Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 2.6 Å3/Da / Density % sol: 52.63 % |
|---|---|
| Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7.5 Details: PROTEIN - 10 MG/ML in 0.01M HEPES pH 7.0, 0.15 M NaCl, 0.001 M DTT, RESERVOIR - 0.1M MES pH6.0-6.75, 0.2 M ammonium sulfate, 10-16% PEG 5000 MME, vapor diffusion, sitting drop, temperature 293K |
-Data collection
| Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ALS / Beamline: 8.2.1 / Wavelength: 1 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Detector | Type: ADSC QUANTUM 315r / Detector: CCD / Date: Jan 1, 2010 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Reflection | Resolution: 2.195→50 Å / Num. obs: 109340 / % possible obs: 99.9 % / Redundancy: 7 % / Rmerge(I) obs: 0.091 / Χ2: 0.99 / Net I/σ(I): 11.2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Reflection shell |
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Processing
| Software |
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| Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.195→48.832 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.8544 / SU ML: 0.23 / σ(F): 1.34 / Phase error: 21.59 / Stereochemistry target values: ML
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| Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Displacement parameters | Biso max: 170.46 Å2 / Biso mean: 66.975 Å2 / Biso min: 25.38 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.195→48.832 Å
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| Refine LS restraints |
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| LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14
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| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| Refinement TLS group |
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