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万見
- PDB-4l2w: Crystal structure of the Shroom-Binding domain of human Rock1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4l2w
タイトルCrystal structure of the Shroom-Binding domain of human Rock1
要素Rho-associated protein kinase 1
キーワードPROTEIN BINDING / coiled-coil / Shroom SD2 / kinase / myosin
機能・相同性
機能・相同性情報


apical constriction / podocyte cell migration / regulation of angiotensin-activated signaling pathway / positive regulation of phosphatase activity / myoblast migration / membrane to membrane docking / regulation of keratinocyte differentiation / negative regulation of membrane protein ectodomain proteolysis / positive regulation of connective tissue replacement / response to transforming growth factor beta ...apical constriction / podocyte cell migration / regulation of angiotensin-activated signaling pathway / positive regulation of phosphatase activity / myoblast migration / membrane to membrane docking / regulation of keratinocyte differentiation / negative regulation of membrane protein ectodomain proteolysis / positive regulation of connective tissue replacement / response to transforming growth factor beta / regulation of cell junction assembly / negative regulation of bicellular tight junction assembly / positive regulation of dephosphorylation / bleb / negative regulation of amyloid precursor protein catabolic process / embryonic morphogenesis / neuron projection arborization / bleb assembly / leukocyte tethering or rolling / negative regulation of biomineral tissue development / regulation of cell motility / positive regulation of amyloid-beta clearance / regulation of establishment of endothelial barrier / regulation of synapse maturation / negative regulation of motor neuron apoptotic process / RHO GTPases Activate ROCKs / regulation of stress fiber assembly / actomyosin structure organization / Sema4D induced cell migration and growth-cone collapse / response to angiotensin / aortic valve morphogenesis / cortical actin cytoskeleton organization / motor neuron apoptotic process / RHOBTB1 GTPase cycle / regulation of neuron differentiation / RND3 GTPase cycle / regulation of establishment of cell polarity / tau-protein kinase activity / regulation of focal adhesion assembly / leukocyte migration / leukocyte cell-cell adhesion / RHOB GTPase cycle / EPHA-mediated growth cone collapse / Apoptotic cleavage of cellular proteins / RHOC GTPase cycle / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy / mRNA destabilization / negative regulation of amyloid-beta formation / regulation of synaptic vesicle endocytosis / mitotic cytokinesis / RHOH GTPase cycle / smooth muscle contraction / positive regulation of focal adhesion assembly / RHOA GTPase cycle / epithelial to mesenchymal transition / Rho protein signal transduction / regulation of cell adhesion / ruffle / positive regulation of autophagy / EPHB-mediated forward signaling / negative regulation of protein binding / centriole / regulation of microtubule cytoskeleton organization / negative regulation of angiogenesis / regulation of cell migration / blood vessel diameter maintenance / protein localization to plasma membrane / regulation of actin cytoskeleton organization / Schaffer collateral - CA1 synapse / small GTPase binding / tau protein binding / VEGFA-VEGFR2 Pathway / cytoplasmic stress granule / neuron projection development / G alpha (12/13) signalling events / lamellipodium / peptidyl-serine phosphorylation / actin cytoskeleton organization / secretory granule lumen / Potential therapeutics for SARS / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / cytoskeleton / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H3S10 kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / histone H3S28 kinase activity / histone H4S1 kinase activity / histone H2BS14 kinase activity / histone H3T3 kinase activity / histone H2AS121 kinase activity / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / histone H2BS36 kinase activity / histone H3S57 kinase activity / histone H2AT120 kinase activity / AMP-activated protein kinase activity / histone H2AS1 kinase activity / histone H3T6 kinase activity / histone H3T11 kinase activity
類似検索 - 分子機能
Rho-associated protein kinase 1, HR1 / ROCK, Rho binding domain / Rho-associated protein kinase 1/2 / Rho Binding / Rho-binding (RhoBD) domain profile. / : / HR1 rho-binding domain / REM-1 domain profile. / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type profile. / Protein kinase C conserved region 1 (C1) domains (Cysteine-rich domains) ...Rho-associated protein kinase 1, HR1 / ROCK, Rho binding domain / Rho-associated protein kinase 1/2 / Rho Binding / Rho-binding (RhoBD) domain profile. / : / HR1 rho-binding domain / REM-1 domain profile. / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type profile. / Protein kinase C conserved region 1 (C1) domains (Cysteine-rich domains) / Protein kinase C-like, phorbol ester/diacylglycerol-binding domain / C1-like domain superfamily / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / PH-like domain superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Rho-associated protein kinase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.49 Å
データ登録者Mohan, S. / VanDemark, A.P.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2013
タイトル: Structure of a highly conserved domain of Rock1 required for Shroom-mediated regulation of cell morphology.
著者: Mohan, S. / Das, D. / Bauer, R.J. / Heroux, A. / Zalewski, J.K. / Heber, S. / Dosunmu-Ogunbi, A.M. / Trakselis, M.A. / Hildebrand, J.D. / Vandemark, A.P.
履歴
登録2013年6月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年4月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年2月28日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: Rho-associated protein kinase 1
D: Rho-associated protein kinase 1
A: Rho-associated protein kinase 1
B: Rho-associated protein kinase 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,3044
ポリマ－40,3044
非ポリマー00
水48627
1
C: Rho-associated protein kinase 1
D: Rho-associated protein kinase 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,1522
ポリマ－20,1522
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2130 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area11220 Å2
手法PISA
2
A: Rho-associated protein kinase 1
B: Rho-associated protein kinase 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,1522
ポリマ－20,1522
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2140 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area11170 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)142.500, 56.230, 80.740
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 119.140, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質
Rho-associated protein kinase 1


