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- PDB-6pse: Complex of BICD2 with a Dynein Light Intermediate Chain Peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6pse
タイトルComplex of BICD2 with a Dynein Light Intermediate Chain Peptide
要素
  • Cytoplasmic dynein 1 light intermediate chain 1
  • Protein bicaudal D homolog 2
キーワードMOTOR PROTEIN / Effector
機能・相同性
機能・相同性情報


microtubule anchoring at microtubule organizing center / minus-end-directed organelle transport along microtubule / early endosome to recycling endosome transport / positive regulation of mitotic cell cycle spindle assembly checkpoint / dynein heavy chain binding / annulate lamellae / protein localization to Golgi apparatus / regulation of vesicle-mediated transport / cytoskeletal anchor activity / retrograde vesicle-mediated transport, Golgi to endoplasmic reticulum ...microtubule anchoring at microtubule organizing center / minus-end-directed organelle transport along microtubule / early endosome to recycling endosome transport / positive regulation of mitotic cell cycle spindle assembly checkpoint / dynein heavy chain binding / annulate lamellae / protein localization to Golgi apparatus / regulation of vesicle-mediated transport / cytoskeletal anchor activity / retrograde vesicle-mediated transport, Golgi to endoplasmic reticulum / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / dynein light intermediate chain binding / cytoplasmic dynein complex / centrosome localization / microtubule-based movement / dynein complex binding / dynactin binding / ficolin-1-rich granule membrane / mRNA transport / nuclear pore / COPI-mediated anterograde transport / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / MHC class II antigen presentation / regulation of microtubule cytoskeleton organization / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / secretory granule membrane / RHO GTPases Activate Formins / small GTPase binding / kinetochore / microtubule cytoskeleton organization / recycling endosome membrane / HCMV Early Events / spindle pole / Aggrephagy / GDP binding / Separation of Sister Chromatids / endocytic vesicle membrane / nuclear envelope / protein transport / cytoplasmic vesicle / protein-macromolecule adaptor activity / molecular adaptor activity / microtubule / cell division / centrosome / Neutrophil degranulation / Golgi apparatus / RNA binding / ATP binding / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Bicaudal-D protein / Microtubule-associated protein Bicaudal-D / Dynein 1 light intermediate chain / Dynein family light intermediate chain / Dynein light intermediate chain (DLIC) / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein bicaudal D homolog 2 / Cytoplasmic dynein 1 light intermediate chain 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.404 Å
データ登録者Dominguez, R. / Lee, I.G.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS) 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020
タイトル: A tunable LIC1-adaptor interaction modulates dynein activity in a cargo-specific manner.
著者: Lee, I.G. / Cason, S.E. / Alqassim, S.S. / Holzbaur, E.L.F. / Dominguez, R.
履歴
登録2019年7月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年7月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年7月28日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年10月23日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein bicaudal D homolog 2
B: Protein bicaudal D homolog 2
C: Cytoplasmic dynein 1 light intermediate chain 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,8473
ポリマ－25,8473
非ポリマー00
水75742
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: isothermal titration calorimetry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4470 Å2
ΔGint-55 kcal/mol
Surface area11300 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.773, 61.844, 81.681
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Protein bicaudal D homolog 2 / Bic-D 2


分子量: 11585.367 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BICD2, KIAA0699 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8TD16
#2: タンパク質・ペプチド Cytoplasmic dynein 1 light intermediate chain 1 / LIC1 / Dynein light chain A / DLC-A / Dynein light intermediate chain 1 / cytosolic


分子量: 2676.032 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9Y6G9
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 42 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.69 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.24 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 16% v/v 2-propanol, 0.08M Sodium citrate tribasic dehydrate, pH 5.5, 18% w/v polyethylene glycol 4,000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: F1 / 波長: 0.9775 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年2月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9775 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→49.04 Å / Num. obs: 19602 / % possible obs: 94.9 % / 冗長度: 11.2 %
詳細: The data were corrected for anisotropy using HKL2000. This treatment eliminated many weak reflections and reduced the number of reflections and completeness of the data used for refinement ...詳細: The data were corrected for anisotropy using HKL2000. This treatment eliminated many weak reflections and reduced the number of reflections and completeness of the data used for refinement compared to the number of reflections and completeness reported for data collection.
CC1/2: 0.99 / Rmerge(I) obs: 0.109 / Rpim(I) all: 0.033 / Net I/σ(I): 12
反射 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / Rmerge(I) obs: 0.785 / Num. unique obs: 1396 / CC1/2: 0.289 / Rpim(I) all: 0.76

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.16_3549精密化
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-2000v701.c3データ削減
PHENIX1.12_2829位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.404→34.08 Å / SU ML: 0.32 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 28.19 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2466 732 5.08 %
Rwork0.1928 13691 -
obs0.1955 14423 69.17 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 199.94 Å2 / Biso mean: 49.4651 Å2 / Biso min: 10.67 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.404→34.08 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1309 0 0 42 1351
Biso mean---38.09 -
残基数----158
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.4044-2.590.3304490.236790723
2.59-2.85060.2751010.2475188148
2.8506-3.26280.27951650.2307313079
3.2628-4.10960.25012030.1766389498
4.1096-34.080.21972140.1768387999
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.733-1.13071.70593.86822.78553.94970.1834-0.3812-0.82240.9917-0.27761.03730.6455-1.3657-0.05150.451-0.11260.05880.5060.0630.315141.3130.046137.5706
21.49250.43453.10340.20360.32045.0805-0.25940.18290.0716-0.2618-0.0480.1633-0.43910.30460.18650.3790.0911-0.06680.2572-0.03130.267132.982841.442-1.9556
33.7036-0.00983.6481-0.0005-0.00973.58950.4289-0.59551.86150.06930.0368-0.1604-2.6497-0.5243-0.43920.892-0.02160.27560.9865-0.57060.989244.232250.782846.7108
42.40470.01134.47181.14811.20872.02120.2419-0.09890.0822-0.166-0.27090.25070.6173-0.55330.19910.23240.01640.0440.2234-0.03350.321733.116137.20723.3907
55.74295.3906-5.72485.3298-6.14187.95070.24540.1410.46480.7641-0.16560.26810.13411.4236-0.07321.26660.224-0.0271.0004-0.01540.582226.560937.0716-41.3075
62.3154-1.91-2.92325.2664-0.10735.4062-0.0826-0.22260.81490.1042-0.11330.8574-1.0902-1.57220.3030.69170.359-0.11860.7058-0.15920.677127.600944.87366.4437
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 4 through 18 )A4 - 18
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 19 through 80 )A19 - 80
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and (resid 14 through 18 )B14 - 18
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 19 through 74 )B19 - 74
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 75 through 79 )B75 - 79
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'C' and (resid 441 through 452 )C441 - 452

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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