[日本語] English
万見
- PDB-6q01: TDP2 UBA Domain Bound to Ubiquitin at 0.85 Angstroms Resolution, ... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6q01
タイトルTDP2 UBA Domain Bound to Ubiquitin at 0.85 Angstroms Resolution, Crystal Form 2
要素
  • Tyrosyl-DNA phosphodiesterase 2
  • Ubiquitin
キーワードSIGNALING PROTEIN/HYDROLASE / TDP2 / DNA Damage Response / Cell Signaling / post-translational modification / Topoisomerase 2 / SIGNALING PROTEIN / SIGNALING PROTEIN-HYDROLASE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


tyrosyl-RNA phosphodiesterase activity / 5'-tyrosyl-DNA phosphodiesterase activity / Translation initiation complex formation / Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex / Ribosomal scanning and start codon recognition / Translesion synthesis by REV1 / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Translesion Synthesis by POLH / Downregulation of ERBB4 signaling / Spry regulation of FGF signaling ...tyrosyl-RNA phosphodiesterase activity / 5'-tyrosyl-DNA phosphodiesterase activity / Translation initiation complex formation / Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex / Ribosomal scanning and start codon recognition / Translesion synthesis by REV1 / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Translesion Synthesis by POLH / Downregulation of ERBB4 signaling / Spry regulation of FGF signaling / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NOD1/2 Signaling Pathway / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / EGFR downregulation / TCF dependent signaling in response to WNT / NRIF signals cell death from the nucleus / p75NTR recruits signalling complexes / NF-kB is activated and signals survival / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / SMAD2/SMAD3:SMAD4 heterotrimer regulates transcription / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Regulation of FZD by ubiquitination / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Regulation of TNFR1 signaling / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Translesion synthesis by POLK / Translesion synthesis by POLI / Regulation of necroptotic cell death / HDR through Homologous Recombination (HRR) / Josephin domain DUBs / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / Processing of DNA double-strand break ends / Formation of Incision Complex in GG-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / Dual Incision in GG-NER / Fanconi Anemia Pathway / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / Regulation of TP53 Degradation / Regulation of TP53 Activity through Methylation / Negative regulation of MET activity / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Downregulation of ERBB2 signaling / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / Regulation of PTEN localization / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / Interferon alpha/beta signaling / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / RAS processing / Pexophagy / Negative regulation of FLT3 / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Regulation of NF-kappa B signaling / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Regulation of pyruvate metabolism / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / Termination of translesion DNA synthesis / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / Ovarian tumor domain proteases / Cyclin D associated events in G1 / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Regulation of BACH1 activity / Negative regulation of FGFR1 signaling / Negative regulation of FGFR2 signaling / Negative regulation of FGFR3 signaling / Negative regulation of FGFR4 signaling / Negative regulation of MAPK pathway / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Inactivation of CSF3 (G-CSF) signaling / Iron uptake and transport / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Metalloprotease DUBs / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Autodegradation of the E3 ubiquitin ligase COP1 / Asymmetric localization of PCP proteins / Degradation of AXIN / Degradation of DVL / Hedgehog ligand biogenesis / Hedgehog 'on' state / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway
類似検索 - 分子機能
: / UBA-like domain / Endonuclease/exonuclease/phosphatase / Endonuclease/Exonuclease/phosphatase family / Endonuclease/exonuclease/phosphatase superfamily / UBA-like superfamily / S27a-like superfamily / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein S27a ...: / UBA-like domain / Endonuclease/exonuclease/phosphatase / Endonuclease/Exonuclease/phosphatase family / Endonuclease/exonuclease/phosphatase superfamily / UBA-like superfamily / S27a-like superfamily / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein S27a / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Zinc-binding ribosomal protein / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
BENZOIC ACID / : / Tyrosyl-DNA phosphodiesterase 2 / Ubiquitin-ribosomal protein eS31 fusion protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 0.851 Å
データ登録者Schellenberg, M.J. / Krahn, J.M. / Williams, R.S.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Environmental Health Sciences (NIH/NIEHS)1Z01ES102765 米国
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2020
タイトル: Ubiquitin stimulated reversal of topoisomerase 2 DNA-protein crosslinks by TDP2.
著者: Schellenberg, M.J. / Appel, C.D. / Riccio, A.A. / Butler, L.R. / Krahn, J.M. / Liebermann, J.A. / Cortes-Ledesma, F. / Williams, R.S.
履歴
登録2019年8月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年4月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年5月13日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22020年6月24日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32024年3月13日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin
B: Ubiquitin
C: Tyrosyl-DNA phosphodiesterase 2
D: Tyrosyl-DNA phosphodiesterase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,55911
ポリマ－27,2094
非ポリマー3507
水10,269570
1
A: Ubiquitin
C: Tyrosyl-DNA phosphodiesterase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,9158
ポリマ－13,6042
非ポリマー3116
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Ubiquitin
D: Tyrosyl-DNA phosphodiesterase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,6443
ポリマ－13,6042
非ポリマー391
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)53.793, 65.461, 67.677
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

