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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6k4g | |||||||||
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Title | Crystal structure of the PI5P4Kbeta-GMPPNP complex | |||||||||
![]() | Phosphatidylinositol 5-phosphate 4-kinase type-2 beta | |||||||||
![]() | TRANSFERASE / Lipid kinase / Phosphoinositide signaling | |||||||||
Function / homology | ![]() 1-phosphatidylinositol-5-phosphate 4-kinase / 1-phosphatidylinositol-5-phosphate 4-kinase activity / 1-phosphatidyl-1D-myo-inositol 4,5-bisphosphate biosynthetic process / Synthesis of PIPs in the nucleus / 1-phosphatidylinositol-4-phosphate 5-kinase activity / autophagosome-lysosome fusion / positive regulation of autophagosome assembly / PI5P Regulates TP53 Acetylation / Synthesis of PIPs at the plasma membrane / phosphatidylinositol phosphate biosynthetic process ...1-phosphatidylinositol-5-phosphate 4-kinase / 1-phosphatidylinositol-5-phosphate 4-kinase activity / 1-phosphatidyl-1D-myo-inositol 4,5-bisphosphate biosynthetic process / Synthesis of PIPs in the nucleus / 1-phosphatidylinositol-4-phosphate 5-kinase activity / autophagosome-lysosome fusion / positive regulation of autophagosome assembly / PI5P Regulates TP53 Acetylation / Synthesis of PIPs at the plasma membrane / phosphatidylinositol phosphate biosynthetic process / autophagosome / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / regulation of autophagy / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / cell surface receptor signaling pathway / endoplasmic reticulum membrane / GTP binding / protein homodimerization activity / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytosol Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | ![]() | |||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Takeuchi, K. / Senda, M. / Senda, T. | |||||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: The GTP responsiveness of PI5P4K beta evolved from a compromised trade-off between activity and specificity. Authors: Takeuchi, K. / Ikeda, Y. / Senda, M. / Harada, A. / Okuwaki, K. / Fukuzawa, K. / Nakagawa, S. / Yu, H.Y. / Nagase, L. / Imai, M. / Sasaki, M. / Lo, Y.H. / Ito, D. / Osaka, N. / Fujii, Y. / ...Authors: Takeuchi, K. / Ikeda, Y. / Senda, M. / Harada, A. / Okuwaki, K. / Fukuzawa, K. / Nakagawa, S. / Yu, H.Y. / Nagase, L. / Imai, M. / Sasaki, M. / Lo, Y.H. / Ito, D. / Osaka, N. / Fujii, Y. / Sasaki, A.T. / Senda, T. | |||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 307.5 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 207.3 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 6k4hC ![]() 7em1C ![]() 7em2C ![]() 7em3C ![]() 7em4C ![]() 7em5C ![]() 7em6C ![]() 7em7C ![]() 7em8C ![]() 3x04S S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments:
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Components
#1: Protein | Mass: 44928.902 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() References: UniProt: P78356, 1-phosphatidylinositol-5-phosphate 4-kinase #2: Chemical | #3: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | Y | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.98 Å3/Da / Density % sol: 58.79 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion / pH: 6.1 Details: 9%(w/v) PEG4000, 0.1M sodium citrate pH 6.0, 0.1M magnesium acetate, 0.1M lithium acetate |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 95 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 270 / Detector: CCD / Date: Jun 24, 2012 |
Radiation | Monochromator: Si111 / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.7→94.36 Å / Num. obs: 29724 / % possible obs: 99.3 % / Redundancy: 7.2 % / Biso Wilson estimate: 79.79 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.045 / Net I/σ(I): 35.26 |
Reflection shell | Resolution: 2.7→2.85 Å / Redundancy: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 0.908 / Mean I/σ(I) obs: 2.66 / Num. unique obs: 4406 / % possible all: 99.9 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 3X04 Resolution: 2.7→37.69 Å / SU ML: 0.4148 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / Phase error: 28.9787 Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 94.2 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.7→37.69 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS | Type: Torsion NCS / Rms dev position: 3.08682989883 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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