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- PDB-6qka: Di-tert-butyl Polysulfide inhibited sulfur oxygenase reductase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6qka
タイトルDi-tert-butyl Polysulfide inhibited sulfur oxygenase reductase
要素Sulfur oxygenase/reductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / SULFUR OXYGENASE REDUCTASE / 2-HIS-1-CARBOXYLATE FACIAL TRIAD / CYSTEINE PERSULPHURATION / BIOGEOCHEMICAL SULFUR CYCLE
機能・相同性sulfur oxygenase/reductase / sulfur oxygenase/reductase activity / Sulphur oxygenase reductase / Sulphur oxygenase reductase / Dimeric alpha-beta barrel / metal ion binding / cytoplasm / : / Sulfur oxygenase/reductase
機能・相同性情報
生物種Acidianus ambivalens (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Frazao, C. / Klezin, A. / Poell, U.
資金援助 ポルトガル, ドイツ, 2件
組織認可番号国
Fundacao para a Ciencia e a TecnologiaLIOA-01-0145-FEDER-007660 ポルトガル
German Research FoundationKl885-7/1 ドイツ
引用
ジャーナル: To Be Published
タイトル: Multiple sulfane modifications in active-site cysteine thiols of two sulfur oxygenase reductases and analysis of substrate/product channels
著者: Frazao, C. / Klezin, A.
#1: ジャーナル: Science / 年: 2006
タイトル: X-ray Structure of a self-compartmentalizing sulfur cycle metalloenzyme.
著者: Urich, T. / Gomes, C.M. / Kletzin, A. / Frazao, C.
#2: ジャーナル: Front Microbiol / 年: 2011
タイトル: Substrate pathways and mechanisms of inhibition in the sulfur oxygenase reductase of acidianus ambivalens.
著者: Veith, A. / Urich, T. / Seyfarth, K. / Protze, J. / Frazao, C. / Kletzin, A.
履歴
登録2019年1月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年2月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月24日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
改定 1.22024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Sulfur oxygenase/reductase
B: Sulfur oxygenase/reductase
C: Sulfur oxygenase/reductase
D: Sulfur oxygenase/reductase
E: Sulfur oxygenase/reductase
F: Sulfur oxygenase/reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)219,39012
ポリマ－219,0556
非ポリマー3356
水13,745763
1
A: Sulfur oxygenase/reductase
B: Sulfur oxygenase/reductase
C: Sulfur oxygenase/reductase
D: Sulfur oxygenase/reductase
E: Sulfur oxygenase/reductase
F: Sulfur oxygenase/reductase
ヘテロ分子

A: Sulfur oxygenase/reductase
B: Sulfur oxygenase/reductase
C: Sulfur oxygenase/reductase
D: Sulfur oxygenase/reductase
E: Sulfur oxygenase/reductase
F: Sulfur oxygenase/reductase
ヘテロ分子

A: Sulfur oxygenase/reductase
B: Sulfur oxygenase/reductase
C: Sulfur oxygenase/reductase
D: Sulfur oxygenase/reductase
E: Sulfur oxygenase/reductase
F: Sulfur oxygenase/reductase
ヘテロ分子

A: Sulfur oxygenase/reductase
B: Sulfur oxygenase/reductase
C: Sulfur oxygenase/reductase
D: Sulfur oxygenase/reductase
E: Sulfur oxygenase/reductase
F: Sulfur oxygenase/reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)877,56148
ポリマ－876,22124
非ポリマー1,34024
水43224
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-x+1,-y+1,z1
crystal symmetry operation3_655-y+1,x,z1
crystal symmetry operation4_565y,-x+1,z1
Buried area137620 Å2
ΔGint-1133 kcal/mol
Surface area207950 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)161.913, 161.913, 153.901
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number79
Space group name H-MI4

