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- PDB-6q2d: Crystal structure of Methanobrevibacter smithii Dph2 in complex w... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6q2d | |||||||||
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Title | Crystal structure of Methanobrevibacter smithii Dph2 in complex with Methanobrevibacter smithii elongation factor 2 | |||||||||
![]() |
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![]() | TRANSFERASE / Radical / S-adenosylmethionine / enzyme / iron sulfur cluster | |||||||||
Function / homology | ![]() 2-(3-amino-3-carboxypropyl)histidine synthase / 2-(3-amino-3-carboxypropyl)histidine synthase activity / protein histidyl modification to diphthamide / translation elongation factor activity / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / GTPase activity / GTP binding / metal ion binding / cytoplasm Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | ![]() | |||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Fenwick, M.K. / Dong, M. / Lin, H. / Ealick, S.E. | |||||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: The Crystal Structure of Dph2 in Complex with Elongation Factor 2 Reveals the Structural Basis for the First Step of Diphthamide Biosynthesis. Authors: Fenwick, M.K. / Dong, M. / Lin, H. / Ealick, S.E. | |||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 655 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 537.3 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 493.4 KB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 538.3 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 59.4 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 80.7 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 6q2eC ![]() 5h7jS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 38429.578 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() References: UniProt: A5UMY5, 2-(3-amino-3-carboxypropyl)histidine synthase #2: Protein | Mass: 81473.656 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #3: Chemical | Has ligand of interest | N | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.93 Å3/Da / Density % sol: 58.01 % |
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Crystal grow | Temperature: 290 K / Method: vapor diffusion, hanging drop Details: The reservoir solution contained 100 mM Tris, pH 7.2, 200 mM MgSO4, and 21 % (w/v) PEG400; NaCl was added to the reservoir to a final concentration of 300 mM after forming the drop |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS EIGER X 16M / Detector: PIXEL / Date: Jul 5, 2018 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97918 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 3.45→49.4 Å / Num. obs: 37395 / % possible obs: 99.7 % / Redundancy: 4.1 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.075 / Net I/σ(I): 8.7 |
Reflection shell | Resolution: 3.45→3.64 Å / Num. unique obs: 5369 / CC1/2: 0.568 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: Methanobrevibacter smithii Dph2, Pyrococcus horikoshii EF-2 (5H7J) Resolution: 3.45→49.356 Å / SU ML: 0.54 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / Phase error: 35.79
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 522.52 Å2 / Biso mean: 208.7438 Å2 / Biso min: 82.69 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 3.45→49.356 Å
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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