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- PDB-6q2e: Crystal structure of Methanobrevibacter smithii Dph2 bound to 5'-... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6q2e
タイトルCrystal structure of Methanobrevibacter smithii Dph2 bound to 5'-methylthioadenosine
要素2-(3-amino-3-carboxypropyl)histidine synthase
キーワードTRANSFERASE / Radical / S-adenosylmethionine / enzyme / iron sulfur cluster
機能・相同性
機能・相同性情報


2-(3-amino-3-carboxypropyl)histidine synthase / 2-(3-amino-3-carboxypropyl)histidine synthase activity / protein histidyl modification to diphthamide / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Diphthamide synthesis DPH1/DPH2 / Diphthamide synthesis Dph2, archaea / Diphthamide synthesis DHP1/DPH2, eukaryotes and archaea / Diphthamide synthesis DPH1/DPH2, domain 1 / Diphthamide synthesis DPH1/DPH2, domain 2 / Diphthamide synthesis DPH1/DPH2, domain 3 / Putative diphthamide synthesis protein
類似検索 - ドメイン・相同性
5'-DEOXY-5'-METHYLTHIOADENOSINE / IRON/SULFUR CLUSTER / 2-(3-amino-3-carboxypropyl)histidine synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Methanobrevibacter smithii (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.768 Å
データ登録者Fenwick, M.K. / Dong, M. / Lin, H. / Ealick, S.E.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
Department of Energy (DOE, United States)DE-AC02-06CH11357 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)P30GM124165 米国
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2019
タイトル: The Crystal Structure of Dph2 in Complex with Elongation Factor 2 Reveals the Structural Basis for the First Step of Diphthamide Biosynthesis.
著者: Fenwick, M.K. / Dong, M. / Lin, H. / Ealick, S.E.
履歴
登録2019年8月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年10月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年11月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / Item: _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22019年11月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 2-(3-amino-3-carboxypropyl)histidine synthase
B: 2-(3-amino-3-carboxypropyl)histidine synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,1937
ポリマ－76,8592
非ポリマー1,3335
水10,178565
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5550 Å2
ΔGint-70 kcal/mol
Surface area27080 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.082, 81.020, 130.972
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 2-(3-amino-3-carboxypropyl)histidine synthase / Dph2


分子量: 38429.578 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Methanobrevibacter smithii (古細菌)
遺伝子: Msm_1358 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: A5UMY5, 2-(3-amino-3-carboxypropyl)histidine synthase
#2: 化合物 ChemComp-MTA / 5'-DEOXY-5'-METHYLTHIOADENOSINE / メチルチオアデノシン


分子量: 297.334 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H15N5O3S
#3: 化合物 ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 565 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.87 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 100 mM bistrispropane, pH 6.5, 16-17 % (w/v) PEG2000 monomethyl ether, 6 mM 5'-methylthioadenosine and 14 mM 2-aminobutyrate. After drops were formed by combining the sample and reservoir ...詳細: 100 mM bistrispropane, pH 6.5, 16-17 % (w/v) PEG2000 monomethyl ether, 6 mM 5'-methylthioadenosine and 14 mM 2-aminobutyrate. After drops were formed by combining the sample and reservoir solutions, 300 mM NaCl was added to the reservoirs prior to sealing

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年7月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.768→131 Å / Num. obs: 64613 / % possible obs: 97.6 % / 冗長度: 3.9 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.033 / Net I/σ(I): 19.3
反射 シェル解像度: 1.77→1.86 Å / Num. unique obs: 9037 / CC1/2: 0.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.14_3211精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Candidatus methanoperedens nitroreducens Dph2 bound to S-adenosylhomocysteine (PDB entry 6BXO)

6bxo


解像度: 1.768→68.902 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 23.32
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2193 3157 4.89 %
Rwork0.1804 --
obs0.1823 64546 97.23 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 113.45 Å2 / Biso mean: 43.4542 Å2 / Biso min: 20.66 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.768→68.902 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5144 0 57 565 5766
Biso mean--38.04 51.76 -
残基数----659
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.768-1.79440.30621380.28522385X-RAY DIFFRACTION89
1.7944-1.82240.30381220.26452604X-RAY DIFFRACTION97
1.8224-1.85230.3471220.24842636X-RAY DIFFRACTION96
1.8523-1.88420.27181380.23912621X-RAY DIFFRACTION98
1.8842-1.91850.27561490.22992649X-RAY DIFFRACTION97
1.9185-1.95540.27671440.22642638X-RAY DIFFRACTION98
1.9554-1.99530.25041570.21862639X-RAY DIFFRACTION98
1.9953-2.03870.23081340.2092638X-RAY DIFFRACTION97
2.0387-2.08610.25871230.20812606X-RAY DIFFRACTION95
2.0861-2.13830.28391380.20582705X-RAY DIFFRACTION98
2.1383-2.19610.28221560.20142613X-RAY DIFFRACTION98
2.1961-2.26080.24611110.20972715X-RAY DIFFRACTION98
2.2608-2.33370.23491310.20482689X-RAY DIFFRACTION98
2.3337-2.41710.21961570.20482658X-RAY DIFFRACTION99
2.4171-2.51390.26121340.20552714X-RAY DIFFRACTION98
2.5139-2.62830.25251230.20442716X-RAY DIFFRACTION98
2.6283-2.76690.28081420.20442691X-RAY DIFFRACTION99
2.7669-2.94030.26221370.19892702X-RAY DIFFRACTION98
2.9403-3.16730.23491410.18422612X-RAY DIFFRACTION95
3.1673-3.4860.21471370.17392761X-RAY DIFFRACTION99
3.486-3.99040.17231350.14052762X-RAY DIFFRACTION99
3.9904-5.02730.15961360.13672801X-RAY DIFFRACTION99
5.0273-68.90.19461520.17112834X-RAY DIFFRACTION96
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
16.0293-0.6690.55410.7651-0.16482.1727-0.04830.08670.1224-0.10830.02430.0217-0.114-0.08940.02910.2626-0.01470.02510.15970.01880.19266.000441.7543-7.7681
25.11320.6881.74073.19380.64999.119-0.11870.08650.307-0.0723-0.06030.17130.0323-0.40950.14030.24980.062-0.0110.2967-0.00940.2556-17.732845.1794-8.3781
34.6861-0.0814-0.24561.6047-0.06622.8492-0.1521-0.1209-0.16050.06720.06790.20870.1934-0.25040.05720.23210.02030.05640.1753-0.00890.2191-11.060843.261618.5607
45.4961-1.1130.72316.43140.25386.0422-0.0129-0.68850.13480.49160.0419-0.43350.06260.2718-0.02750.26510.0379-0.01930.4017-0.01850.23768.517145.212731.9041
54.0397-3.10880.97934.606-1.09861.19180.02290.09370.29470.2092-0.1598-0.1919-0.00190.08350.14490.2501-0.03750.0020.2823-0.03540.292923.138334.774534.7088
62.1444-0.8443-0.73541.871-1.15587.88210.06280.15920.07590.1097-0.1912-0.10390.0950.1840.07910.2303-0.0023-0.01190.2363-0.02560.326830.606925.700330.8166
72.3993-0.9031.73472.4829-0.48133.76920.15310.0309-0.17680.07430.0509-0.07630.40850.1205-0.18550.22530.02810.00770.1914-0.04830.241323.401426.21947.476
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 0 through 113 )A0 - 113
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 114 through 208 )A114 - 208
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 209 through 329 )A209 - 329
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 2 through 62 )B2 - 62
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 63 through 140 )B63 - 140
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 141 through 207 )B141 - 207
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 208 through 330 )B208 - 330

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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