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Yorodumi- PDB-6kda: Crystal structure of human DNMT3B-DNMT3L in complex with DNA cont... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6kda | ||||||
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Title | Crystal structure of human DNMT3B-DNMT3L in complex with DNA containing CpGpG site | ||||||
Components |
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Keywords | TRANSFERASE/DNA / DNMT3B / DNA methyltransferase / complex / TRANSFERASE / TRANSFERASE-DNA complex | ||||||
Function / homology | Function and homology information retrotransposon silencing by heterochromatin formation / epigenetic programing of female pronucleus / chorionic trophoblast cell differentiation / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity, acting on CpG substrates / DNA-methyltransferase activity / genomic imprinting / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity / autosome genomic imprinting / negative regulation of DNA methylation-dependent heterochromatin formation ...retrotransposon silencing by heterochromatin formation / epigenetic programing of female pronucleus / chorionic trophoblast cell differentiation / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity, acting on CpG substrates / DNA-methyltransferase activity / genomic imprinting / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity / autosome genomic imprinting / negative regulation of DNA methylation-dependent heterochromatin formation / SUMOylation of DNA methylation proteins / DNA methylation-dependent heterochromatin formation / ESC/E(Z) complex / DNA metabolic process / negative regulation of gene expression, epigenetic / male meiosis I / catalytic complex / heterochromatin / enzyme activator activity / DNA methylation / PRC2 methylates histones and DNA / condensed nuclear chromosome / Defective pyroptosis / stem cell differentiation / NoRC negatively regulates rRNA expression / placenta development / transcription corepressor activity / methylation / spermatogenesis / positive regulation of gene expression / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / nucleoplasm / nucleus / metal ion binding / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) synthetic construct (others) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.909 Å | ||||||
Authors | Lin, C.-C. / Chen, Y.-P. / Yang, W.-Z. / Shen, C.-K. / Yuan, H.S. | ||||||
Citation | Journal: Nucleic Acids Res. / Year: 2020 Title: Structural insights into CpG-specific DNA methylation by human DNA methyltransferase 3B. Authors: Lin, C.C. / Chen, Y.P. / Yang, W.Z. / Shen, J.C.K. / Yuan, H.S. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6kda.cif.gz | 465.9 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6kda.ent.gz | 379.7 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6kda.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 6kda_validation.pdf.gz | 1007.4 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 6kda_full_validation.pdf.gz | 1 MB | Display | |
Data in XML | 6kda_validation.xml.gz | 40.8 KB | Display | |
Data in CIF | 6kda_validation.cif.gz | 57.9 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/kd/6kda ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/kd/6kda | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 6kdbC 6kdlC 6kdpC 6kdtC 5yx2S S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 32715.859 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: DNMT3B / Production host: Escherichia coli (E. coli) References: UniProt: Q9UBC3, DNA (cytosine-5-)-methyltransferase #2: Protein | Mass: 23627.107 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: DNMT3L / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: Q9UJW3 #3: DNA chain | Mass: 7696.007 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) synthetic construct (others) #4: Chemical | #5: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | Y | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 4.29 Å3/Da / Density % sol: 71.36 % |
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Crystal grow | Temperature: 278 K / Method: vapor diffusion, hanging drop Details: 0 mM MES (pH 5.7), 160 mM KCl, 10 mM MgSO4 and 14% PEG 400 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 110 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: NSRRC / Beamline: TPS 05A / Wavelength: 1 Å |
Detector | Type: RAYONIX MX300-HS / Detector: CCD / Date: Nov 1, 2018 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.909→30 Å / Num. obs: 42182 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 4.8 % / CC1/2: 0.972 / Rmerge(I) obs: 0.061 / Net I/σ(I): 25.95 |
Reflection shell | Resolution: 2.91→3.01 Å / Rmerge(I) obs: 0.745 / Mean I/σ(I) obs: 2.05 / Num. unique obs: 2208 / CC1/2: 0.852 / % possible all: 99.8 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 5YX2 Resolution: 2.909→29.5 Å / SU ML: 0.27 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.98 / Phase error: 21.99
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 245.46 Å2 / Biso min: 8.51 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.909→29.5 Å
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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