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要素

#1: タンパク質
Sulfur oxygenase/reductase / Sulfur oxygenase reductase / SOR


分子量: 36509.195 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: RESIDUES CYS_31 APPEAR DERIVATIZED INTO TSY_31, RESIDUES CYS_101 APEAR DERIVATIZED INTO CSS_101 AND RESIDUES CYS_104 APPEAR DERIVATIZED INTO CSS_104, BY CHEMICAL MODIFICATION
由来: (組換発現) Acidianus ambivalens (古細菌) / 遺伝子: sor / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P29082, sulfur oxygenase/reductase
#2: 化合物
ChemComp-FE / FE (III) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 763 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.58 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.6 / 詳細: 0.1 M sodium citrate pH 5.6, 1 M ammonium phosphate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 1.85001 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年10月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.85001 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→111.5 Å / Num. obs: 227941 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.5 % / Biso Wilson estimate: 33 Å2 / CC1/2: 0.996 / Rpim(I) all: 0.041 / Rrim(I) all: 0.168 / Rsym value: 0.154 / Net I/σ(I): 10.4
反射 シェル解像度: 2.1→2.2 Å / 冗長度: 5.8 % / Mean I/σ(I) obs: 1.44 / CC1/2: 0.552 / Rpim(I) all: 0.2166 / Rrim(I) all: 1.778 / Rsym value: 1.071 / % possible all: 99.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.13_2998: ???)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: 2CB2

2cb2


解像度: 2.1→76.951 Å / SU ML: 0.26 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.28 / 位相誤差: 21.28
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2033 4484 1.97 %thin resolution shells
Rwork0.1626 ---
obs0.1634 227895 99.9 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→76.951 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14820 0 6 763 15589
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00815258
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.91120676
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.2679102
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0542154
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0062658
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1001-2.1240.3371430.32467318X-RAY DIFFRACTION98
2.124-2.14890.37111560.29447429X-RAY DIFFRACTION100
2.1489-2.17520.27051610.26547379X-RAY DIFFRACTION100
2.1752-2.20270.32781250.25817529X-RAY DIFFRACTION100
2.2027-2.23170.28481600.24947452X-RAY DIFFRACTION100
2.2317-2.26220.2891660.25117458X-RAY DIFFRACTION100
2.2622-2.29460.29131540.23787426X-RAY DIFFRACTION100
2.2946-2.32880.28291520.22457457X-RAY DIFFRACTION100
2.3288-2.36520.27121620.22257443X-RAY DIFFRACTION100
2.3652-2.4040.24151480.22557434X-RAY DIFFRACTION100
2.404-2.44540.23911240.22187476X-RAY DIFFRACTION100
2.4454-2.48990.25121480.21557440X-RAY DIFFRACTION100
2.4899-2.53780.2651660.19787469X-RAY DIFFRACTION100
2.5378-2.58960.27221700.19537371X-RAY DIFFRACTION100
2.5896-2.64590.2251160.18677538X-RAY DIFFRACTION100
2.6459-2.70750.26771440.18377456X-RAY DIFFRACTION100
2.7075-2.77520.19541740.16917347X-RAY DIFFRACTION100
2.7752-2.85020.18971730.15877508X-RAY DIFFRACTION100
2.8502-2.93410.2119900.15547575X-RAY DIFFRACTION100
2.9341-3.02880.20521700.15557340X-RAY DIFFRACTION100
3.0288-3.13710.22951360.167544X-RAY DIFFRACTION100
3.1371-3.26270.19111660.14947410X-RAY DIFFRACTION100
3.2627-3.41120.18281300.14147418X-RAY DIFFRACTION100
3.4112-3.5910.22481300.13917514X-RAY DIFFRACTION100
3.591-3.8160.18431330.13197483X-RAY DIFFRACTION100
3.816-4.11060.1462160.12157347X-RAY DIFFRACTION100
4.1106-4.52420.12812100.10997428X-RAY DIFFRACTION100
4.5242-5.17880.2624160.11127576X-RAY DIFFRACTION100
5.1788-6.52420.18441550.1537450X-RAY DIFFRACTION100
6.5242-77.00220.15541900.14587396X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 45.9969 Å / Origin y: 100.5021 Å / Origin z: 77.7495 Å
111213212223313233
T0.2212 Å20.0119 Å20.001 Å2-0.2244 Å20.0095 Å2--0.2345 Å2
L0.0447 °20.0018 °2-0.0086 °2-0.0604 °20.009 °2--0.0468 °2
S0.0067 Å °0.0014 Å °0.0117 Å °0.0019 Å °0.0014 Å °0.0266 Å °-0.011 Å °-0.0242 Å °-0 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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