-
タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質 Ubiquitin


分子量: 8576.831 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P62992
#2: タンパク質・ペプチド Tyrosyl-DNA phosphodiesterase 2 / hTDP2 / 5'-tyrosyl-DNA phosphodiesterase / 5'-Tyr-DNA phosphodiesterase / ETS1-associated protein 2 ...hTDP2 / 5'-tyrosyl-DNA phosphodiesterase / 5'-Tyr-DNA phosphodiesterase / ETS1-associated protein 2 / ETS1-associated protein II / EAPII / TRAF and TNF receptor-associated protein / Tyrosyl-RNA phosphodiesterase / VPg unlinkase


分子量: 5027.624 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TDP2, EAP2, TTRAP, AD-022 / プラスミド: pMCSG9 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): Rosetta 2
参照: UniProt: O95551, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; リン酸ジエステル加水分解酵素

-
非ポリマー , 5種, 577分子

#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#6: 化合物 ChemComp-BEZ / BENZOIC ACID / 安息香酸


分子量: 122.121 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H6O2
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 570 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.83 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 20 mM TRIS pH 7.5, 100 mM NaCl, 150 mM Magnesium Formate, 200 mM Potassium Formate, 18% (w/v) PEG 3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 0.8211 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300-HS / 検出器: CCD / 日付: 2014年4月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8211 Å / 相対比: 1
反射解像度: 0.85→50 Å / Num. obs: 205551 / % possible obs: 98.5 % / 冗長度: 5.3 % / Biso Wilson estimate: 10.01 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.081 / Rpim(I) all: 0.03 / Rrim(I) all: 0.086 / Χ2: 1.011 / Net I/σ(I): 13.3 / Num. measured all: 1086364
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allΧ2% possible allRrim(I) all
0.85-0.8630.85287450.5010.5640.96684.5
0.86-0.883.60.70295230.6110.4161.00791.80.821
0.88-0.94.40.62499470.7470.3281.00296.60.707
0.9-0.924.80.514102580.8190.2581.0199.30.577
0.92-0.944.90.405102330.8820.2031.00899.40.454
0.94-0.964.90.328103440.9180.1641.00699.50.368
0.96-0.984.90.265103090.9490.1320.99799.70.297
0.98-1.014.90.214103570.9630.1060.98899.90.239
1.01-1.044.90.173103580.9740.0861.021000.193
1.04-1.0750.144104010.980.0711.0191000.161
1.07-1.1150.123103430.9850.0611.0121000.138
1.11-1.1550.108103980.9860.0530.9791000.12
1.15-1.2150.097104300.9880.0481.0261000.108
1.21-1.275.10.094103900.9890.0461.0041000.105
1.27-1.355.10.09104590.9890.0440.9811000.1
1.35-1.455.10.086104480.990.0420.9931000.096
1.45-1.65.10.079104940.990.0390.9911000.089
1.6-1.835.10.075105370.990.0371.011000.084
1.83-2.318.90.089106070.9940.031.0651000.094
2.31-5010.20.075109700.9960.0271.02799.90.08

-
位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.4_1496精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-3000位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 0.851→27.961 Å / FOM work R set: 0.9475 / SU ML: 0.06 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 9.93 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1143 10271 5 %
Rwork0.1002 195150 -
obs0.1009 205421 98.4 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 71.24 Å2 / Biso mean: 15.1 Å2 / Biso min: 0.62 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 0.851→27.961 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1892 0 18 744 2654
Biso mean--13.61 22.77 -
残基数----242
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.012501
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3853455
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.08392
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008472
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.1181040
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
0.851-0.86060.29532470.281522179
0.8606-0.87070.26143050.248580389
0.8707-0.88140.22093430.2227609993
0.8814-0.89250.20643260.202625096
0.8925-0.90430.19883380.1864643799
0.9043-0.91660.19083290.1642653899
0.9166-0.92970.15973510.1515648699
0.9297-0.94360.15233470.1352653799
0.9436-0.95840.1343310.12456557100
0.9584-0.97410.13463900.11766493100
0.9741-0.99090.11663390.1036568100
0.9909-1.00890.11093330.09726565100
1.0089-1.02830.10563320.096557100
1.0283-1.04930.11033320.08366592100
1.0493-1.07210.09313580.07896599100
1.0721-1.0970.09933510.07456567100
1.097-1.12450.0873350.07036594100
1.1245-1.15490.08623310.06816588100
1.1549-1.18890.07883380.06716634100
1.1889-1.22720.07813230.06916608100
1.2272-1.27110.08773460.0736610100
1.2711-1.3220.08763630.07546598100
1.322-1.38220.09973420.07956626100
1.3822-1.4550.0953050.07936675100
1.455-1.54620.09833350.08036663100
1.5462-1.66560.09583940.08646618100
1.6656-1.83310.11083960.09516635100
1.8331-2.09830.11163740.09356691100
2.0983-2.64330.10373710.09816757100
2.6433-27.960.13743660.12286984100

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る