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Open data
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Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 6w8b | ||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Title | Structure of DNMT3A in complex with CGA DNA | ||||||
Components |
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Keywords | TRANSFERASE/DNA / DNA methylation / DNMT3A / AML / epigenetics / TRANSFERASE / TRANSFERASE-DNA complex | ||||||
| Function / homology | Function and homology informationepigenetic programing of female pronucleus / chorionic trophoblast cell differentiation / positive regulation of cellular response to hypoxia / negative regulation of DNA methylation-dependent heterochromatin formation / transposable element silencing by piRNA-mediated DNA methylation / transposable element silencing by heterochromatin formation / protein-cysteine methyltransferase activity / regulatory ncRNA-mediated heterochromatin formation / unmethylated CpG binding / cellular response to bisphenol A ...epigenetic programing of female pronucleus / chorionic trophoblast cell differentiation / positive regulation of cellular response to hypoxia / negative regulation of DNA methylation-dependent heterochromatin formation / transposable element silencing by piRNA-mediated DNA methylation / transposable element silencing by heterochromatin formation / protein-cysteine methyltransferase activity / regulatory ncRNA-mediated heterochromatin formation / unmethylated CpG binding / cellular response to bisphenol A / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity / autosome genomic imprinting / genomic imprinting / SUMOylation of DNA methylation proteins / ESC/E(Z) complex / XY body / response to vitamin A / response to ionizing radiation / DNA methylation-dependent constitutive heterochromatin formation / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / hepatocyte apoptotic process / lncRNA binding / negative regulation of gene expression, epigenetic / male meiosis I / cellular response to ethanol / chromosome, centromeric region / catalytic complex / heterochromatin / Transferases; Transferring one-carbon groups; Methyltransferases / DNA methylation / placenta development / condensed nuclear chromosome / PRC2 methylates histones and DNA / post-embryonic development / Defective pyroptosis / response to cocaine / stem cell differentiation / cellular response to amino acid stimulus / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / enzyme activator activity / euchromatin / response to lead ion / response to toxic substance / nuclear matrix / RMTs methylate histone arginines / neuron differentiation / transcription corepressor activity / response to estradiol / spermatogenesis / methylation / cellular response to hypoxia / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / response to xenobiotic stimulus / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin binding / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
| Biological species | Homo sapiens (human)synthetic construct (others) | ||||||
| Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.4 Å | ||||||
Authors | Anteneh, H. / Song, J. | ||||||
| Funding support | United States, 1items
| ||||||
Citation | Journal: Nat Commun / Year: 2020Title: Structural basis for impairment of DNA methylation by the DNMT3A R882H mutation. Authors: Anteneh, H. / Fang, J. / Song, J. | ||||||
| History |
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Structure visualization
| Structure viewer | Molecule: Molmil Jmol/JSmol |
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Downloads & links
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| PDBx/mmCIF format | 6w8b.cif.gz | 884.3 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
|---|---|---|---|---|
| PDB format | pdb6w8b.ent.gz | 725.2 KB | Display | PDB format |
| PDBx/mmJSON format | 6w8b.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
| Others | Other downloads |
-Validation report
| Summary document | 6w8b_validation.pdf.gz | 1.4 MB | Display | wwPDB validaton report |
|---|---|---|---|---|
| Full document | 6w8b_full_validation.pdf.gz | 1.5 MB | Display | |
| Data in XML | 6w8b_validation.xml.gz | 81.7 KB | Display | |
| Data in CIF | 6w8b_validation.cif.gz | 106 KB | Display | |
| Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/w8/6w8b ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/w8/6w8b | HTTPS FTP |
-Related structure data
| Related structure data | ![]() 6w89C ![]() 6w8dC ![]() 6w8jC ![]() 5yx2S S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
|---|---|
| Similar structure data |
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Links
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Assembly
| Deposited unit | ![]()
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|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 1 | ![]()
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| 2 | ![]()
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| Unit cell |
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Components
| #1: Protein | Mass: 32715.719 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: DNMT3A / Production host: ![]() References: UniProt: Q9Y6K1, DNA (cytosine-5-)-methyltransferase #2: Protein | Mass: 24163.705 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: DNMT3L / Production host: ![]() #3: DNA chain | Mass: 7698.969 Da / Num. of mol.: 4 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) synthetic construct (others) #4: Chemical | ChemComp-SAH / #5: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | N | Has protein modification | N | |
|---|
-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
|---|
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Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 3.17 Å3/Da / Density % sol: 61.19 % |
|---|---|
| Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / Details: 0.1 M Sodium Citrate pH 4.2, 1% PEG8000 |
-Data collection
| Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
|---|---|
| Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ALS / Beamline: 5.0.2 / Wavelength: 0.5 Å |
| Detector | Type: DECTRIS PILATUS3 S 6M / Detector: PIXEL / Date: Nov 1, 2019 |
| Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
| Radiation wavelength | Wavelength: 0.5 Å / Relative weight: 1 |
| Reflection | Resolution: 2.4→48.9 Å / Num. obs: 123917 / % possible obs: 99.9 % / Redundancy: 5.1 % / CC1/2: 0.999 / Net I/σ(I): 10 |
| Reflection shell | Resolution: 2.4→2.49 Å / Num. unique obs: 123895 / CC1/2: 0.644 |
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Processing
| Software |
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| Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENTStarting model: 5YX2 Resolution: 2.4→48.871 Å / SU ML: 0.37 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.96 / Phase error: 33.03 / Stereochemistry target values: ML
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| Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Displacement parameters | Biso max: 237.44 Å2 / Biso mean: 95.6783 Å2 / Biso min: 36.92 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.4→48.871 Å
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| LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / % reflection obs: 100 %
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| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| Refinement TLS group |
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Homo sapiens (human)
X-RAY DIFFRACTION
United States, 1items
Citation













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