分子量: 10076.093 Da / 分子数: 4 / 断片: Shroom binding Domain (UNP residues 834-914) / 変異: E884A, K885A, E886A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ROCK1 / プラスミド: pET151 D-TOPO / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q13464
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 27 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.91 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6
詳細: 0.1M Citrate, 1.0M Ammonium Sulfate, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2010年11月18日
放射モノクロメーター: Double silicon 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 6.1 % / Av σ(I) over netI: 30.74 / 数: 130748 / Rmerge(I) obs: 0.087 / Χ2: 2.03 / D res high: 2.4 Å / D res low: 50 Å / Num. obs: 21426 / % possible obs: 98.9
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsChi squaredRedundancy
6.515098.210.0496.6146.5
5.176.5199.310.0612.7736.5
4.525.1799.710.0532.5116.8
4.14.5299.910.0532.0736.8
3.814.199.610.0712.4186.7
3.583.8199.710.0892.3556.7
3.413.5810010.1172.0576.8
3.263.4110010.1521.497
3.133.2610010.2041.7756.9
3.023.1310010.211.1927
2.933.0210010.2451.0476.8
2.852.9399.910.2871.0896.6
2.772.8510010.3721.0496.3
2.72.7799.910.3891.0236
2.642.798.710.5493.4675.4
2.592.6499.110.5431.0685.2
2.532.5998.510.5740.9254.9
2.492.5396.610.6742.5094.6
2.442.4995.610.6351.1784.2
2.42.4493.810.6570.9564.1
反射解像度: 2.49→50 Å / Num. all: 20969 / Num. obs: 17172 / % possible obs: 88.6 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5.7 % / Rmerge(I) obs: 0.076 / Χ2: 1.873 / Net I/σ(I): 10.9
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.49-2.544.90.5475370.89156.1
2.54-2.595.10.5055810.913161.5
2.59-2.645.40.4236470.979167
2.64-2.695.30.4326781.034169.9
2.69-2.755.40.3357371.007176.1
2.75-2.825.70.3177681.069178.9
2.82-2.895.60.2758111.112187.1
2.89-2.965.70.248761.164189.3
2.96-3.055.80.2219191.175194.9
3.05-3.155.80.1749211.372196.5
3.15-3.265.80.1659481.483199.1
3.26-3.395.90.1429561.778199.7
3.39-3.555.90.1099661.971100
3.55-3.7360.0829922.2151100
3.73-3.975.90.079622.5531100
3.97-4.275.90.0599612.818199.9
4.27-4.75.80.0559813.066199.9
4.7-5.385.80.0569652.934199.6
5.38-6.785.70.0569832.489199.1
6.78-505.70.0449833.025195.8

-
位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散
Phasing MAD set site
IDCartn x (Å)Cartn y (Å)Cartn z (Å)Atom type symbolB isoOccupancy
157.2584.87712.409S201
258.3071.30713.652S200.971
363.02626.78116.293S200.85
461.35830.74217.247S200.673
564.41622.8716.838S200.334
655.6378.54611.777S200.261
754.19229.45510.381S200.216
860.414-2.67913.512S200.145

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHELX位相決定
PHENIX1.8.2_1309精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
CBASSデータ収集
SHELXD位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.49→38.315 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: 0.32 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 30.79 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2756 801 5.03 %Random
Rwork0.2359 ---
obs0.2379 15930 79.98 %-
all-15930 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 176.42 Å2 / Biso mean: 66.2001 Å2 / Biso min: 20.23 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.49→38.315 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2204 0 0 27 2231
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0062212
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8382959
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.047337
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002394
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.112891
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 6

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.49-2.64110.2951460.3014960100630
2.6411-2.8450.28831010.30621978207963
2.845-3.13120.3371380.30542756289488
3.1312-3.5840.29211640.260231193283100
3.584-4.51430.24191810.197531403321100
4.5143-38.31910.27161710.21023176334798
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.78780.2144-0.19340.26340.1762-0.0027-0.15480.1628-0.95290.0024-0.0321-0.4301-0.0614-0.0994-0.01760.1474-0.0509-0.07060.1390.09560.32029.1544-34.660432.179
20.37160.05140.23020.4180.05870.16310.18740.483-0.22470.2634-0.0445-0.0489-0.4785-0.28030.00190.30420.0183-0.00010.2511-0.00030.22931.2371-29.831330.226
30.56090.3486-0.04790.3521-0.35870.7070.49720.22480.17320.3052-0.26660.0833-0.7070.0593-0.00360.385-0.0452-0.00090.40720.0690.242846.7008-10.42547.2697
41.43910.5403-0.46540.2157-0.66540.5941-0.27310.1222-0.9765-0.1294-0.2396-0.43250.04430.0847-0.04590.4985-0.0790.04540.5283-0.06830.505148.1073-18.60924.7528
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN C AND (RESID 838:904)C0
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN D AND (RESID 835:902)D0
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN A AND (RESID 837:903)A0
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN B AND (RESID 838:904)B0

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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