[日本語] English
万見
- PDB-6lkt: Crystal structure of the Fab fragment of murine monoclonal antibo... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6lkt
タイトルCrystal structure of the Fab fragment of murine monoclonal antibody KH-1 against Human herpesvirus 6B
要素
  • antibody Fab Fragment L-chain
  • antibody Fab fragment H chain
キーワードIMMUNE SYSTEM / Human herpesvirus 6B / neutralizing antibody
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Nishimura, M. / Novita, B.D. / Kato, T. / Tjan, L.H. / Wang, B. / Wakata, A. / Poetranto, A.L. / Kawabata, A. / Tang, H. / Aoshi, T. / Mori, Y.
資金援助 日本, 2件
組織認可番号国
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP17im0210601 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP19K06512 日本
引用ジャーナル: Plos Pathog. / 年: 2020
タイトル: Structural basis for the interaction of human herpesvirus 6B tetrameric glycoprotein complex with the cellular receptor, human CD134.
著者: Nishimura, M. / Novita, B.D. / Kato, T. / Handayani Tjan, L. / Wang, B. / Wakata, A. / Lystia Poetranto, A. / Kawabata, A. / Tang, H. / Aoshi, T. / Mori, Y.
履歴
登録2019年12月20日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年6月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年7月29日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: antibody Fab fragment H chain
B: antibody Fab Fragment L-chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,1892
ポリマ－46,1892
非ポリマー00
水8,773487
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3500 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area19530 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)39.400, 120.000, 42.600
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 97.000, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: 抗体 antibody Fab fragment H chain


分子量: 23005.662 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ)
#2: 抗体 antibody Fab Fragment L-chain


分子量: 23183.646 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ)
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 487 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.16 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.8
詳細: 100 mM Tris-HCl, pH 8.8, polyethylene glycol 3350 22.5% (w/v)

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL26B1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-225 / 検出器: CCD / 日付: 2015年9月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→39.106 Å / Num. obs: 36273 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 7.453 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.086 / Rrim(I) all: 0.093 / Χ2: 0.954 / Net I/σ(I): 17.97
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
1.8-1.856.7650.6223.2526130.8710.67497.4
1.85-1.97.4690.4884.425800.9320.52499.8
1.9-1.957.4960.3975.4325740.9470.427100.1
1.95-2.017.5370.2987.0724600.9690.3299.9
2.01-2.087.530.268.1423980.9730.279100
2.08-2.157.5390.2169.6122940.9820.231100
2.15-2.237.5480.18711.0522550.9860.20199.8
2.23-2.327.5620.16612.4321470.9880.179100
2.32-2.437.5540.14913.6620540.990.16100
2.43-2.557.5570.13215.3319770.9930.14299.7
2.55-2.687.5650.10718.2618960.9950.11599.8
2.68-2.857.5590.08721.9617780.9960.093100.2
2.85-3.047.5610.06726.716930.9980.07299.9
3.04-3.297.550.05532.5915400.9980.059100
3.29-3.67.4870.04538.5614400.9990.04899.8
3.6-4.027.4340.03844.6912720.9990.04199.9
4.02-4.657.3880.03350.6511550.9990.03699.9
4.65-5.697.3580.0350.649760.9990.032100.1
5.69-8.057.2860.03348.167550.9990.03599.9
8.05-39.1066.8220.02655.794160.9990.02898.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
SCALEPACKデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2OK0

2ok0


解像度: 1.8→39.106 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 20.08
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1963 1820 5.02 %
Rwork0.1649 --
obs0.1665 36271 99.85 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 60.87 Å2 / Biso mean: 22.0658 Å2 / Biso min: 8.61 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.8→39.106 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3240 0 0 487 3727
Biso mean---31.97 -
残基数----427
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0073325
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1024518
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.046502
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005572
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.4111181
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.8-1.84810.28021330.23261098
1.8481-1.90250.20421440.19772599100
1.9025-1.96390.22031490.18442689100
1.9639-2.03410.22681230.17222640100
2.0341-2.11550.17821460.16572657100
2.1155-2.21180.21431410.17032629100
2.2118-2.32840.22161400.16812656100
2.3284-2.47430.20511340.18122677100
2.4743-2.66530.23991440.17842633100
2.6653-2.93340.21921370.16882654100
2.9334-3.35770.16751460.15472644100
3.3577-4.22950.16631410.13992675100
4.2295-39.1060.17441420.15522688100

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る